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John Cowdery Kendrew
24. März1917 – 23. August1997
John Kendrew mit einem Modell von Myoglobin
Geburtsland	Großbritannien
Geburtsort	Oxford
Ort des Todes	Cambridge
Nobelpreis	Chemie
Jahr	1962
Grund	Für ihre Forschungen zur Struktur von Myoglobin.
Zusammen mit	Max Perutz
Vorgänger	Melvin Calvin
Nachfolger	Karl Ziegler Giulio Natta
Portal    Chemie

John Cowdery Kendrew (Oxford, 24. März1917 – Cambridge, 23. August1997) war ein britischBiochemiker und Kristallograph. Er heiratete 1962 zusammen mit Max Perutz das Nobelpreis für Chemie ausgezeichnet für seine Forschungen zur Struktur von Hämgruppe mitProtein.

Biografie

Kendrew wurde geboren in Oxford als einziges Kind von Wilfred George Kendrew und Evelyn May Graham Sandberg. Seine Eltern ließen sich scheiden, als er ein Kleinkind war, und er wuchs bei seinem Vater auf, der Klimatologe in Oxford war. Seine Mutter ist geblieben Florenz wo sie Bücher über die italienische veröffentlichte Primitivismus unter dem Pseudonym Evelyn Sandberg Vavals.^[1]

Nach seiner Ausbildung an der Dragon School, Oxford (1923-1930) und am Clifton College, Bristol (1930-1936), studierte John Chemie an der Trinity College des Universität von Cambridge. 1939 erhielt er seinen Bachelor-Abschluss und 1949 seinen Ph.D. Während der Kriegsjahre interessierte er sich für die Biochemie und insbesondere für die Struktur von Proteinen.

Kristallstruktur von Myoglobin

Für seine Arbeiten zur Aufklärung der atomaren Struktur von Proteinen mittels Röntgenbeugung, Kendrew erhielt 1962 zusammen mit Max Perutz das Nobelpreis für Chemie. Gemeinsam leisteten sie ihre Pionierarbeit am MRC Laboratory of Molecular Biology in Cambridge. Kendrew bestimmte die Struktur des Proteins Myoglobin, das bei der Sauerstoffspeicherung in den Muskeln eine Rolle spielt, während Perutz die Struktur von Hämoglobin ausgesetzt. Es wurde gefunden, dass beide Moleküle a Hämgruppe eigenen, verantwortlich für die rote Farbe. Die Verleihung der Nobelpreise an Kendrew und Perutz sowie an Watson, Crick und Wilkins erfolgte kurz darauf BBC Programm "Das war die Woche, die war“ verblüfft. Die Nobelpreise wurden in diesem Programm als „Aldred Nobel Peace Pools“ bezeichnet.

1947 beschloss das MRC, eine Forschungsabteilung einzurichten, die sich auf die molekulare Struktur biologischer Systeme konzentrierte. Zunächst wurde versucht, die Kristallstruktur von Hämoglobin zu entscheiden. In dem Moment, in dem die Aufklärung der Struktur dieses Proteins mit den damals verfügbaren Techniken so weit wie möglich fortgeschritten war, beschloss Kendrew, sich weiter auf das Protein zu konzentrieren. Myoglobin. Diese Wahl wurde teilweise durch die Tatsache veranlasst, dass dieses Protein nur ein Viertel der Größe von Hämoglobin hatte, was es einfacher machte, die Struktur dieses Proteins zu bestimmen. Kendrew verwendete ursprünglich Pferdeherzen als Myoglobinquelle, aber die daraus gewonnenen Kristalle waren für eine Röntgenanalyse zu klein.

Kendrew vermutete, dass das Gewebe von Meeressäugern gut geeignet sei, Sauerstoff zu speichern und daher auch eine bessere Myoglobinquelle darstellen würde. Durch Zufall gelang es ihm, ein großes Stück Walfleisch aus Peru zu beschaffen. Walmyoglobin lieferte erwartungsgemäß große Kristalle mit klaren Röntgenbildern. Leider war es nicht möglich, aus diesen Bildern ein klares Bild der Kristallstruktur von Myoglobin zu erhalten.

Dieses Problem blieb unüberwindbar, bis Max Perutz 1953 entdeckte, dass das Phasenproblem bei der Beugungsmusteranalyse durch isomorphen Ersatz gelöst werden kann, also den Vergleich von Mustern verschiedener Kristalle, wobei ein Kristall aus dem normalen Protein und der andere aus Proteinen besteht. die mit Schwermetallen getränkt waren, wobei an einigen genau definierten Stellen Schwermetalle an das Protein angelagert wurden. Auf diese Weise konnten sie 1957 die erste Elektronendichtekarte mit einer Auflösung von 6 ångström (0,6 Nanometer) präsentieren. 1959 waren sie so weit fortgeschritten, dass sie ein Atommodell mit einer Auflösung von 2 . erstellen konnten ngström (0,2 nm).

Spätere Karriere

1963 wurde Kendrew Gründungsmitglied der European Molecular Biology Organization und war viele Jahre Chefredakteur des renommierten Journal of Molecular Biology. 1967 wurde er Fellow der American Society of Biological Chemists und Ehrenmitglied der International Academy of Science. 1974 überzeugte er die europäischen Regierungen, das European Laboratory of Molecular Biology inologie . zu eröffnen Heidelberg, wo er sein erster Direktor wurde. Von 1974 bis 1979 war er Kurator der Britisches Museum, und von 1974 bis 1988 war er nacheinander Generalsekretär, Vizepräsident und Präsident der Internationaler Rat der wissenschaftlichen Gewerkschaften.

Nach seinem Ausscheiden aus dem European Laboratory of Molecular Biology wurde er Präsident des St. John's College an der Universität von Oxford, eine Position, die er von 1981 bis 1987 innehatte. Neben den oben genannten Positionen war er auch Mitglied oder Vorsitzender von mindestens 10 weiteren nationalen und internationalen wissenschaftlichen Gremien.

Literatur

Johannes Finch; "A Nobel Fellow On Every Floor", Medical Research 2008, 381 S., ISBN 978-1840469-40-0; Dieses Buch handelt vom MRC Laboratory of Molecular Biology, Cambridge.