WikiDer > Амигдалин бета-глюкозидаза
| амигдалин бета-глюкозидаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 3.2.1.117 | ||||||||
| Количество CAS | 51683-43-3 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
В энзимология, амигдалин бета-глюкозидаза (EC 3.2.1.117) является фермент который катализирует то химическая реакция
Таким образом, два субстраты этого фермента (р)-амигдалин и ЧАС2О, а его два товары находятся (р)-Prunasin и D-глюкоза.
Этот фермент принадлежит к семейству гидролазы, особенно те гликозидазы, которые гидролизуют О- и S-гликозильные соединения. В систематическое название этого класса ферментов амигдалин бета-D-глюкогидролаза. Другие широко используемые имена включают амигдалаза, амигдалиназа, амигдалин гидролаза, и амигдалин глюкозидаза.
Он может быть полностью подавлен действием Глюконо дельта-лактон при концентрации 1 мМ.[1]
Рекомендации
- ^ Petruccioli, M .; Brimer, L .; Чикалини, А. Р .; и другие. (1999). «Продукция и свойства активности линамаразы и амигдалазы Penicillium aurantiogriseum P35». Биология, биотехнология и биохимия. 63 (5): 805–812. Дои:10.1271 / bbb.63.805. PMID 10380623.
- Куроки Г., Лизотт П.А., Поултон Дж. Э. (1984). "Катаболизм (р) -Амыгдалин и (р) -Вицианин частично очищенными β-гликозидазами из Prunus serotina Эхх. и Davallia trichomanoides". Z. Naturforsch. C. 39: 232–239.
| Этот EC 3.2 фермент-связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |