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	L-Threonin
	Strukturformel und Molekülmodell
	▵ Strukturformel von L-Threonin
	▵ Molekülmodell von L-Threonin
	Allgemeines
Molekularformel	C4huh9NEIN3
IUPAC-Name	Threonin
Andere Namen	2-Amino-3-hydroxybuttersäure
Molmasse	119,12 G/Maulwurf
LÄCHELN	CC(O)C(N)C(=O)O
CAS-Nummer	72-19-5
EG-Nummer	200-774-1
	Physikalische Eigenschaften
Aggregatzustand	Fest
Farbe	farblos
Schmelzpunkt	256 °C
Löslichkeit im Wasser	90 g/l
Gut löslich in	Wasser
schlecht löslich in	Ethanol
Gleichgewichtskonstante(n)	pI: 5,60; pKa1: 2,16; pKa2: 9,12
	Wenn nicht anders angegeben normale Bedingungen gebraucht (298.15k oder 25 °C, 1 Bar).
Portal	Chemie

Threonine

Threonin (abgekürzt als Thr oder T) ist ein hydrophil Aminosäure. Es ist eines von zwanzig natürlich vorkommenden α-Aminosäuren dafür Proteinsynthese wird eingesetzt. Die Seitenkette von Threonin enthält a Polar-Hydroxylgruppe, die mit anderen Molekülen interagieren können. In Proteinen spielt Threonin eine wichtige Rolle bei der Bildung des Sekundärstruktur und bei der Teilnahme an posttranslationale Modifikation.

Threonin wird als für Mensch und Tier eingestuft essentielle Aminosäure, da der Körper die Verbindung nicht selbst herstellen kann und nur über die Nahrung aufgenommen werden kann. Mikroorganismen wie z E coli kann aber die Aminosäure selbst bilden, zum Beispiel aus Asparaginsäure. Threonin wird durch die kodiert Codons die mit AC beginnen (nämlich ACA, ACC, ACG und ACU).

Biochemie

Synthese

In Pflanzen und Mikroorganismen wird Threonin synthetisiert aus Asparaginsäure über α-Aspartyl-Semialdehyd und Homoserin.^[1] Homoserin erfährt Phosphorylierung; der resultierende Phosphatester wird dann hydrolysiert, wobei die OH-Gruppe verdrängt wird. Das so gebildete Threonin bildet die Grundlage für das natürlich vorkommende Threonin, das Mensch und Tier benötigen. Die empfohlene Tagesdosis für einen Erwachsenen beträgt ca. 20 mg/kg.^[2]

Racemisch Threonin kann aus einer Alpha-Funktionalisierungsreaktion von Crotonsäure mit Quecksilber(II)-acetat.^[3]

Stoffwechsel

Threonin wird auf zwei Arten metabolisiert:

Bei vielen Tieren wird Threonin in umgewandelt Pyruvat unter dem Einfluss von Threonin-Dehydrogenase. Ein Zwischenprodukt dieser Route kann Thiolyse mit CoA durchlaufen, wo Acetyl-CoA und Glycin stammen.
Beim Menschen ist das Gen für die Threonin-Dehydrogenase ein inaktives Pseudogen,^[4] Daher wird Threonin im menschlichen Körper in umgewandelt 2-Ketobutyrat. Der Mechanismus des ersten Schrittes ist dem der Serin-Dehydratase analog, und es wird vermutet, dass die Serin- und Threonin-Dehydratase-Reaktionen wahrscheinlich durch das gleiche Enzym katalysiert werden.^[5]

Eigenschaften

Threonin wurde 1936 von dem Biochemiker William Cumming Rose als allerletzte der zwanzig α-Aminosäuren entdeckt. Threonin hat vier Stereoisomere, aber nur L-Threonin ist physiologisch aktiv. Das Stereoisomer l-Hallo-Threonin kommt in der Natur extrem selten vor.^[6]


l-Threonin (2so,3R) & d-Threonin (2R,3so)

l-Hallo-Threonin (2so,3so) & d-Hallo-Threonin (2R,3R)

Funktionen

Threonin ist in hohen Konzentrationen im Herzen, in der Skelettmuskulatur und im Zentralnervensystem vorhanden. Es ist notwendig, das richtige Proteingleichgewicht im Körper aufrechtzuerhalten und hilft bei der Bildung von Kollagen und elastin in der Haut.^[7] Darüber hinaus ist es an der Leberfunktion beteiligt (einschließlich der Bekämpfung von Fettleber), lipotrope Funktionen in Kombination mit Asparaginsäure und Methionin und unterstützen das Immunsystem durch die Produktion von Antikörpern und die Förderung von Thymusaktivität.^[8] Andere Nährstoffe werden besser aufgenommen, wenn Threonin vorhanden ist, weshalb es als Bestandteil bei der Behandlung der psychischen Gesundheit verwendet wird.^[9]

Threonin ist eine Vorstufe von Isoleucin und ein Ungleichgewicht kann entstehen, wenn die Synthese aus Aspartat falsche Werte hat. Beim Menschen kann ein Mangel an Threonin zu Reizbarkeit und einer insgesamt schwierigen Persönlichkeit führen. Threonin ist in proteinreichen Produkten enthalten: Fleisch, Milchprodukte und Eier, und in kleineren Mengen in Weizenkeime, Nüsse, Bohnen und Gemüse.

Siehe auch

Drei

Verweise

↑Raiset al. (2001). Threoninsynthese aus Aspartat in zellfreien Extrakten von Escherichia coli: Stoffwechselwege. J Biochemie 356 (Teil 2): 425–32. PMID: 11368769. PMC: 1221853. DOI: 10.1042/bj3560425.
↑Nahrungsreferenzwerte für Energie, Kohlenhydrate, Ballaststoffe, Fett, Fettsäuren, Cholesterin, Protein und Aminosäuren. Institute of Medicine, The National Academies Press, Washington, DC (2002), „Protein und Aminosäuren“, 589–768.
↑Carter, Herbert E. & West, Harold D. (1940). dl-Threonin. Organische Synthesen 20: 101.
↑Stipanuk, Martha H., Biochemische, physiologische und molekulare Aspekte der menschlichen Ernährung - EBook. Elsevier Gesundheitswissenschaften (2013-08-13). ISBN 9780323266956 .
↑(und) Bhardwaj, Uma & Bhardwaj, Ravindra, Biochemie für Krankenschwestern. Pearson Bildung Indien. ISBN 9788131795286 .
↑ (1984). Nomenklatur und Symbolik für Aminosäuren und Peptide (Empfehlungen 1983). Reine und Angewandte Chemie 56 (5): 601,603,608. DOI: 10.1351/pac198456050595.
↑(und) Jiracanichanun, N.et al. (2006). Threonin in Kollagen-Dreifach-Helix-Struktur. Polymer-Journal, Voll. 38, Nr. 4, pp. 400–403.
↑(und) HM Habte-Tsion, M. Ren, B. Liu, X. Ge, J. Xie, R. Chen. (2016). Threonin moduliert die Immunantwort, den antioxidativen Status und die Genexpression von antioxidativen Enzymen und Antioxidans-Immunzytokin-verwandten Signalmolekülen in juvenilen stumpfen Brassen. Fisch Schalentiere Immunol: 189-199. DOI: 10.116/j.fsi.2015.11.033.
↑(und) Joana Gaifem, Luis G. Goncalves, Ricardo J. Dinis-Oliveira (2018). L-Threonin-Supplementierung während des Ausbruchs von Colitis verzögert die Genesung. Vorderseite. Physiol. 9 (1247). DOI: 10.3389/fphys.2018.01247.

Die 20 proteinogenen Aminosäuren
Alanin (Ala) · Arginin (Arg) Asparagin (Asn) · Asparaginsäure (Asp) · Cystein (Cys) · Glutamin (Gln) · Glutaminsäure (Glu) Glycin (Gly) · Histidin (Seine) · Isoleucin (Ile) Leucin (Leu) Lysin (Lys) Methionin (mit) · Phenylalanin (Phe) · prolin (Profi) · Serin (Ser) · Threonin (Thr) · Tryptophan (Trp) · Tyrosin (Tyr) · valin (fallen)

[1] Raiset al. (2001). Threoninsynthese aus Aspartat in zellfreien Extrakten von Escherichia coli: Stoffwechselwege. J Biochemie 356 (Teil 2): 425–32. PMID: 11368769. PMC: 1221853. DOI: 10.1042/bj3560425.

[DRItext-2] Nahrungsreferenzwerte für Energie, Kohlenhydrate, Ballaststoffe, Fett, Fettsäuren, Cholesterin, Protein und Aminosäuren. Institute of Medicine, The National Academies Press, Washington, DC (2002), „Protein und Aminosäuren“, 589–768.

[3] Carter, Herbert E. & West, Harold D. (1940). dl-Threonin. Organische Synthesen 20: 101.

[4] Stipanuk, Martha H., Biochemische, physiologische und molekulare Aspekte der menschlichen Ernährung - EBook. Elsevier Gesundheitswissenschaften (2013-08-13). ISBN 9780323266956 .

[5] (und) Bhardwaj, Uma & Bhardwaj, Ravindra, Biochemie für Krankenschwestern. Pearson Bildung Indien. ISBN 9788131795286 .

[6] (1984). Nomenklatur und Symbolik für Aminosäuren und Peptide (Empfehlungen 1983). Reine und Angewandte Chemie 56 (5): 601,603,608. DOI: 10.1351/pac198456050595.

[7] (und) Jiracanichanun, N.et al. (2006). Threonin in Kollagen-Dreifach-Helix-Struktur. Polymer-Journal, Voll. 38, Nr. 4, pp. 400–403.

[8] (und) HM Habte-Tsion, M. Ren, B. Liu, X. Ge, J. Xie, R. Chen. (2016). Threonin moduliert die Immunantwort, den antioxidativen Status und die Genexpression von antioxidativen Enzymen und Antioxidans-Immunzytokin-verwandten Signalmolekülen in juvenilen stumpfen Brassen. Fisch Schalentiere Immunol: 189-199. DOI: 10.116/j.fsi.2015.11.033.

[9] (und) Joana Gaifem, Luis G. Goncalves, Ricardo J. Dinis-Oliveira (2018). L-Threonin-Supplementierung während des Ausbruchs von Colitis verzögert die Genesung. Vorderseite. Physiol. 9 (1247). DOI: 10.3389/fphys.2018.01247.

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