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Cytochroom c
Cytochrom-c-Modell mit Häm-c als Balken dargestellt.

Cytochrom c ist ein kleiner Protein mit ca. 100 Aminosäuren und gehört zur Familie der Cytochrome, das im Mitochondrien Bei der oxidative Phosphorylierung (Energieerzeugung) spielt eine unverzichtbare Rolle, wenn Elektronenträger (Elektronentransporter). Es Coenzym ist Häm. Homologe des Cytochrom c kommen als Monomere und Multimere in allen Lebewesen vor. Mit Menschen zusammen sein Mutationen in dem CYCS-Gen die mögliche Ursache eines Cytochrom-C-Mangels und die Ursache einer erblichen Thrombozytopenie.[1]

Struktur

Das Primärstruktur des menschlichen Cytochroms c besteht aus 104 Aminosäuren. Das Cytochrom c hat wie Coenzym (Prothesengruppe) a Häm c, das mit zwei Thioether-Brücken zu zwei CysteinReste im Protein. Das zentrale Fe2 -ion ​​ist oktaedrisch mit koordinative Bindungen äquatorial zu den vier Stickstoffatome von dem pyrrol in dem Porphyrin und axial zu einem Stickstoffatom von a HistidinGruppierung und ein Schwefelatom von a MethioninRestgruppe im Protein.[1] Die Richtung senkrecht zur Ebene der Hämgruppe wird als axial bezeichnet, die Richtung in der Ebene des Proteins als äquatorial.

Die Hämverbindung verleiht dem Cytochrom auch die rote Farbe color c.

Funktion

Das Enzym Cytochromc-Reduktase (Komplex III der oxidative Phosphorylierung) oxidiert im Q-Zyklus ein Molekül Coenzym Q10 (CoQ) reduziert zwei Moleküle Cytochromc. Das Enzym Cytochromc-Oxidase (Komplex IV der oxidativen Phosphorylierung) oxidiert vier Moleküle Cytochromc und ein Sauerstoffmolekül reduziert sich zu zwei Wassermolekülen.

Wenn die Mitochondrien geschädigt sind, wird Cytochromc in dem Zytosol, in dem es über aufeinanderfolgende Signale zu Apoptose führt über die Aktivierung einer Kaspase-Kaskade.

Es Cytochrom c kommt in praktisch allen Lebewesen vor und unterscheidet sich in der Primärstruktur zwischen ähnlichen Arten nur in wenigen Aminosäuren, es ist ein wichtiges Mittel taxonomisch Klassifizierung von Lebewesen und ein Hinweis auf die evolutionär Entwicklung der Art. so haben Hühner und Truthähne gleich homolog Reihenfolge (Aminosäure nach Aminosäure), während im Vergleich zu Enten eine Aminosäure ist anders. Menschen und Schimpansen das gleiche Molekül haben, während at Rhesusaffen eine Aminosäure ist anders:[2] die 66. Aminosäure bei Mensch und Schimpanse ist Isoleucin, während mit den Rhesusaffen Threonin ist.[3]Schweine, Kühe und Schaf das gleiche Cytochrom haben c Moleküle.

Literatur

  • I. Bertini et al. (2006): Cytochrom c: Vorkommen und Funktionen. Im: Chemische Bewertungen. bd. 106, S. 90-115. PMID16402772.