WikiDer > Пероксидаза гема - Википедия
| Пероксидаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | пероксидаза | ||||||||
| Pfam | PF00141 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR002016 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00394 | ||||||||
| SCOP2 | 1 час / Объем / СУПФАМ | ||||||||
| CDD | cd00314 | ||||||||
| |||||||||
| Область удлинения грибковой пероксидазы | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Пероксидаза_ext | ||||||||
| Pfam | PF11895 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR024589 | ||||||||
| |||||||||
Пероксидазы гема (или же гем пероксидазы) находятся гем-содержащие ферменты, использующие пероксид водорода как акцептор электронов, чтобы катализировать ряд окислительных реакций. Большинство пероксидаз гема действуют по схеме реакции:
- Fe3+ + H2О2 [Fe4+= O] R '(Соединение I) + H2О
- [Fe4+= O] R '+ субстрат -> [Fe4+= O] R (Соединение II) + окисленный субстрат
- [Fe4+= O] R + субстрат -> Fe3+ + H2O + окисленный субстрат
По этому механизму фермент реагирует с одним эквивалентом H2О2 дать [Fe4+= O] R '(соединение I). Это двухэлектронная реакция окисления / восстановления, в которой H2О2 восстанавливается до воды, а фермент окисляется. Один окислительный эквивалент находится на железе, давая оксиферрил[1] промежуточное звено, и во многих пероксидазах порфирин (R) окисляется до пи-катионного радикала порфирина (R '). Затем соединение I окисляет органический субстрат с образованием субстратного радикала[2] и соединение II, которое затем может окислять вторую молекулу субстрата.
Пероксидазы гема включают два суперсемейства: одно обнаруживается в бактериях, грибах и растениях, и второй найден у животных. Первый можно рассматривать как состоящий из трех основных классов:[3]
- Класс I, внутриклеточные пероксидазы, включает: дрожжевую цитохром с пероксидазу (CCP), растворимый белок, обнаруженный в митохондриальной цепи переноса электронов, где он, вероятно, защищает от токсичных пероксидов; аскорбатпероксидаза (AP), главный фермент, ответственный за удаление перекиси водорода в хлоропластах и цитозоле высших растений;[4] и бактериальные каталазы-пероксидазы, проявляющие как пероксидазную, так и каталазную активности. Считается, что каталаза-пероксидаза обеспечивает защиту клеток при окислительном стрессе.[5]
- Класс II состоит из секреторных грибковых пероксидаз: лигниназ или пероксидаз лигнина (LiP) и марганец-зависимых пероксидаз (MnP). Это мономерные гликопротеины, участвующие в деградации лигнина. В MnP, Mn2+ служит восстанавливающим субстратом.[6] Белки класса II содержат четыре консервативных дисульфидных мостика и два консервативных сайта связывания кальция.
- Класс III состоит из секреторных пероксидаз растений, которые выполняют несколько тканеспецифичных функций: например, удаление перекиси водорода из хлоропластов и цитозоля; окисление токсичных соединений; биосинтез клеточной стенки; защитные реакции на ранение; катаболизм индол-3-уксусной кислоты (ИУК); биосинтез этилена; и так далее.[7] Белки класса III также являются мономерными гликопротеинами, содержащими четыре консервативных дисульфидных мостика и два иона кальция, хотя расположение дисульфидов отличается от ферментов класса II.
Кристаллические структуры ряда этих белков показывают, что они имеют одинаковую архитектуру - два полностью альфа-домены между которыми находится гемовая группа.
Еще одно семейство пероксидаз гема - это Семейство пероксидаз DyP-типа.[8]
Рекомендации
- ^ Нельсон Р. Э., Фесслер Л. И., Такаги Ю., Блумберг Б., Кин Д. Р., Олсон П. Ф., Паркер К. Г., Фесслер Дж. Х. (1994). «Пероксидазин: новый ферментно-матричный белок развития дрозофилы». EMBO J. 13 (15): 3438–3447. Дои:10.1002 / j.1460-2075.1994.tb06649.x. ЧВК 395246. PMID 8062820.
- ^ Поулос Т.Л., Ли Х. (1994). «Структурные вариации гемовых ферментов: сравнительный анализ кристаллических структур пероксидазы и P450». Структура. 2 (6): 461–464. Дои:10.1016 / S0969-2126 (00) 00046-0. PMID 7922023.
- ^ Велиндер КГ (1992). «Надсемейство растительных, грибковых и бактериальных пероксидаз». Curr. Мнение. Struct. Биол. 2 (3): 388–393. Дои:10.1016 / 0959-440X (92) 90230-5.
- ^ Далтон Д.А. (1991). «Аскорбатпероксидаза». 2: 139–153. Цитировать журнал требует
| журнал =(помощь) - ^ Велиндер КГ (1991). «Бактериальные каталазы-пероксидазы являются членами надсемейства растительных пероксидаз с дублированными генами». Биохим. Биофиз. Acta. 1080 (3): 215–220. Дои:10.1016 / 0167-4838 (91) 90004-й. PMID 1954228.
- ^ Редди CA, D Souza TM (1994). «Физиология и молекулярная биология пероксидаз лигнина Phanerochaete chrysosporium». FEMS Microbiol. Rev. 13 (2): 137–152. Дои:10.1111 / j.1574-6976.1994.tb00040.x. PMID 8167033.
- ^ Кампа А (1991). «Биологические роли пероксидаз растений: известные и потенциальные функции». 2: 25–50. Цитировать журнал требует
| журнал =(помощь) - ^ Зубиета С., Кришна С.С., Капур М., Козбиал П., Макмаллан Д., Аксельрод Х.Л., Миллер М.Д., Абдубек П., Амбинг Е., Астахова Т., Карлтон Д., Чиу Х.Дж., Клейтон Т., Деллер М.С., Дуан Л., Эльслигер М.А., Фейерхельм Дж. , Grzechnik SK, Hale J, Hampton E, Han GW, Jaroszewski L, Jin KK, Klock HE, Knuth MW, Kumar A, Marciano D, Morse AT, Nigoghossian E, Okach L, Oommachen S, Reyes R, Rife CL, Schimmel П., ван ден Бедем Х., Уикес Д., Уайт А., Сю К., Ходжсон К. О., Вули Дж., Дикон А. М., Годзик А., Лесли С. А., Уилсон И. А. (ноябрь 2007 г.). «Кристаллические структуры двух новых пероксидаз, обесцвечивающих краситель, обнаруживают бета-створчатую складку с консервативным гем-связывающим мотивом». Белки. 69 (2): 223–33. Дои:10.1002 / prot.21550. PMID 17654545.
