WikiDer > Субъединица I цитохром с оксидазы

Cytochrome c oxidase subunit I
"Cox1" перенаправляется сюда. В частности, в медицинском контексте это также может относиться к циклооксигеназа-1.
COX1
Идентификаторы
ПсевдонимыCOX1, митохондриально кодируемая цитохром с оксидаза I, COI, MTCO1, основная субъединица цитохром с оксидазы, CO I, субъединица цитохром с оксидазы I
Внешние идентификаторыOMIM: 516030 MGI: 102504 ГомолоГен: 5016 Генные карты: COX1
Ортологи
ВидыЧеловекМышь
Entrez

4512

17708

Ансамбль

ENSG00000198804

ENSMUSG00000064351

UniProt

P00395

P00397

RefSeq (мРНК)

н / д

н / д

RefSeq (белок)

н / д

NP_904330

Расположение (UCSC)н / дChr M: 0,01 - 0,01 Мб
PubMed поиск[2][3]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши
Субъединица I цитохром с оксидазы
PDB 1occ EBI.jpg
Структура 13-субъединичной окисленной цитохром с оксидазы.[4]
Идентификаторы
СимволCOX1 или COI
PfamPF00115
ИнтерПроIPR000883
PROSITEPDOC00074
SCOP21occ / Объем / СУПФАМ
TCDB3.D.4
OPM суперсемейство4
Белок OPM1v55
CDDcd01663
Расположение MT-CO1 ген в митохондриальном геноме человека. MT-CO1 является одним из трех митохондриальных генов субъединицы цитохром с оксидазы (оранжевые прямоугольники).

Цитохром с оксидаза I (COX1) также известен как митохондриально кодируемая цитохром с оксидаза I (MT-CO1) это белок что у человека кодируется MT-CO1 ген.[5] В другом эукариоты, ген называется COX1, CO1, или COI.[6] Цитохром с оксидаза I является основной субъединицей цитохром с оксидаза сложный. Мутации в MT-CO1 были связаны с Наследственная оптическая нейропатия Лебера (LHON), приобретено идиопатический сидеробластная анемия, Комплекс IV дефицит, колоректальный рак, нейросенсорная глухота, и повторяющиеся миоглобинурия.[7][8][9]

Структура

Один из 37 митохондриальных генов, MT-CO1 ген расположен от нуклеотидных пар 5904 до 7444 на гуанин-богатая тяжелая (H) секция мтДНК. Продукт гена представляет собой белок 57 кДа, состоящий из 513 аминокислоты.[10][11]

Функция

Субъединица I цитохром с оксидазы (CO1 или MT-CO1) является одной из трех митохондриальная ДНК (мтДНК) субъединицы (MT-CO1, MT-CO2, MT-CO3) из респираторный комплекс IV. Комплекс IV - третий и последний фермент электронная транспортная цепь митохондриального окислительного фосфорилирования.[5]

Цитохром с оксидаза (EC 1.9.3.1) является ключевым ферментом аэробного метаболизма. Гем-медные оксидазы, перекачивающие протоны, представляют собой конечные ферменты, передающие энергию дыхательных цепей. прокариоты и эукариоты. Биядерный центр CuB-гем a3 (или гем o), связанный с наибольшей субъединицей I цитохрома с и убихинолоксидазы (EC 1.10.3.10), непосредственно участвует в связи между восстановлением дикислорода и протонной накачкой.[12][13] Некоторые терминальные оксидазы генерируют трансмембранный протонный градиент через плазматическую мембрану (прокариоты) или внутреннюю мембрану митохондрий (эукариоты).

Ферментный комплекс состоит из 3-4 субъединиц (прокариот) до 13 полипептидов (млекопитающие), из которых только каталитическая субъединица (эквивалентная субъединице I млекопитающих (COI)) обнаруживается во всех респираторных оксидазах гем-медь. Присутствие биметаллического центра (образованного высокоспиновым гемом и медью B), а также низкоспинового гема, которые лигированы с шестью консервативными остатками гистидина вблизи внешней стороны четырех трансмембранных промежутков внутри COI, является общим для всех членов семейства. .[14][15][16] В отличие от эукариот дыхательная цепь прокариот разветвлена ​​на несколько терминальных оксидаз. Комплексы ферментов различаются по составу гема и меди, типу субстрата и сродству к субстрату. Различные респираторные оксидазы позволяют клеткам настраивать свои дыхательные системы в соответствии с различными условиями роста в окружающей среде.[12]

Было показано, что эубактериальная хинолоксидаза произошла от цитохром-с-оксидазы у грамположительных бактерий и что хинолоксидаза архебактерий имеет независимое происхождение. Значительное количество свидетельств предполагает, что протеобактерии (Пурпурные бактерии) приобрели хинолоксидазу в результате латерального переноса гена от Грамположительные бактерии.[12]

Связанный редуктаза оксида азота (EC 1.7.99.7) существует у денитрифицирующих видов архей и эубактерий и является гетеродимером цитохромов b и c. Метосульфат феназина может действовать как акцептор. Было высказано предположение, что каталитические субъединицы цитохром-с-оксидазы произошли от древних редуктаз оксида азота, которые могли восстанавливать и азот, и кислород.[17][18]

Клиническое значение

Мутации в этом гене связаны с Наследственная оптическая нейропатия Лебера (LHON), приобретено идиопатический сидеробластная анемия, Комплекс IV дефицит, колоректальный рак, нейросенсорная глухота, и повторяющиеся миоглобинурия.[7][8][9]

Наследственная оптическая нейропатия Лебера (LHON)

LHON, коррелированный с мутациями в MT-CO1, характеризуется дисфункция зрительного нерва, вызывая подострый или острый центральный потеря зрения. Некоторые пациенты могут отображать неврологический или сердечная проводимость дефекты. Поскольку это заболевание является результатом мутаций митохондриальной ДНК, влияющих на комплексы дыхательной цепи, это наследуется по материнской линии.[19][8][9]

Приобретенная идиопатическая сидеробластическая анемия

MT-CO1 может быть вовлечен в развитие приобретенной идиопатической сидеробластной анемии. Мутации митохондриальной ДНК могут вызывать дисфункцию дыхательной цепи, предотвращая сокращение из железо утюг к железо железо, которое необходимо на последнем этапе митохондриальной биосинтез из гем. В результате происходит накопление железа в митохондриях и недостаточное производство гема.[20][21][8][9]

Дефицит митохондриального комплекса IV (MT-C4D)

Мутации в этом гене могут вызывать дефицит митохондриального комплекса IV, заболевание дыхательной цепи митохондрий, проявляющее широкий спектр клинических проявлений, начиная от отдельных миопатия тяжелому мультисистемному заболеванию, поражающему несколько органов и тканей. Симптомы могут включать: нарушение функции печени и гепатомегалия, гипотония, мышечная слабость, непереносимость упражнений, с задержкой моторное развитие, умственная отсталость, отставание в развитии, и гипертрофическая кардиомиопатия. У некоторых пациентов гипертрофическая кардиомиопатия приводит к летальному исходу. неонатальный сцена. Другие пострадавшие люди могут проявлять Болезнь Ли.[22][23][8][9]

Колоректальный рак (CRC)

MT-CO1 мутации играют роль в колоректальном раке, очень сложном заболевании, проявляющем злокачественный поражения во внутренних стенах двоеточие и прямая кишка. Многочисленные такие генетические изменения часто связаны с прогрессированием аденома, или предраковый поражения, инвазивные аденокарцинома. Давний язвенный колит, полипы толстой кишки, и семейная история факторы риска при колоректальном раке.[24][25][8][9]

Рецидивирующая митохондриальная миоглобинурия (РМ-МТ)

РМ-МТ - заболевание, которое характеризуется повторяющимися приступами рабдомиолиз (некроз или распад скелетных мышц), связанный с мышечной болью и слабостью, непереносимостью физических упражнений, низкой мышечной способностью к окислительному фосфорилированию и последующим выделением миоглобин в моче. Это было связано с митохондриальной миопатией. Мутация G5920A и гетероплазматический G6708A бессмысленная мутация были связаны с дефицитом ЦОГ и RM-MT.[26][27][8][9]

Глухота, нейросенсорная, митохондриальная (ДФНМ)

DFNM - это форма несиндромальная глухота с участием материнское наследство. У пораженных людей наблюдается прогрессирующая постлингвальная сенсоневральная потеря слуха с участием высоких частот. Мутация A1555G была связана с этим заболеванием.[28][8][9]

Подсемейства

Использование в штрих-кодировании ДНК

MT-CO1 - это ген, который часто используется в качестве Штрих-код ДНК для определения видов животных. Последовательность гена MT-CO1 подходит для этой роли, потому что ее мутация скорость часто бывает достаточно высокой, чтобы различать тесно связанные виды а также потому, что его последовательность консервативна среди сородичей. Вопреки основному возражению, выдвинутому скептиками, что различия в последовательностях MT-CO1 слишком малы, чтобы их можно было обнаружить между близкородственными видами, между близкородственными видами животных обычно выявляется расхождение последовательностей более 2%,[29] предполагая, что штрих-код эффективен для многих животных. В большинстве, если не во всех семенные растенияоднако скорость эволюции MT-CO1 очень низкая.

MT-COI (= CCOI) в криптах толстой кишки

Толстокишечные крипты (кишечные железы) в пределах четырех срезов ткани. Клетки были окрашены иммуногистохимия чтобы показать коричнево-оранжевый цвет, если клетки производят митохондриальный субъединица I белковой цитохром с оксидазы (CCOI, синоним MT-COI) и ядра клеток (расположенных на внешних краях клеток, выстилающих стенки крипт) окрашены в сине-серый цвет с гематоксилин. Панели A, B были разрезаны по длинным осям склепов, а панели C, D - параллельно длинным осям склепов. На панели А полоса показывает 100 мкм и позволяет оценить частоту крипт в эпителии толстой кишки. Панель B включает три крипты в поперечном сечении, каждая из которых имеет один сегмент, дефицитный для экспрессии MT-COI, и, по крайней мере, одна крипта с правой стороны, подвергающаяся делению на две крипты. На панели C слева показан склеп, делящийся на два склепа. На панели D показаны типичные небольшие кластеры из двух и трех крипт с дефицитом MT-COI (полоса показывает 50 мкм). Изображения были сделаны с оригинальных микрофотографий, но панели A, B и D также были включены в статью.[30] и иллюстрации были опубликованы с лицензией Creative Commons Attribution-Noncommercial, разрешающей повторное использование.

Белок MT-COI, также известный как CCOI, обычно экспрессируется на высоком уровне в цитоплазма из толстокишечные крипты человека толстая кишка (двоеточие). Однако MT-COI часто теряется в криптах толстой кишки у людей с возрастом, а также часто отсутствует в полевых дефектах, которые вызывают рак толстой кишки, а также в отдельных частях рака толстой кишки.[30]

В эпителиальный внутренняя поверхность толстой кишки перемежается инвагинациями, толстыми криптами. Крипты толстой кишки имеют форму микроскопических толстостенных пробирок с центральным отверстием по всей длине пробирки (крипта просвет). На изображении в этом разделе показаны четыре среза ткани, два сечения по длинным осям крипт и два сечения параллельно длинным осям.

Большинство крипт толстой кишки человека на изображениях имеют высокую экспрессию коричнево-оранжевого окрашенного MT-COI. Однако в некоторых криптах толстой кишки все клетки лишены MT-COI и выглядят в основном белыми, причем их основной цвет представляет собой сине-серое окрашивание ядер на внешних стенках крипт. Гривз и др.[31] показали, что дефицит MT-COI в криптах толстой кишки обусловлен мутациями в гене MT-COI. Как видно на панели B, часть стволовых клеток трех крипт, по-видимому, имеет мутацию в MT-COI, так что от 40% до 50% клеток, возникающих из этих стволовых клеток, образуют белый сегмент в области поперечного сечения. .

У людей процент крипт толстой кишки, дефицитных по MT-COI, составляет менее 1% до 40 лет, но затем линейно увеличивается с возрастом.[30] В среднем процент крипт толстой кишки, дефицитных по MT-COI, достигает 18% у женщин и 23% у мужчин к 80–84 годам.[30] Опухоли толстой кишки часто возникают в области крипт, содержащих большой кластер (до 410) крипт с дефицитом MT-COI. При раке толстой кишки до 80% опухолевых клеток могут иметь дефицит MT-COI.[30]

Как видно на панелях C и D, длина крипт составляет от 75 до 110 ячеек. Средняя окружность крипты - 23 ячейки.[32] Согласно этим измерениям, крипты содержат от 1725 до 2530 ячеек. Другой отчет дал диапазон от 1500 до 4900 клеток на крипту толстой кишки.[33]

Появление частых крипт с почти полной потерей MT-COI в их 1700-5000 клетках предполагает процесс естественного отбора. Однако также было показано, что дефицит в конкретной крипте из-за начальной мутации митохондриальной ДНК может иногда происходить в результате случайного процесса.[34][35] Тем не менее, частое возникновение дефицита MT-COI во многих криптах эпителия толстой кишки указывает на то, что отсутствие MT-COI, вероятно, обеспечивает избирательное преимущество.

MT-COI кодируется митохондриальная хромосома. В большинстве митохондрий имеется несколько копий хромосомы, обычно от 2 до 6 на митохондрию.[36][37][38] Если мутация происходит в MT-COI в одной хромосоме митохондрии, может иметь место случайная сегрегация хромосом во время деление митохондрий для образования новых митохондрий. Это может привести к появлению митохондрии с хромосомами с первичной или исключительно мутацией MT-COI.

Митохондрия с хромосомами, в основном мутировавшими MT-COI, должна иметь положительный критерий отбора чтобы часто становиться основным типом митохондрий в клетке (клетка с дефицитом MT-COI гомоплазмия). В каждой клетке содержится от 100 до 700 митохондрий, в зависимости от типа клетки.[37][38] Кроме того, происходит довольно быстрый оборот митохондрий, так что митохондрии с MT-COI-мутированными хромосомами и смещением положительного отбора могут вскоре стать основным типом митохондрий в клетке. Средний период полужизни митохондрий у крыс, в зависимости от типа клеток, составляет от 9 до 24 дней.[39] а у мышей - около 2 суток.[40] У людей период полураспада митохондрий также может составлять от нескольких дней до недель.

Стволовая клетка в основании крипты толстой кишки, которая в значительной степени была дефицитной по MT-COI, может конкурировать с другими 4 или 5 стволовыми клетками за захват ниши стволовых клеток. Если это произойдет, то крипта толстой кишки будет дефицитна по MT-COI во всех 1700-5000 клетках, как показано для некоторых крипт на панелях A, B и D изображения.

Крипты толстой кишки могут воспроизводиться путем деления, как видно на панели C, где крипта делится, образуя две крипты, и на панели B, где, по крайней мере, одна крипта, кажется, расщепляется. Большинство крипт, дефицитных по MT-COI, находятся в кластерах крипт (клоны крипт) с двумя или более криптами, дефицитными по MT-COI, смежными друг с другом (см. Панель D).[30] Это показывает, что часто возникают клоны дефектных крипт, и, таким образом, вероятно, существует положительное селективное смещение, которое позволило им распространиться в эпителии толстой кишки человека.

Неясно, почему дефицит MT-COI должен иметь положительную селективную систематическую ошибку. Одно предложение[30] заключается в том, что дефицит MT-COI в митохондриях приводит к более низкому производству реактивного кислорода (и меньшему окислительному повреждению), и это обеспечивает избирательное преимущество в конкуренции с другими митохондриями в той же клетке за создание гомоплазмы для MT-COI-дефицита. Другое предположение заключалось в том, что клетки с дефицитом цитохром с оксидазы устойчивы к апоптозу и, следовательно, с большей вероятностью выживут. Связь MT-COI с апоптозом возникает из-за того, что активная цитохром-с-оксидаза окисляет цитохром с, который затем активирует прокаспазу 9, что приводит к апоптозу.[41] Эти два фактора могут способствовать частому возникновению крипт толстой кишки с дефицитом MT-COI с возрастом или во время канцерогенеза в толстой кишке человека.

Взаимодействия

Внутри MITRAC (промежуточного звена регуляции митохондриальной трансляции цитохром с оксидазы) сложный, кодируемый белок взаимодействует с участием COA3 и СМИМ20/MITRAC7. Это взаимодействие с SMIM20 стабилизирует синтезированный MT-CO1 и предотвращает его преждевременное оборот.[42] Кроме того, он взаимодействует с TMEM177 в COX20-зависимая манера.[43][8][9]

использованная литература

  1. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000064351 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  3. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ Цукихара Т., Аояма Х., Ямасита Э., Томизаки Т., Ямагути Х., Синдзава-Ито К., Накашима Р., Яоно Р., Йошикава С. (май 1996 г.). «Вся структура 13-субъединицы окисла цитохром с оксидазы при 2,8 А». Наука. 272 (5265): 1136–44. Bibcode:1996Научный ... 272.1136Т. Дои:10.1126 / science.272.5265.1136. PMID 8638158. S2CID 20860573.
  5. ^ а б «Ген Entrez: субъединица I цитохром с оксидазы».
  6. ^ Косакян А., Хегер Т.Дж., Леандер Б.С., Тодоров М., Митчелл Е.А., Лара Э. (май 2012 г.). «Штрих-кодирование COI семенников Nebelid (Amoebozoa: Arcellinida): обширное загадочное разнообразие и новое определение Hyalospheniidae Schultze» (PDF). Протист. 163 (3): 415–34. Дои:10.1016 / j.protis.2011.10.003. PMID 22130576.
  7. ^ а б Онлайн-менделевское наследование в человеке (OMIM): 516030
  8. ^ а б c d е ж г час я «MT-CO1 - субъединица 1 цитохром с оксидазы - Homo sapiens (человек) - ген и белок MT-CO1». www.uniprot.org. Получено 2018-08-13. Эта статья включает текст, доступный под CC BY 4.0 лицензия.
  9. ^ а б c d е ж г час я «UniProt: универсальная база знаний о белках». Исследования нуклеиновых кислот. 45 (D1): D158 – D169. Январь 2017 г. Дои:10.1093 / нар / gkw1099. ЧВК 5210571. PMID 27899622.
  10. ^ Zong NC, Li H, Li H, Lam MP, Jimenez RC, Kim CS, Deng N, Kim AK, Choi JH, Zelaya I, Liem D, Meyer D, Odeberg J, Fang C, Lu HJ, Xu T, Weiss J , Дуан Х., Улен М., Йетс Дж. Р., Апвейлер Р., Ге Дж., Хермякоб Х., Пинг П. (октябрь 2013 г.). «Интеграция биологии кардиального протеома и медицины посредством специализированной базы знаний». Циркуляционные исследования. 113 (9): 1043–53. Дои:10.1161 / CIRCRESAHA.113.301151. ЧВК 4076475. PMID 23965338.
  11. ^ «MT-CO1 - субъединица 1 цитохром с оксидазы». Атлас кардиоорганических белков (COPaKB).[постоянная мертвая ссылка]
  12. ^ а б c Гарсия-Хорсман Дж. А., Баркера Б., Рамбли Дж., Ма Дж., Геннис Р. Б. (сентябрь 1994 г.). «Надсемейство респираторных оксидаз гем-медь». Журнал бактериологии. 176 (18): 5587–600. Дои:10.1128 / jb.176.18.5587-5600.1994. ЧВК 196760. PMID 8083153.
  13. ^ Папа С., Капитанио Н., Глейзер П., Виллани Дж. (Май 1994 г.). «Протонный насос гем-медных оксидаз». Cell Biology International. 18 (5): 345–55. Дои:10.1006 / cbir.1994.1084. PMID 8049679. S2CID 36428993.
  14. ^ Кастресана Дж., Люббен М., Сарасте М., Хиггинс Д. Г. (июнь 1994 г.). «Эволюция цитохромоксидазы, фермента старше атмосферного кислорода». Журнал EMBO. 13 (11): 2516–25. Дои:10.1002 / j.1460-2075.1994.tb06541.x. ЧВК 395125. PMID 8013452.
  15. ^ Капальди Р.А., Малатеста Ф., Дарли-Усмар В.М. (Июль 1983 г.). «Структура цитохром с оксидазы». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Обзоры по биоэнергетике. 726 (2): 135–48. Дои:10.1016/0304-4173(83)90003-4. PMID 6307356.
  16. ^ Холм Л., Сарасте М., Викстрём М. (сентябрь 1987 г.). «Структурные модели окислительно-восстановительных центров цитохромоксидазы». Журнал EMBO. 6 (9): 2819–23. Дои:10.1002 / j.1460-2075.1987.tb02578.x. ЧВК 553708. PMID 2824194.
  17. ^ Сарасте М., Кастресана Дж. (Март 1994 г.). «Цитохромоксидаза возникла в результате воздействия на ферменты денитрификации». Письма FEBS. 341 (1): 1–4. Дои:10.1016/0014-5793(94)80228-9. PMID 8137905. S2CID 1248917.
  18. ^ Чен Дж., Строус М. (февраль 2013 г.). «Денитрификация и аэробное дыхание, гибридные цепи переноса электронов и коэволюция». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика. 1827 (2): 136–44. Дои:10.1016 / j.bbabio.2012.10.002. PMID 23044391.
  19. ^ Brown MD, Yang CC, Trounce I, Torroni A, Lott MT, Wallace DC (август 1992). «Вариант митохондриальной ДНК, идентифицированный у пациентов с наследственной оптической невропатией Лебера, который расширяет аминокислотную последовательность субъединицы I цитохром с оксидазы». Американский журнал генетики человека. 51 (2): 378–85. ЧВК 1682694. PMID 1322638.
  20. ^ Gattermann N, Retzlaff S, Wang YL, Hofhaus G, Heinisch J, Aul C, Schneider W (декабрь 1997 г.). «Гетероплазматические точечные мутации митохондриальной ДНК, затрагивающие субъединицу I цитохром с оксидазы, у двух пациентов с приобретенной идиопатической сидеробластной анемией». Кровь. 90 (12): 4961–72. Дои:10.1182 / кровь.V90.12.4961. PMID 9389715.
  21. ^ Брекер С., Менье Б., Рич П., Гаттерманн Н., Хофхаус Г. (ноябрь 1998 г.). «Мутации мтДНК, связанные с сидеробластной анемией, вызывают дефект митохондриальной цитохром с оксидазы». Европейский журнал биохимии. 258 (1): 132–8. Дои:10.1046 / j.1432-1327.1998.2580132.x. PMID 9851701.
  22. ^ Варламов Д.А., Кудин А.П., Вильхабер С., Шредер Р., Сассен Р., Беккер А., Кунц Д., Хауг К., Ребшток Дж., Хейлс А., Элгер К.Э., Кунц В.С. (август 2002 г.). «Метаболические последствия новой миссенс-мутации гена CO I мтДНК». Молекулярная генетика человека. 11 (16): 1797–805. Дои:10.1093 / hmg / 11.16.1797. PMID 12140182.
  23. ^ Лучоли С., Хоффмайер К., Карроццо Р., Тесса А., Людвиг Б., Santorelli FM (март 2006 г.). «Введение новой мутации мтДНК человека в ген COX I Paracoccus denitrificans объясняет функциональные нарушения у пациента». Нейрогенетика. 7 (1): 51–7. Дои:10.1007 / s10048-005-0015-z. PMID 16284789. S2CID 21304246.
  24. ^ Гривз Л.С., Престон С.Л., Тадроус П.Дж., Тейлор Р.В., Бэррон М.Дж., Оукриф Д., Лидхэм С.Дж., Дехерагода М., Сасиени П., Новелли М.Р., Янковски Д.А., Тернбулл Д.М., Райт Н.А., Макдональд С.А. (январь 2006 г.). «Мутации митохондриальной ДНК устанавливаются в стволовых клетках толстой кишки человека, а мутировавшие клоны расширяются за счет деления крипт». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 103 (3): 714–9. Bibcode:2006ПНАС..103..714Г. Дои:10.1073 / pnas.0505903103. ЧВК 1325106. PMID 16407113.
  25. ^ Намслауэр I, Бжезинский П. (март 2009 г.). «Мутация митохондриальной ДНК, связанная с раком толстой кишки, приводит к утечке протонов в цитохром с оксидазе». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 106 (9): 3402–7. Bibcode:2009ПНАС..106.3402Н. Дои:10.1073 / pnas.0811450106. ЧВК 2651238. PMID 19218458.
  26. ^ Карадимас С.Л., Гринштейн П., Сью К.М., Джозеф Дж. Т., Танджи К., Халлер Р. Г., Тайвассало Т., Дэвидсон М. М., Шанске С., Бонилла Е., ДиМауро С. (сентябрь 2000 г.). «Рецидивирующая миоглобинурия из-за бессмысленной мутации в гене ЦОГ I митохондриальной ДНК». Неврология. 55 (5): 644–9. Дои:10.1212 / wnl.55.5.644. PMID 10980727. S2CID 26776388.
  27. ^ Коллберг Г., Мослеми А.Р., Линдберг С., Холм Е., Олдфорс А. (февраль 2005 г.). «Митохондриальная миопатия и рабдомиолиз, связанные с новой бессмысленной мутацией в гене, кодирующем субъединицу I цитохром с оксидазы». Журнал невропатологии и экспериментальной неврологии. 64 (2): 123–8. Дои:10.1093 / jnen / 64.2.123. PMID 15751226.
  28. ^ Пандья А, Ся XJ, Эрденетунгалаг Р., Амендола М., Ланда Б., Раднаабазар Дж., Дангаасурен Б., Ван Туйл Г., Нэнси В.Е. (декабрь 1999 г.). «Гетерогенные точечные мутации в предшественнике митохондриальной тРНК Ser (UCN), сосуществующие с мутацией A1555G у глухих студентов из Монголии». Американский журнал генетики человека. 65 (6): 1803–6. Дои:10.1086/302658. ЧВК 1288397. PMID 10577941.
  29. ^ Hebert PD, Ratnasingham S, deWaard JR (август 2003 г.). «Штрих-кодирование жизни животных: расхождения субъединицы 1 цитохром с оксидазы среди близкородственных видов». Ход работы. Биологические науки. 270 Приложение 1: S96–9. Дои:10.1098 / рсбл.2003.0025. ЧВК 1698023. PMID 12952648.
  30. ^ а б c d е ж г Бернштейн С., Фасиста А., Нгуен Х., Зейтлин Б., Хассуна Н., Лустаунау С., Пейн С.М., Банерджи Б., Гольдшмид С., Цикитис В.Л., Кроуз Р., Бернштейн Х. (декабрь 2010 г.). «Рак и возрастная недостаточность крипт толстой кишки в цитохром с оксидазе I». Всемирный журнал онкологии желудочно-кишечного тракта. 2 (12): 429–42. Дои:10.4251 / wjgo.v2.i12.429. ЧВК 3011097. PMID 21191537.
  31. ^ Гривз Л.С., Престон С.Л., Тадроус П.Дж., Тейлор Р.В., Бэррон М.Дж., Оукриф Д., Лидхэм С.Дж., Дехерагода М., Сасиени П., Новелли М.Р., Янковски Д.А., Тернбулл Д.М., Райт Н.А., Макдональд С.А. (январь 2006 г.). «Мутации митохондриальной ДНК устанавливаются в стволовых клетках толстой кишки человека, и мутировавшие клоны расширяются за счет деления крипт». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 103 (3): 714–9. Bibcode:2006ПНАС..103..714Г. Дои:10.1073 / pnas.0505903103. ЧВК 1325106. PMID 16407113.
  32. ^ Бейкер А.М., Церезер Б., Мелтон С., Флетчер А.Г., Родригес-Хусто М., Тадрус П.Дж., Хамфрис А., Элия Дж., Макдональд С.А., Райт Н.А., Саймонс Б.Д., Янсен М., Грэм Т.А. (август 2014 г.). «Количественная оценка эволюции крипт и стволовых клеток в нормальной и неопластической толстой кишке человека». Отчеты по ячейкам. 8 (4): 940–7. Дои:10.1016 / j.celrep.2014.07.019. ЧВК 4471679. PMID 25127143.
  33. ^ Nooteboom M, Johnson R, Taylor RW, Wright NA, Lightowlers RN, Kirkwood TB, Mathers JC, Turnbull DM, Greaves LC (февраль 2010 г.). «Возрастные мутации митохондриальной ДНК приводят к небольшим, но значительным изменениям в пролиферации клеток и апоптозу крипт толстой кишки человека». Ячейка старения. 9 (1): 96–9. Дои:10.1111 / j.1474-9726.2009.00531.x. ЧВК 2816353. PMID 19878146.
  34. ^ Коллер Х.А., Бодяк Н.Д., Храпко К. (апрель 2002 г.). «Частые внутриклеточные клональные экспансии соматических мутаций мтДНК: значение и механизмы». Летопись Нью-Йоркской академии наук. 959 (1): 434–47. Bibcode:2002НЯСА.959..434С. Дои:10.1111 / j.1749-6632.2002.tb02113.x. PMID 11976216.
  35. ^ Нехаева Е., Бодяк Н.Д., Крайцберг Ю., МакГрат С.Б., Ван Орсоу Н.Дж., Плужников А., Вей Дж.Й., Видж Дж., Храпко К. (апрель 2002 г.). «Клонально расширенные точечные мутации мтДНК широко распространены в отдельных клетках тканей человека». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 99 (8): 5521–6. Bibcode:2002PNAS ... 99.5521N. Дои:10.1073 / pnas.072670199. ЧВК 122802. PMID 11943860.
  36. ^ Легрос Ф., Малка Ф., Фрашон П., Ломбес А., Рохо М. (июнь 2004 г.). «Организация и динамика митохондриальной ДНК человека». Журнал клеточной науки. 117 (Пт 13): 2653–62. Дои:10.1242 / jcs.01134. PMID 15138283.
  37. ^ а б Робин Э.Д., Вонг Р. (сентябрь 1988 г.). «Молекулы митохондриальной ДНК и виртуальное количество митохондрий на клетку в клетках млекопитающих». Журнал клеточной физиологии. 136 (3): 507–13. Дои:10.1002 / jcp.1041360316. PMID 3170646.
  38. ^ а б Сато М., Куроива Т. (сентябрь 1991 г.). «Организация множественных нуклеоидов и молекул ДНК в митохондриях клетки человека». Экспериментальные исследования клеток. 196 (1): 137–40. Дои:10.1016/0014-4827(91)90467-9. PMID 1715276.
  39. ^ Мензис Р.А., Gold PH (апрель 1971 г.). «Оборот митохондрий в различных тканях молодых взрослых и старых крыс». Журнал биологической химии. 246 (8): 2425–9. PMID 5553400.
  40. ^ Мива С., Лоулесс С., фон Зглиницки Т. (декабрь 2008 г.). «Митохондриальный обмен в печени происходит быстро in vivo и ускоряется диетическим ограничением: применение простой динамической модели». Ячейка старения. 7 (6): 920–3. Дои:10.1111 / j.1474-9726.2008.00426.x. ЧВК 2659384. PMID 18691181.
  41. ^ Браун GC, Борутаит V (2008). «Регулирование апоптоза окислительно-восстановительным состоянием цитохрома с». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика. 1777 (7–8): 877–81. Дои:10.1016 / j.bbabio.2008.03.024. PMID 18439415.
  42. ^ Dennerlein S, Oeljeklaus S, Jans D, Hellwig C, Bareth B, Jakobs S, Deckers M, Warscheid B, Rehling P (сентябрь 2015 г.). «MITRAC7 действует как COX1-специфический шаперон и выявляет контрольную точку во время сборки цитохром с оксидазы». Отчеты по ячейкам. 12 (10): 1644–55. Дои:10.1016 / j.celrep.2015.08.009. PMID 26321642.
  43. ^ Lorenzi I, Oeljeklaus S, Aich A, Ronsör C, Callegari S, Dudek J, Warscheid B, Dennerlein S, Rehling P (февраль 2018 г.). «Митохондриальный TMEM177 связывается с COX20 во время биогенеза COX2». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток. 1865 (2): 323–333. Дои:10.1016 / j.bbamcr.2017.11.010. ЧВК 5764226. PMID 29154948.

дальнейшее чтение

Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и ИнтерПро: IPR000883

Эта статья включает текст из Национальная медицинская библиотека США, который находится в всеобщее достояние.