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Bèta-barrel
18-strängiges β-Fass. Das ist ein Porenprotein der Bakterien S. typhimurium Welche Saccharose bestehen (PDB: 1A0S).
8-strängiges β-Fass. Retinol-bindendes Protein (RBD) mit Retinol (Blau) (PDB: 1RBP).

Das Betafass wenn es Betafass ist ein Faltmuster im Protein bestehend aus sich wiederholenden Beta-Platten der in a zylindrisch Konformation gedreht. Beta-Fässer sind nach ihrer Ähnlichkeit mit named benannt Fässer (Englisch: Fässer) in denen Flüssigkeiten gelagert werden. Die meisten Betafässer sind wasserlösliche Proteine, die hydrophobLigand binden kann. Sie kommen auch in Membranen vor und spielen dann als selektiv permeabel . eine Rolle Membranprotein. Bis zu 2–3% der Gene gramnegativer Bakterien kodieren für Beta-Fässer in Membranen.[1]

Im Allgemeinen bestehen die -Stränge eines Beta-Barrels aus abwechselnden Polar- und unpolar Aminosäuren. Die unpolaren Aminosäuren zeigen nach innen und bilden einen hydrophoben Kern. Die polaren Aminosäuren zeigen nach außen (zum umgebenden Wasser). Bei Membranproteinen, die Beta-Barrels enthalten, ist dieses Muster umgekehrt: Die hydrophoben Reste zeigen dann nach außen und stehen in Kontakt mit der Umgebung Lipide.[2]

Beta-Barrels können anhand von zwei Parametern klassifiziert werden: der Anzahl der β-Stränge in der Beta-Platte (nein) und das sogenannte Scherzahl (so), ein Maß für die Scherung des ersten und des letzten Strangs.[3] Diese beiden Parameter (nein und so) sind proportional zu Steigung der β-Stränge relativ zur Längsachse des Beta-Barrels.[4][5]

Siehe auch

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