WikiDer > Myoglobin
Myoglobin ist ein sauerstoffbindendes Protein die in großen Mengen in der Muskeln von Wirbeltieren. Es ist ein relativ kleines Protein (Molekulargewicht 17.053 Dalton) und bezogen auf die vier Untereinheiten von Hämoglobin. Das Protein besteht aus einer Kette von 153 Aminosäuren. Die Sekundärstruktur besteht aus acht Alpha-Helices. Das aktive Zentrum von Myoglobin ist das sogenannte Hämgruppe, ein Eisen Protoporphyrin. Das Eisenion der Hämgruppe ist Histidin, das sogenannte proximale Histidin, an eine Proteinmatrix gebunden. Vier mehr Liganden des Eisenions binden an die Stickstoffatome des pyrrolGruppen. An der verbleibenden sechsten Bindungsstelle des Eisenatoms befindet sich ein Sauerstoffmolekül. Im physiologisch aktiven Zustand besteht das Eisen aus dem zweiwertigen Eisen. Im Gegensatz zu Hämoglobin bindet Myoglobin keinen Sauerstoff positiv kooperativ, aber unabhängig von der Sauerstoffkonzentration in der Umgebung. Myoglobin kommt nur in den Kardiomyozyten und Skelettmuskelzellen von vor Wirbeltiere. Es kommt in hohen Konzentrationen in den Zellen vor (bis ca. 100 µMaulwurf/l) und liefert die rote Farbe der Muskeln. Charakteristisch für die Absorptionsspektrum des Proteins, das sogenannte Wundband, die Wellenlänge beträgt 418 nm der sauerstoffliganden Form und von 434 nm für die nicht ligiert bilden. Die Soret-Bande ist eine sehr starke Absorptionsbande im blauen Bereich des optischen Absorptionsspektrums eines Hämproteins.
Eng verwandt mit Myoglobin Zytoglobin, das in fast allen Zellen der Wirbeltiere vorkommt und vermutlich auch der Sauerstoffbindung dient.
Funktion
Myoglobin oder Hb(O2)4 transportiert Sauerstoff von der Zellmembran zum Mitochondrien in dem Zelle. Das Myoglobin von Pottwale war das erste Protein davon John Kendrew errichtete die Struktur 1959 mit Röntgenstrukturanalyse. Diese Pionierarbeit wurde zur Grundlage für die spätere Strukturaufklärung von Hämoglobin durch Max Perutz 1968. Beide Wissenschaftler erhielten dafür 1962 die Auszeichnung Nobelpreis für Chemie.
Medizinische Anwendung
Myoglobin wird bei Schäden an Herz- und Skelettmuskelgewebe freigesetzt und über die Nieren mit dem Urin ausgeschieden (Myoglobinurie). Bei vielen Krankheiten werden durch Muskelverfall große Mengen Myoglobin freigesetzt, beispielsweise bei Verletzungen, Verbrennungen, Erfrierungen oder Alkoholmissbrauch. Wenn die Muskelzellen beschädigt werden, brechen die Zellen, wodurch Myoglobin ins Blut austritt. Das Herz ist ein Muskel und enthält daher auch Myoglobin. Bei einem Herzinfarkt bekommt das Herz zu wenig Sauerstoff, was den Herzmuskel schädigt. Dies führt dazu, dass der Patient Brustschmerzen und Kurzatmigkeit verspürt. Wenn die Herzmuskelzellen zusammenbrechen, kann innerhalb von zwei Stunden Myoglobin im Blut gemessen werden. Da Myoglobin nicht herzspezifisch genug ist, Troponin verwendet, um einen Herzinfarkt frühzeitig zu erkennen. Extrem erhöhte Werte können zu Nierenversagen. Ein erster Hinweis auf eine nierenschädigende Rhabdomyolyse ist ein erhöhter CKKonzentration im Blut.
Verweise
- Handbuch der medizinischen Labordiagnostik. Solehering et al 2009.
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