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Alanin
Strukturformel und Molekülmodell
Strukturformel aus L-Alanin
Molekülmodell aus L-Alanin
Allgemeines
Molekularformel	C3huh7NEIN2
IUPAC-Name	2-Aminopropansäure
Molmasse	89,09318 G/Maulwurf
LÄCHELN	NC(C)C(O)=O
CAS-Nummer	56-41-7
EG-Nummer	200-273-8
PubChem	5950
Physikalische Eigenschaften
Aggregatzustand	Fest
Farbe	Weiß
Dichte	1,401 g/cm²
Schmelzpunkt	314,5 °C
Löslichkeit im Wasser	167,2 g/l
Thermodynamische Eigenschaften
ΔfhuhÖG	−465,9 kJ/Maulwurf
Gleichgewichtskonstante(n)	pI = 6,00.[1] pkCOOH= 2,34 pkNH2= 9,69
Wenn nicht anders angegeben normale Bedingungen gebraucht (298.15k oder 25 °C, 1 Bar).
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Alanin (abgekürzt als ach so oder ein) ist ein kleines, natürlich vorkommendes Aminosäure. Als einer der zwanzig α-Aminosäuren dafür Proteinsynthese verwendet werden, ist Alanin in fast jedem enthalten Proteinmolekül. Die Seitenkette von Alanin besteht aus a Methylgruppe, die es als a . klassifiziert unpolar und aliphatisch Aminosäure. Alanin ist nichts für Menschen wesentlich; Der Körper kann Alanin selbst herstellen.

Alanin ist eine der wenigen Aminosäuren, von denen sowohl die linksdrehende als auch die rechtsdrehende Stereoisomer in der Natur vorkommen, L-Alanin bzw. D-Alanin. L-Alanin ist ein Baustein für die Proteinsynthese und zusammen mit Leucin eine der am häufigsten vorkommenden Aminosäuren in der Primärstruktur von gängigen Proteinen.^[2] D-Alanin findet sich in speziellen Polypeptiden im Zellenwand bestimmter Bakterien, in einigen Antibiotika, und im Gewebe von Krebstieren als Osmolit.^[3][4]

Biochemie und Synthese

Eigenschaften

Alanin ist, na Glycin, die einfachste Aminosäure. Die Seitenkette ist a Methylgruppe und daher wird Alanin als a . klassifiziert unpolare Aminosäure. Aufgrund der Anwesenheit der Polar-Amin und Carbonsäuregruppen es ist dennoch ziemlich wasserlöslich. Die Methylseitenkette ist nicht reaktiv und ist daher fast nie direkt an der Proteinfunktion beteiligt. Alanin ist in seiner reinen Form ein leicht wasserlösliches weißes, kristallin Pulver.

Alanin wird von . kodiert Codons die mit GC beginnen, nämlich AGB, GCC, GCA und GCG. In einer Mischung von 1150 verschiedenen Proteinen wurde festgestellt, dass Alanin 7,8% der Gesamtmenge ausmacht Primärstruktur (Aminosäuresequenz).^[2] Biene Eukaryoten das vorliegende Alanin ist linksdrehend, also L-Alanin. Biene Bakterien D-Alanin kommt in der Zellwand vor. Penicillin tötet Bakterien ab, indem es D-Alanin angreift.

Alanin kommt in vielen Lebensmitteln vor, insbesondere in proteinreichen Produkten. Gute Alaninquellen sind Fleisch, Hähnchen, Fisch und Eier. Auch einige eiweißreiche Gemüse wie such Avocado sind reich an Alanin.

Biosynthese

Die wichtigste biochemische Synthese von Alanin im Körper erfolgt über a reduktive Aminierung von Brenztraubensäure. Da solche Aminierungsreaktionen im Allgemeinen reversibel sind und Brenztraubensäure in allen Zellen vorhanden ist, kann Alanin leicht gebildet werden. Dieser Syntheseweg ist mit wichtigen Stoffwechselwegen verbunden, wie z Glykolyse, das Glukoneogenese und der Zitronensäurezyklus. Alanin kann auch aus anderen verzweigtkettigen Aminosäuren gebildet werden, wie z valin, Leucin und Isoleucin.^[5]

Chemische Synthese

L-Alanin wurde 1850 von . eingeführt Adolph Strecker synthetisiert und benannt. Er wählte diesen Namen als Ableitung des Namens 'Aldehyd“, da er die Aminosäure aus einem Aldehyd über die Strecker-Aminosäuresyntheseweg synthetisiert. Die Aminosäure wurde 1888 als Proteinkomponente der Seide charakterisiert und daraus isoliert.A racemisches Gemisch von D- und L-Alanin können durch die Strecker-Aminosäuresynthese von Acetaldehyd mit Ammoniumchlorid, In Gegenwart von Natriumcyanid. Eine alternative Methode ist die Ammonolyse von 2-Brompropansäure:

Degradierung

Alanin wird abgebaut durch oxidative Desaminierung. Diese Reaktion verläuft analog der oben beschriebenen reduktiven Aminierung, jedoch in umgekehrter Richtung. Die Katalyse erfolgt mit den gleichen Enzymen. Die Richtung des Prozesses wird maßgeblich durch die relative Konzentration der Substrate und Reaktionsprodukte bestimmt.^[5]

Physiologische Funktionen

Glukose-Alanin-Zyklus

Bei Säugetieren spielt Alanin eine Schlüsselrolle im Glukose-Alanin-Zyklus, einem Stoffwechselzyklus zwischen Muskelgewebe und Leber. In Muskeln und anderen Geweben, die Aminosäuren abbauen, kommt es zur Ansammlung von Stickstoff (in Form von Glutamat). Die Aminogruppen von Glutamat werden übertragen auf Pyruvat, ein Produkt der Glykolyse, in einem Prozess, bei dem Alanin und α-Ketoglutarat werden gebildet. Das Alanin gelangt in den Blutkreislauf und wird zur Leber transportiert. In der Leber wird das regenerierte Pyruvat für die Glukoneogenese: die Bildung von Glukose, die über das Blut in die Muskeln zurückgeführt wird. Glutamat wird zu Ammonium abgebaut, das später Harnstoff wird über die Nieren ausgeschieden.^[6]

Der Glukose-Alanin-Zyklus ermöglicht es, Pyruvat und Glutamat aus den Muskeln zu entfernen und sicher zur Leber zu transportieren. In der Leber wird Pyruvat zur Regeneration von Glukose verwendet, wonach die Glukose zur Energieabgabe in den Muskel zurückkehrt. Die energetische Belastung der Gluconeogenese wird auf die Leber statt auf den Muskel verlagert, so dass alle verfügbaren ATP im Muskel kann für die Muskelkontraktion ausgegeben werden. Der Glucose-Alanin-Zyklus ist ein kataboler Stoffwechselweg und beruht auf dem Abbau von Proteinen. Ob der Zyklus bei Wirbellosen auftritt, ist unklar.^[7][8]

Diabetes

Veränderungen im Alanin-Zyklus können die Konzentrationen von erhöhen Alanin-Aminotransferase (ALT) im Blut, das mit der Entwicklung von Diabetes Typ II.^[9] Ob ein hoher ALT-Wert im Normbereich auch mit einem erhöhten Diabetesrisiko verbunden ist, ist nicht bekannt.^[10]

Cholesterin

Tierversuche haben eine cholesterinsenkende Wirkung von Alanin gezeigt. In der Forschung bei Menschen mit CFS (chronische Müdigkeit), erhöhte Alaninwerte und niedrige Prä Tyrosin und Phenylalanin.

Siehe auch

• Glycin