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Es Ribosom ist ein molekularer Komplex von Protein und ribosomale RNA (rRNA), die die zentrale Stelle von Proteinsynthese. Ribosomen kommen in großer Zahl im Zytoplasma aller lebenden Zellen vor Zellen. Bei Ribosomen, Aminosäuren in einer Kette in einer Reihenfolge verbunden, die durch die Boten-RNA (mRNA), ein Prozess namens Übersetzung. Ribosomen bestehen aus zwei Komponenten: einem kleinen Ribosomenteil, der die mRNA liest, und einem großen Ribosomteil, der die mRNA liest. Aminosäurekette wird gebildet. Ribosomen können frei im Zytoplasma existieren oder an die endoplasmatisches Retikulum wenn es Kernmembran.
Zellen verbrauchen viel Energie für die Bildung von Ribosomen. EIN E coliBakterium enthält etwa 15.000 Ribosomen mit einem Molekulargewicht von jeweils etwa drei Millionen Dalton. Ribosomen machen etwa 25 % der Gesamtmasse dieser Bakterien aus. Auch in Pflanzen und Tieren ist ribosomale RNA die am häufigsten vorkommende RNA-Art, die in der Zelle vorkommt.[1]
Allgemeines
Genetische Informationen in den DNA ist fest, während der Transkription in ein mRNA-Molekül transkribiert. Dieses Molekül enthält Informationen für die Synthese von Protein. Während der Übersetzung die Nukleotidsequenz der mRNA wird in a . in eine Aminosäuresequenz übersetzt Polypeptidkette. Dadurch entsteht ein Protein. Die Translation findet vollständig im Ribosom statt.
Ribosomen erkennen es 5'-Ende der mRNA-Kette. Der kleine Ribosomenteil bindet an dieses 5'-Ende und liest die mRNA-Kette zum 3'-Ende, bis ein Startcodon erkannt wird. Daran hängt ein Methioninkomplex (die erste Aminosäure) und dann bindet auch der große Ribosomenteil. Die Übersetzung kann nun beginnen. RNA übertragenMoleküle binden Aminosäuren aus dem Zytoplasma und transportieren sie zum Ribosom. Die mitgeführte Aminosäure wird über a . transportiert Peptidbindung an eine bereits eingebaute Aminosäure gebunden. Das Ribosom bewegt sich dann ein Codon weiter entlang des mRNA-Strangs und eine neue Aminosäure kann eingebaut werden.
Ribosomen von Bakterien, Archaeen und Eukaryoten unterscheiden sich in der Struktur, aber funktionell sind die Ribosomen fast identisch. Dies ist ein Hinweis darauf, dass Ribosomen einen gemeinsamen Ursprung haben. In eukaryotischen Zellen enthalten Mitochondrien eine eigene Art von Ribosomen. Diese Ribosomen weisen funktionelle Merkmale auf, die den Merkmalen von Ribosomen in Bakterien sehr ähnlich sind, was auf den mutmaßlichen evolutionären Ursprung der Mitochondrien hinweist.[2][3]
Dank an kristallographische Forschung ist der Kristallstruktur, in dem die Hunderttausende von Atomen des Ribosoms angeordnet sind, ist heute bekannt. Im Jahr 2011 war die vollständige Atomstruktur eines 80S-Ribosoms aufgeklärt worden. Das kam von der Hefe Saccharomyces cerevisiae.[4] Das Ribosom ist das größte nicht-viralProteinkomplex deren Struktur bestimmt wurde; Ribosomen scheinen die molekularen Komplexe mit den meisten Asymmetrien zu sein Atome.
Entdeckung
Ribosomen erstmals von rumänisch-amerikanischen Zellbiologen beobachtet George Emil Palade, 1955. Er sah Ribosomen mit a using Elektronenmikroskop als Cluster-Partikel oder -Granula im Zytoplasma.[5] Der Begriff "Ribosom" wurde Ende der 1950er Jahre vom Wissenschaftler Richard B. Roberts vorgeschlagen.
Albert Claude, Christian de Duve und George Emil Palade wurden gemeinsam mit dem Nobelpreis für Physiologie oder Medizin zur Entdeckung des Ribosoms.[6] Der Nobelpreis für Chemie 2009 wurde verliehen an Venkatraman Ramakrishnan, Thomas Steitz und Ada Yonath zur detaillierten Bestimmung der Struktur und Funktion des Ribosoms.[7]
Struktur
Das Ribosom ist ein sehr komplexes molekulares System. Im Vergleich zu anderen Organellen In der Zelle sind Ribosomen sehr kleine Strukturen. Ein Ribosom besteht größtenteils aus einem spezialisierten Typ RNA namens ribosomale RNA (rRNA) und eine Vielzahl unterschiedlicher ribosomale Proteine. Die ribosomalen Proteine (r-Proteine) und rRNAs falten sich umeinander, um zwei separate ribosomale Teile zu bilden: einen großen und einen kleinen Ribosomenteil. Die beiden Teile passen zusammen und arbeiten zusammen, um Polypeptide zu synthetisieren. Da Ribosomen aus zwei ungleich großen Untereinheiten bestehen, sind sie in der Höhe etwas länger als in der Breite.
prokaryotisch Ribosomen haben einen Durchmesser von etwa 20 nm (200 EIN) und bestehen zu 65 % aus rRNA und zu 35 % aus ribosomalen Proteinen.[9]Eukaryoten Ribosomen haben einen Durchmesser zwischen 25 und 30 nm (250-300) und bestehen etwa zur Hälfte aus rRNA und zur Hälfte aus ribosomalen Proteinen.[10] Die Proteinkomponenten spielen keine Rolle bei der Katalyse der Bildung von Peptidbindungen, sondern stabilisieren die korrekte Struktur. Die hauptsächlich außen liegenden Proteine unterstützen auch die bei der Translation auftretenden Formänderungen der rRNA-Ketten.
Die Einheit zur Beschreibung der Ribosomen- und rRNA-Ketten ist die Einheit Svedberg (S). Es ist eine Einheit für die Sedimentationsrate von Molekülen und wird durch die Größe, Masse und Form eines Moleküls bestimmt. Die Sedimentationsraten der beiden separaten Ribosomenteile können in der Summe größer sein als die des gesamten Ribosoms: So bestehen beispielsweise prokaryontische 70S-Ribosomen aus 50S- und 30S-Ribosomenteilen.
Prokaryoten
Ribosomen werden gebildet, wenn rRNA-Gene abgeschrieben und die resultierenden rRNA-Ketten organisieren sich mit r-Proteinen in einer korrekten räumlichen Struktur. Prokaryoten haben 70S-Ribosomen, die jeweils aus einem kleinen (30S) und einem großen (50S) Ribosomenteil bestehen. Der kleine Ribosomenteil enthält eine 16S rRNA-Kette (bestehend aus 1540 Nukleotiden) und besteht aus 21 Proteinen. Der große Ribosomenteil besteht aus einer 5S-RNA-Kette (120 Nukleotide), einer 23S-RNA-Kette (2900 Nukleotide) und 31 Proteinen. Siehe den Zeitplan unten.
prokaryontisches Ribosom (E coli)[11] Ribosom Ribosomenteil rRNA-Ketten r Proteine 70S 50S 23S (2904 .) nicht) 31 5S (120 nt) 30S 16S (1542 nt) 21
Eukaryoten
Bei Eukaryoten werden die Ribosomenteile in der Nukleolus. Durch Kernporen sie werden in das Zytoplasma transportiert. Eukaryotische Zellen haben 80S-Ribosomen, die wiederum aus einem kleinen (40S) und einem großen (60S) Ribosomenteil bestehen. Der 40S-Teil enthält eine 18S-rRNA-Kette (1900 Nukleotide) und 33 Proteine. Der große Ribosomenteil besteht aus einer 5S-RNA (120 Nukleotide), 28S-RNA (4700 Nukleotide), 5,8S-RNA (160 Nukleotide) und 46 Proteinen. Siehe den Zeitplan unten.
eukaryotisches freies Ribosom (R. norvegicus)[11] Ribosom Ribosomenteil rRNA-Ketten r Proteine 80S 60S 28S (4718 nt) 49 5.8S (160 nt) 5S (120 nt) 40S 18S (1874 Nacht) 33
Die Ribosomen aus Chloroplasten und Mitochondrien bestehen ebenfalls aus großen und kleinen Ribosomenteilen, die mit Proteinen zu einem 70S-Komplex verbunden sind. Laut der Theorie der Endosymbiose diese Ribosomen würden von Bakterien stammen. Mitochondriale Ribosomen sind daher denen von Bakterien sehr ähnlich.
Die Tatsache, dass sich bakterielle und eukaryontische Ribosomen teilweise unterscheiden, ist von medizinischer Bedeutung. Es AntibiotikumChloramphenicol aufgrund der Strukturunterschiede wirkt es auf bakterielle, aber nicht auf eukaryontische Ribosomen. Eine bakterielle Infektion kann durch Hemmung der Proteinsynthese der krankheitserregenden Bakterien bekämpft werden, während die menschlichen Zellen unberührt bleiben. Ebenfalls Tetracyclin und Streptomycin werden auf diese Weise verwendet, um einer bakteriellen Infektion vorzubeugen. Obwohl Mitochondrien Ribosomen haben, die bakteriellen Ribosomen ähneln, werden Mitochondrien durch diese Antibiotika nicht gehemmt, da sie von einer Doppelmembran umgeben sind, die Antibiotika nicht passieren können.[12]
Aktives Zentrum
Es aktives Zentrum von Ribosomen, im Gegensatz zu Enzyme, vollständig von den rRNA-Ketten gebildet.[13] Im aktiven Zentrum findet die Katalyse von Peptidbindungen zwischen den Aminosäuren statt. Dieser Ort wird daher auch der Peptidyltransferasezentrum erwähnt. Ribosomen verhalten sich wie Katalysatoren für Peptidyltransferase (Bildung einer Peptidbindung zwischen Aminosäuren) und Peptidylhydrolyse (Entkopplung der Aminosäurekette und der tRNA). Das Peptidyltransferase-Zentrum ist für die Produktion von Polypeptide während der Proteinverlängerung. Ribosomen können aufgrund ihrer katalytischen Kapazität als groß angesehen werden Ribozyme.
Funktion
sehen Übersetzung (Biologie) für den Hauptartikel zu diesem Thema.Ribosomen sind an der Synthese aller Proteine beteiligt. Ihre Aufgabe ist es, die tRNA-Moleküle korrekt an die Codons der mRNA zu binden, sodass eine Aminosäure an der richtigen Stelle in die Kette eingebaut wird. Proteine regulieren die Stoffwechsel, es Transport und der Kommunikation von Zellen in allen Lebensformen. Sie sind direkt und indirekt an allen Lebensvorgängen beteiligt.
Die Struktur von Ribosomen spiegelt ihre Funktion wider, mRNA- und tRNA-tragende Aminosäuren zusammenzubringen. Wenn die mRNA gelesen wird, passiert jedes Codon nacheinander die A-Stelle, die P-Stelle und die E-Stelle im Ribosom. An der A-Stelle (Aminoacyl-Bindungsstelle) bindet die tRNA vorübergehend an den mRNA-Strang, da das Anticodon und das Codon Wasserstoffbrückenbindungen bilden. An der P-Stelle (Peptidyl-Bindungsstelle) wird die Aminosäurekette gebildet, indem eine Peptidbindung zwischen der Aminosäure in der P-Stelle und der A-Stelle gebildet wird. Diese Stelle ist das aktive Zentrum (das Peptidyltransferase-Zentrum) und besteht fast vollständig aus RNA. An der E-Stelle (Ausgangsstelle) verlässt tRNA ohne Aminosäure das Ribosom.
Die Proteinsynthese beginnt bei a Startcodon AUG nahe dem 5'-Ende der mRNA. Das Ribosom weiß, wo es an die mRNA-Kette binden muss, weil es eine bestimmte Nukleotidsequenz erkennt: die Shine-Dalgarno-Sequenz bei Prokaryoten und den Kozak-Sequenz bei Eukaryoten. Am Ende der mRNA-Kette befindet sich a Codon stoppenan die tRNA nicht binden kann. Da keine Aminosäure eingebaut wird, stoppt die Proteinsynthese. Die Aminosäurekette löst sich und die kleinen und großen Ribosomenteile trennen sich.
Mehrere Ribosomen können gleichzeitig an ein mRNA-Molekül gebunden werden. Auf diese Weise kann in der Zelle viel vom gleichen Protein produziert werden. Jetzt sofort Elektronenmikroskop sind Ansammlungen von Ribosomen (Polyribosomen) in der Zelle sichtbar.
Bindung an ER
Ribosomen sind frei im Zytoplasma oder an die endoplasmatisches Retikulum (ER) oder Kernmembran. Die in freien Ribosomen gebildeten Proteine funktionieren normalerweise innerhalb des Zytosols, zum Beispiel ein Enzym, das einen Schritt in der Glykolyse katalysiert. Ribosomen des endoplasmatischen Retikulums sind an der Synthese von Membranproteine, Proteine, die verpackt werden müssen (wie z Lysozymen) und in Proteinen, die an die äußere Umgebung der Zelle abgegeben werden (Exozytose). Zellen, die sich auf die Proteinsekretion spezialisiert haben, wie z Bauchspeicheldrüsenzellen die Verdauungsenzyme absondern, haben oft sehr viele gebundene Ribosomen. Es gibt keinen Strukturunterschied zwischen gebundenen und freien Ribosomen; Ob das Ribosom an das ER bindet oder nicht, hängt davon ab, welches Protein es gerade synthetisiert.
Die Ribosomenteile, die aus dem Nukleolus, im Zytosol immer eine mRNA-Kette einschließen. Bei der Synthese eines sekretorischen Proteins muss sich das Ribosom an die ER-Membran anlagern. Am Ende der wachsenden Peptidkette in Sekretionsproteinen befindet sich eine spezifische Sequenz, die als bezeichnet wird SRP-Proteine wird anerkannt.[14] Dabei bindet das SRP-Protein an die Polypeptidkette (und damit auch an das Ribosom) und die Translation wird kurzzeitig unterbrochen: tRNA-Moleküle dringen nicht mehr ein. Das SRP-gebundene Ribosom kann nun an einer bestimmten Stelle der ER-Membran anheften, nämlich an einer SRP-Rezeptorstelle neben a translocon (Kanal für Peptide) befindet.[15] Das Ribosom wird somit an das Translokon gebunden, über das das Polypeptid synthetisiert werden kann. Das SRP-Protein wird freigesetzt und die Translation wird fortgesetzt.
Ursprung
Ribosomen erschienen wahrscheinlich in der RNA-Welt wenn selbstreplizierend Strukturen.[16] Es ist plausibel, dass diese frühen Ribosomen noch ausschließlich aus rRNA bestanden. Später, als sich Wechselwirkungen mit einzelnen Aminosäuren entwickelten, entwickelten Ribosomen allmählich die Fähigkeit, Peptidbindungen zu katalysieren.[17][18] Die Forschung zeigt, dass auch in den ersten rRNA-Molekülen von Ribosomen kodierende Stücke vorhanden waren. Die rRNA-Ketten kodierten für tRNA-Moleküle, die das Ribosom zur Selbstreplikation verwendet.[19]
Als Aminosäuren in der RNA-Welt auftauchten, ermöglichten ihre Interaktionen mit RNA ihnen, die Effizienz der Funktion katalytischer RNA-Moleküle zu erhöhen. Die treibende Kraft hinter der Evolution des Ribosoms, von einer primitiven selbstreplizierenden Struktur zu seiner heutigen Form, könnte die Auswahldruck konnten Proteine in das Ribosom einbauen, um die eigene Selbstreplikation sicherzustellen.[19]
Siehe auch
Verweise
Literatur
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