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Complementariteitsbepalende regio
Der „obere“ Teil (die Fab-Region) eines Antikörpers. Die komplementaritätsbestimmende Region der schweren Kette ist rot dargestellt.

Das komplementaritätsbestimmende Regionen (CDRs) sind Teil der variablen Ketten von Immunglobuline (Antikörper; hergestellt von B-Zellen) und T-Zell-Rezeptoren (hergestellt von T-Zellen). Jede B- oder T-Zelle macht a ProteinMolekül dass ein bestimmtes Antigen binden kann. Die CDRs sind der variabelste Teil dieser Antikörper und T-Zell-Rezeptoren. Sie sind unverzichtbar, um die große Vielfalt antigenbindender Moleküle von molecules Lymphozyten.

Lage und Struktur

Bild eines Antikörpers mit blauen variablen Domänen, bei dem die CDRs hellblau gekennzeichnet sind.

Das Aminosäuresequenz der variablen Domäne auf einem Antigenrezeptor enthält drei komplementaritätsbestimmende Regionen (CDR1, CDR2 und CDR3). Diese liegen im Protein nicht direkt nebeneinander. Antigenrezeptoren bestehen normalerweise aus zwei variablen Domänen (auf zwei verschiedenen Proteinketten; der schweren und der leichten Kette). Als Ergebnis hat jeder Antigenrezeptor sechs CDRs, die zusammen mit dem Antigen in Kontakt kommen. Ein einzelner Antikörper hat zwei Antigenrezeptoren, die zwölf CDRs tragen. das Pentamer IgMMolekül hat sechzig CDRs.

Die CDRs werden auch als hypervariable Regionen des Immunglobulins und des T-Zell-Rezeptors bezeichnet, weil sie die meisten Sequenzvariation enthalten.[1] Diese Variation wird durch die Neuordnung der beteiligten Gene während der Lymphozytenentwicklung verursacht.[2] CDR1 und CDR2 befinden sich im Variable (V) Segment der schweren und leichten Kette. CDR3 umfasst einen Teil des V-Segments, das gesamte Vielfalt (D) Segment - das nur auf der schweren Kette vorhanden ist - und die beitreten (J)-Segment.[3] Daher ist CDR3 die variabelste aller komplementaritätsbestimmenden Regionen.

Für die Analyse und das Design neuer Antikörper werden die tertiären Proteinstruktur von Interesse. Die dreidimensionale Struktur der Nicht-H3-CDRs in Antikörpern wurde von Chothia et al.[4] und kürzlich von North et al.[5] Mit der Homologiemodellierung kann die dreidimensionale Struktur eines Proteins aus der Aminosäuresequenz abgeleitet werden. Dies geschieht durch Berechnungen basierend auf den sogenannten H3-Regeln, empirischen Regeln zur Konstruktion von CDR3-Modellen.[6]

Siehe auch

Immunologie
Prinzip:Antigen · Zytokin · Zytotoxin · Epitop · Faktor I · HLA · Lymphknoten · Peyers Teller
Zelltypen:B-Zelle · B Speicherzelle · T-Zelle · T-Gedächtniszelle · T-Inhibitor-Zelle · T-Helferzelle · zytotoxische T-Zelle · Fresszelle · Makrophage · NK-Zelle · basophiler Granulozyten · neutrophile Granulozyten · eosinophile Granulozyten · dendritische Zelle · Mastzelle
Angeborene:Komplementsystem · toller Rezeptor
Humorale Abwehr:Antikörper / Antikörper (IgG · ich gehe · IgM · IgD · IgE) · Klassenwechsel
Techniken:ELISA · Immunphänotypisierung · Immunfixierung · Immunhistochemie · Impfung
Antikörper bezogen:Acetylcholin-Rezeptor · ANA · ANCA · Nebennierenrinde · CCP · Langerhanscel · Endomysium · gliadin · Glutaminsäure-Decarboxylase · HIV-positiv · komplementaritätsbestimmende Region