WikiDer > Leucin

Leucine
L-Leucin
Strukturformel und Molekülmodell
Strukturformel von L-Leucin
▵ Molekülmodell von L-Leucin
Allgemeines
MolekularformelC6huh13NEIN2
IUPAC-NameLeucin
Andere Namen(so)-2-amino-4-methyl-pentano-1-säure
Molmasse131,18 G/Maulwurf
CAS-Nummer61-90-5
EG-Nummer200-522-0
LD50 (Ratten)5379mg/kg
Physikalische Eigenschaften
AggregatzustandFest
Farbefarblos
Schmelzpunkt300 °C
Gut löslich inEthanol
schlecht löslich inWasser
Unlöslich inDiethylether
Wenn nicht anders angegeben normale Bedingungen gebraucht (298.15k oder 25 °C, 1 Bar).
Portal  Portalsymbol  Chemie

Leucin (abgekürzt als leu oder l)[1] ist einer von zwanzig natürlich vorkommenden Aminosäuren. wenn α-Aminosäure Leucin ist Bestandteil praktisch jedes Proteinmoleküls in allen Organismen. Leucin enthält ein verzweigtes, aliphatisch Seitenkette und hat daher eine starke hydrophob Charakter. Die Aminosäure wird von vielen verschiedenen kodiert Codons, nämlich UUA, UUG, CUU, CUC, CUA und CUG.

Leucin wird als a . eingestuft essentielle Aminosäure, was bedeutet, dass der menschliche Körper es nicht selbst herstellen kann, sondern über die Nahrung aufnehmen muss. Gute Leucinquellen sind proteinreiche Lebensmittel, wie z Fleisch, Molkerei, Sojaprodukte, Bohnen und andere Hülsenfrüchte.

Die wichtigsten Endprodukte des Leucinstoffwechsels sind Acetyl-CoA und Acetoacetat; zwei Verbindungen, die eine wichtige Rolle beim Energiemanagement der Zelle spielen. Aus diesem Grund gilt Leucin als ketogen Aminosäure.[2] Leucin ist die wichtigste ketogene Aminosäure für die Mann.[3]

Biosynthese

Als essentielle Aminosäure kann Leucin weder bei Menschen noch bei Tieren vom Körper selbst hergestellt werden, daher muss es über die Nahrung oder Nahrungsergänzung, normalerweise als Teil von Proteinen, aufgenommen werden. Leucin wird in Pflanzen und Mikroorganismen in mehreren Schritten hergestellt Pyruvat. Der Beginn dieses Prozesses ähnelt (einem Teil davon) dem Entstehungsprozess von valin. Das Zwischen-α-Ketovalerat wird umgewandelt in α-Isopropylmalat und dann -Isopropylmalat, das Wasserstoff verliert und bei dem α-Isocaproat und wird im letzten Schritt reduktiv aminiert.

Enzyme, die an einer typischen Leucin-Biosynthese beteiligt sind, sind:[4]

  • Acetolactatsynthase;
  • Acetohydroxysäure-Isomer-Reduktase;
  • Dihydroxysäure-Dehydratase;
  • α-Isopropylmalat-Synthase;
  • α-Isopropylmalat-Isomerase;
  • Leucinaminotransferase.

Leucin-Supplementierung

Leucin wird von einigen Sportlern als pulverförmige Ergänzung eingenommen. Der Zweck ist, Muskelmasse zu sparen, wenn der Athlet auf Diät ist und Fettmasse verlieren möchte, oder um beim Aufbau von Muskelmasse zu helfen. Normalerweise wird L-Leucin zusammen mit L-Valin und L-Isoleucin im Verhältnis 2:1:1 eingenommen, da dies die richtige Balance dieser kettenverknüpften Aminosäuren für den menschlichen Körper ist.

Siehe auch

Die 20 proteinogenen Aminosäuren

Alanin (Ala) · Arginin (Arg) Asparagin (Asn) · Asparaginsäure (Asp) · Cystein (Cys) · Glutamin (Gln) · Glutaminsäure (Glu) Glycin (Gly) · Histidin (Seine) · Isoleucin (Ile) Leucin (Leu) Lysin (Lys) Methionin (mit) · Phenylalanin (Phe) · prolin (Profi) · Serin (Ser) · Threonin (Thr) · Tryptophan (Trp) · Tyrosin (Tyr) · valin (fallen)