WikiDer > Hydroxylysin

Hydroxylysine
5-Hydroxy-L-lysin
Strukturformel und Molekülmodell
Hydroxylysin
Allgemeines
MolekularformelC6huh14Nein2Ö3
IUPAC-Name(2S,5R)-2,6-Diamino-5-hydroxyhexansäure
Andere Namenα,ɛ-Diamino-δ-hydroxycapronsäure
Molmasse162,187 G/Maulwurf
LÄCHELN
NCCCCC(NO)C(O)=O
CAS-Nummer28902-93-4
PubChem3032849
Portal  Portalsymbol  Chemie

Hydroxylysin (Hyl) ist a Aminosäure das 1921 von21 Donald Van Slyke wurde gefunden in Kollagen.[1] Später ist es auch in ein paar Glykoproteine wenn Adiponektin gefunden. Hydroxylysin wird hergestellt über posttranskriptionelle Modifikation von Lysin, also ist die Aminosäure nicht DNA codiert.[2]

Biosynthese

Das Biosynthese von Hydroxylysin verläuft mit Hilfe von Lysylhydroxylasen. Kollagen enthält hauptsächlich (5R)-Isomer denn es sind zwar auch Enzyme bekannt, die genau (5S) Form als Produkt haben. Auch in Bakterien wie E coli und S. aureus[3] eine Lysinhydroxylase wurde gefunden. Dies bedeutet nicht unbedingt, dass diese Bakterien die Verbindung auch selbst herstellen. Enzyme wirken immer in beide Richtungen und das Enzym kann dann den Bakterien helfen, Kollagen zu verdauen.[4]

Hydroxylysin und Kollagen

In Kollagen ist die Verteilung von Hydroxylysin weder vollständig geordnet noch völlig zufällig: An manchen Lysinpositionen findet man nie eine Hydroxylierung, an anderen immer (außer es liegt eine bestimmte Krankheit vor) und manchmal zeigt sich ein gemischtes Bild. In der Tripelkollagenhelix findet sich Hydroxylysin nur an der Y-Position einer Gly-X-Y-Sequenz: Gly-X-Hyl. In den kurzen Kollagenstücken, die nicht in einer Tripelhelix enthalten sind, tritt die Hydroxylierung auch an anderen Positionen auf: X-Hyl-Ala oder X-Hyl-Ser.

In Kollagen ist 5-Hydroxylysin normalerweise die Kupplungsstelle für die erste Zuckergruppe bei Glykosylierungan anderen Stellen sorgt es für die kovalente Verknüpfung von Kollagen zu einem dreidimensionalen Netzwerk. Der Mangel an Hydroxylysin im Kollagen führt zu Bindegewebsschwäche und ist normalerweise auf inaktive Lysylhydroxylase zurückzuführen. Die Ursache kann genetisch bedingt sein (Ehlers-Danlos-Syndrom) oder Vergiftung mit einem bestimmten Hemmstoffβ-Aminopropionitril, eine der Auswirkungen von Lathyrismus. Das vollständige Aufhören der Produktion von Hydroxylysin ist tödlich Säugetiere wird die Schwangerschaft nicht erfüllt werden.

Da Hydroxylysin nur in dem nach Translation produzierten Protein gebildet wird, kann ein Mangel nicht durch die Nahrung behoben werden.

Die Blockierung der Umwandlung von Lysin zu Hydroxylysin (mit Aminopropionitril) wird auf therapeutische Möglichkeiten untersucht.[5]

Bestimmung mit Hydroxylysin

In dem Klinische Chemie ist die Menge an Hydroxylysin in Urin als Maß für den Kollagenstoffwechsel in Knochen.[6]