WikiDer > Альфа-кератин

Alpha-keratin

Альфа-кератин, или α-кератин, является разновидностью кератин нашел в позвоночные. Этот белок является основным компонентом в волосы, рога, млекопитающие когти, гвозди и слой эпидермиса из кожа. α-кератин - это волокнистый структурный белок, что означает, что он состоит из аминокислоты которые образуют повторяющийся вторичная структура. Вторичная структура α-кератина очень похожа на структуру традиционного белка. α-спираль и образует спиральная катушка.[1] Благодаря плотно намотанной структуре он может функционировать как один из самых прочных биологических материалов и выполнять различные функции у млекопитающих, начиная с хищный когти к волосам для тепла. α-кератин синтезируется через биосинтез белка, используя транскрипция и перевод, но когда клетка созревает и наполняется α-кератином, она умирает, создавая сильный несосудистый единица ороговевший ткань.[2]

Структура

Молекулярная структура альфа-кератина.
Дисульфидные связи между двумя кератинами альфа-спирали.

α-кератин - это полипептидная цепь, обычно с высоким содержанием аланин, лейцин, аргинин, и цистеин, что образует правую α-спираль.[3][4] Две из этих полипептидных цепей скручиваются вместе, образуя левостороннюю спиральный структура известная как спиральная катушка. Эти спиральные катушки димерыдлиной примерно 45 нм, склеены дисульфидные связи, используя многие цистеин аминокислоты, содержащиеся в α-кератинах.[2] Затем димеры выравниваются, их Термини связь с Термини других димеров, и две из этих новых цепей связаны по длине через дисульфидные связи с образованием протофиламента.[5] Две протофиламенты объединяются, образуя протофибриллы, и четыре протофибриллы. полимеризовать для формирования промежуточной нити (IF). IF - основная субъединица α-кератинов. Эти IFs способны конденсироваться в образование суперспиралей диаметром около 7 нм и могут быть тип I, кислый, или тип II, базовый. IF, наконец, встроены в кератин. матрица что либо с высоким содержанием цистеин или глицин, тирозин, и фенилаланин остатки. Различные типы, выравнивания и матрицы этих IFs объясняют большие различия в структурах α-кератина, обнаруживаемых у млекопитающих.[6]

Биохимия

Синтез

синтез α-кератина начинается около очаговые спайки на клеточная мембрана. Там предшественники кератиновых волокон проходят процесс, известный как зарождение, где кератиновые предшественники димеров и нитей удлиняются, сливаются и связываются вместе.[2] По мере того как происходит этот синтез, предшественники кератиновых волокон транспортируются посредством актиновые волокна в камере к ядро. Там промежуточные нити альфа-кератина будут собираться и образовывать сети структуры, продиктованной использованием кератиновой клетки, поскольку ядро ​​одновременно разрушается.[7] Однако, если необходимо, вместо того, чтобы продолжать расти, кератиновый комплекс будет распадаться на нефиламентозные предшественники кератина, которые могут размытый по всей камере цитоплазма. Эти кератиновые нити можно будет использовать в будущем синтезе кератина, либо для реорганизации окончательной структуры, либо для создания другого кератинового комплекса. Когда клетка заполнена правильным кератином и правильно структурирована, она претерпевает стабилизацию кератина и умирает, что является формой запрограммированная гибель клеток. В результате образуется полностью созревшая несосудистая кератиновая клетка.[8] Эти полностью созревшие, или ороговевший, альфа-кератиновые клетки являются основными компонентами волос, внешнего слоя ногтей и рогов, а также слой эпидермиса кожи.[9]

Характеристики

Особенностью наиболее биологического значения альфа-кератина является его структурный стабильность. При воздействии механическое напряжение, α-кератиновые структуры могут сохранять свою форму и, следовательно, защищать то, что они окружают.[10] При высоком напряжении альфа-кератин может даже превратиться в бета-кератин, более сильное кератиновое образование, имеющее вторичную структуру бета-гофрированные листы.[11] Альфа-кератин ткани также проявляют признаки вязкоупругость, позволяя им как растягиваться, так и поглощать удары до определенной степени, хотя они не являются непроницаемыми для перелом. На силу альфа-кератина также влияют: воды содержание в матрице промежуточного филамента; более высокое содержание воды снижает прочность и жесткость кератиновых клеток из-за их влияния на различные водородные связи в альфа-кератиновой сети.[2]

Характеристика

Тип I и тип II

Белки альфа-кератинов могут быть одного из двух типов: тип I или тип II. У человека 54 гена кератина, 28 из которых кодируют тип I, а 26 - тип II.[12] Белки типа I являются кислыми, что означает, что они содержат более кислые аминокислоты, такие как аспарагиновая кислота, в то время как белки типа II являются основными, что означает, что они содержат больше основных аминокислот, таких как лизин.[13] Эта дифференциация особенно важна для альфа-кератинов, потому что при синтезе его димера субъединицы спиральная катушка, одна белковая спираль должна быть типа I, а другая - типа II.[2] Даже в пределах типа I и II есть кислые и основные кератины, которые особенно дополняют друг друга в каждом организме. Например, в коже человека K5, альфа-кератин типа II, сочетается в основном с K14, альфа-кератин типа I, чтобы сформировать альфа-кератиновый комплекс слой эпидермиса клеток кожи.[14]

Твердый и мягкий

Твердые альфа-кератины, например, содержащиеся в ногтях, имеют более высокий цистеин содержание в их первичная структура. Это вызывает увеличение дисульфидные связи которые способны стабилизировать структуру кератина, позволяя ему противостоять более высокому уровню сила до перелома. С другой стороны, мягкие альфа-кератины, такие как те, что содержатся в коже, содержат сравнительно меньшее количество дисульфидных связей, что делает их структуру более гибкой.[1]

Рекомендации

  1. ^ а б Г., Воет, Джудит; В., Пратт, Шарлотта (29 февраля 2016 г.). Основы биохимии: жизнь на молекулярном уровне. ISBN 9781118918401. OCLC 910538334.
  2. ^ а б c d е Ван, Бин; Ян, Вэнь; МакКиттрик, Джоанна; Мейерс, Марк Андре (2016-03-01). «Кератин: структура, механические свойства, наличие в биологических организмах и усилия по биоинспирации» (PDF). Прогресс в материаловедении. 76: 229–318. Дои:10.1016 / j.pmatsci.2015.06.001.
  3. ^ Буркхард, Питер; Стетефельд, Йорг; Стрелков, Сергей В (2001). «Спиральные спирали: универсальный мотив сворачивания белков». Тенденции в клеточной биологии. 11 (2): 82–88. Дои:10.1016 / s0962-8924 (00) 01898-5. PMID 11166216.
  4. ^ Темп, C N; Шольц, Дж. М. (1 июля 1998 г.). «Шкала склонности к спирали, основанная на экспериментальных исследованиях пептидов и белков». Биофизический журнал. 75 (1): 422–427. Дои:10.1016 / S0006-3495 (98) 77529-0. ISSN 0006-3495. ЧВК 1299714. PMID 9649402.
  5. ^ Steinert, Peter M .; Стивен, Аласдер К .; Руп, Деннис Р. (1985). «Молекулярная биология промежуточных филаментов». Клетка. 42 (2): 411–419. Дои:10.1016/0092-8674(85)90098-4. PMID 2411418.
  6. ^ McKittrick, J .; Chen, P.-Y .; Bodde, S.G .; Yang, W .; Новицкая, Е.Е .; Мейерс, М. А. (2012-04-03). «Структура, функции и механические свойства кератина». JOM. 64 (4): 449–468. Дои:10.1007 / s11837-012-0302-8. ISSN 1047-4838.
  7. ^ Виндоффер, Рейнхард; Бейл, Майкл; Magin, Thomas M .; Лейбе, Рудольф Э. (05.09.2011). «Цитоскелет в движении: динамика кератиновых промежуточных филаментов в эпителии». Журнал клеточной биологии. 194 (5): 669–678. Дои:10.1083 / jcb.201008095. ISSN 0021-9525. ЧВК 3171125. PMID 21893596.
  8. ^ Кёльш, Энн; Виндоффер, Рейнхард; Вюрфлингер, Томас; Аах, Тиль; Лейбе, Рудольф Э. (01.07.2010). «Цикл сборки и разборки кератиновых волокон». J Cell Sci. 123 (13): 2266–2272. Дои:10.1242 / jcs.068080. ISSN 0021-9533. PMID 20554896.
  9. ^ Экхарт, Леопольд; Липпенс, Саския; Чахлер, Эрвин; Деклерк, Вим (01.12.2013). «Гибель клеток от ороговения». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток. 1833 (12): 3471–3480. Дои:10.1016 / j.bbamcr.2013.06.010. PMID 23792051.
  10. ^ Пан, Сяоу; Хоббс, Райан П.; Куломб, Пьер А (2013). «Растущее значение кератиновых промежуточных филаментов в нормальном и больном эпителии». Текущее мнение в области клеточной биологии. 25 (1): 47–56. Дои:10.1016 / j.ceb.2012.10.018. ЧВК 3578078. PMID 23270662.
  11. ^ Креплак, Л .; Doucet, J .; Dumas, P .; Брики, Ф. (2004-07-01). «Новые аспекты перехода α-спирали в β-лист в растянутых твердых α-кератиновых волокнах». Биофизический журнал. 87 (1): 640–647. Дои:10.1529 / biophysj.103.036749. ЧВК 1304386. PMID 15240497.
  12. ^ Молл, Роланд; Диво, Маркус; Лангбейн, Лутц (07.03.2017). «Кератины человека: биология и патология». Гистохимия и клеточная биология. 129 (6): 705–733. Дои:10.1007 / s00418-008-0435-6. ISSN 0948-6143. ЧВК 2386534. PMID 18461349.
  13. ^ Стрнад, Павел; Усачев Валентин; Дебес, Седрик; Gräter, Frauke; Парри, Дэвид А.Д .; Омари, М. Бишр (15 декабря 2011 г.). «Уникальные сигнатуры аминокислот, которые эволюционно сохраняются, различают кератины простого типа, эпидермальный и волосяной». Журнал клеточной науки. 124 (24): 4221–4232. Дои:10.1242 / jcs.089516. ISSN 0021-9533. ЧВК 3258107. PMID 22215855.
  14. ^ Ли, Чанг-Хун; Куломб, Пьер А. (10 августа 2009 г.). «Самоорганизация кератиновых промежуточных волокон в сшитые сети». Журнал клеточной биологии. 186 (3): 409–421. Дои:10.1083 / jcb.200810196. ISSN 0021-9525. ЧВК 2728393. PMID 19651890.