WikiDer > Chaperonproteine ​​

Protein bestehen Aminosäuren die verschiedene Wechselwirkungen miteinander eingehen können und eine dreidimensionale Struktur bilden. Jedes Protein hat eine spezifische Struktur, um seine Funktion zu erfüllen. Es kommt jedoch oft vor, dass die Aminosäuren nicht richtig interagieren, wodurch sich das Protein falsch faltet. Diese fehlgefalteten Proteine ​​können keine Funktion erfüllen und können schädliche Aggregate bilden.

Um Proteine ​​während der Faltung zu leiten und schlecht gefaltete Proteine ​​neu zu falten, beides Profi- wenn Eukaryoten ausgestattet mit Chaperonproteine. Gerade in einer zu warmen Umgebung können sich Proteine ​​falsch falten und die Produktion von Chaperonen durch die Zelle wird gesteigert. Deshalb sind die meisten Chaperonproteine ​​auch Hitzeschockproteine. Trotz der Aktivität der Chaperone erhalten nur 20% der neu gebildeten Aminosäureketten ihre richtige Faltung und beginnen als Proteine ​​​​zu arbeiten.

Chaperonproteine ​​helfen auch beim Zusammenbau von Nukleosomen.

Nomenklatur und Beispiele

Jeder Organelle hat seine eigenen Versionen eines Chaperons mit einzigartigen Funktionen. Jede Version hat auch einen eigenen Namen.

Hitzeschockproteine

Wenn eine übermäßige Menge schlecht gefalteter Proteine ​​im Zytosol vorhanden ist, wird die Zelle Reaktion auf Hitzeschock erregen. Bei dieser Reaktion werden große Mengen an Hitzeschockproteinen (HSP) produziert, um die missgebildeten Proteine ​​im Zytosol neu zu falten. Nachfolgend finden Sie Beispiele für Hitzeschockproteine.^[1]

hsp70

hsp70 spielt in der Zytosol eine begleitende Rolle am Anfang des Lebens eines Proteins. Sobald die neu gebildete Aminosäurekette Ribosom Blätter dort binden ein hsp70-Monomer. Hsp70 ist für die Bindung richtig platziert Konformation gebracht mit Hilfe einer Reihe von kleinen hsp40 Einheiten, wobei . zu . wird ATP benutzt. Sobald es in der richtigen Konformation ist, wird hsp70 bei sieben sie sieben hydrophob Aminosäuren binden und steuern so die Faltung des neuen Proteins.Nach der Faltung des Proteins werden zuerst die hsp40-Proteine ​​freigesetzt,und nach der ATP-Hydrolyse wird auch hsp70 freigesetzt.

Es gibt auch eine Version im Endoplasmatisches Retikulum (ER), genannt BIP.

Begleitperson

Dieses Protein wirkt später im Leben eines Proteins. Hsp60 hat die Form eines Fasses. Wenn ein Protein falsch gefaltet ist, wird dieses Protein in der Höhle des "Fass" (Isolationsraum) gebracht. In der Isolierkammer herrscht eine für das fehlgefaltete Protein sehr günstige Umgebung. Das Protein bindet an die Ränder des Raums. Die ATP-Hydrolyse vergrößert den Durchmesser der Kammer, zieht das Protein wieder auf und gibt ihm eine weitere Chance, sich zu falten.

Im Mitochondrien hat dieses Protein hsp60, GroEl bei Bakterien und TCP-1 in dem Zytosol (von Wirbeltiere).

Lektine

Die meisten neugebildeten Proteine ​​werden unmittelbar nach oder während der Translation in das ER eingeführt; Dort findet auch die Proteinfaltung statt. Wenn zu viele fehlgebildete Proteine ​​im ER vorhanden sind, wird die Zelle ungefaltete Proteinantwort erregen. Die Zelle misst die Menge an verformten Proteinen durch Oligosaccharidgruppe, das an missgebildete Proteine ​​gebunden ist, TransmembranproteinKinasen aktiviert. Diese Kinasen stellen sicher, dass Gene, die für ER-Chaperonproteine ​​kodieren, transkribiert werden. Infolgedessen nimmt die Menge an Chaperonen im ER zu und das von den Transmembran-Proteinkinasen gelieferte Signal nimmt ab.^[2]

Das ER hat eine einzigartige Umgebung und verfügt daher über spezifische Chaperonproteine. Neben dem Hitzeschockprotein BIP sind die meisten ER-Chaperone Lektine.

Calnexin

Calnexin ist ein membrangebundenes Protein, das missgebildete Proteine ​​durch die Glukosegruppe der auf dem N-Terminus des Proteins vorhanden ist. Calnexin greift das verformte Protein und zieht es fest, woraufhin Calnexin das Protein wieder falten lässt. Ist ein Protein immer noch nicht richtig gefaltet, wird das Protein von Calnexin wieder auseinander gezogen.

Calretikulin

Calretikulin wirkt wie Calnexin, außer dass Calreticulin nicht an die ER-Membran gebunden ist.

ERp57

Dieses Protein interagiert mit Calnexin und Calreticulin, indem es verhindert, dass missgebildete Proteine ​​das ER verlassen.

Verweise

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