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Opioïde peptide

Opioidpeptide sind kurze Ketten von Aminosäuren das bindet an Opioidrezeptoren im Gehirn. Opiate und Opioide die Wirkung dieser Peptide nachahmen. Die Wirkungen dieser Peptide variieren, aber alle ähneln Opiaten. Opioid-Peptid-Systeme im Gehirn spielen bekanntlich eine wichtige Rolle bei Motivation, Emotionen, Anhang, die Reaktion auf Stress und Schmerzen und die Kontrolle der Nahrungsaufnahme.

Opioidpeptide können zum Beispiel vom Körper selbst hergestellt werden produced Endorphine, kann aber auch anderer Herkunft sein (Exorphine). Opioidpeptide können beispielsweise das Ergebnis unzureichender of verdaut Milcheiweiß (Casomorphine), Gluten (Glutenexorphine) und Spinat (Rubiscoline), aber diese haben eine begrenzte physiologische Aktivität. Die Opioidpeptide in Lebensmitteln sind normalerweise 4-8 Aminosäuren lang. Die körpereigenen Opioide sind in der Regel viel länger.[Quelle?]

Vom Körper produzierte Opioidpeptide

Drei Familien endogen produzierter Opioidpeptide sind bekannt: die Endorphine, das Enkephaline und der Dynorphine. Jeder dieser Vorläufer ist Protease-Enzyme produziert aus drei großen Vorläuferproteine: pro-opiomelanocortin (POMC), Präproenkephalin (Proenkephalin A) und Präprodynorphin (Proenkephalin B).

  • POMC enthält die Aminosäuresequenzen der endogenen Opioide Met-Enkephalin, -Endorphin Gamma-Endorphine und mehrere Peptide ohne Opioid-Aktivität, einschließlich Corticotropin (ACTH), -Lipotropin und Melanotropin.[1] Die Nukleotidsequenz des menschlichen Gens für POMC wurde 1980 gefunden.[2]
  • Preproenkephalin enthält sechs Einheiten Met-Enkephalin und eine Leu-Enkephalin. Das menschliche Gen für enkephalin wurde 1982 isoliert und sequenziert.[3]
  • Preprodynorphin enthält Sequenzen für mehrere aktive Opioidpeptide, die die Leu-Enkephalin-Sequenz enthalten, einschließlich Dynorphin A, Dynorphin B und - und β-Neoendophine. Das menschliche Gen für Dynorphin (ursprünglich "Enkephalin B"-Gen genannt, weil seine Sequenz dem Enkephalin-Gen ähnlich ist) wurde 1983 isoliert und seine Sequenz beschrieben.[4]
  • Adrenorphin und Amidorphin wurden in den 1980er Jahren entdeckt.
  • Opiorphin, gefunden im menschlichen Speichel, ist a Enkephalinase-Hemmer, verhindert den Stoffwechsel von Enkephalinen.

Opioidpeptide in Lebensmittel

Mikrobielle Opioidpeptide

Synthetische Opioidpeptide

Es gibt auch eine große Anzahl synthetischer Opioidpeptide. Eine Auswahl davon: DAMGO ([D-Ala2,MePhe4,glly9ol)5]Enkephalin), DPDPE ([D-Stift2, D-Pen5]Enkephalin), DSLET ([D-Ser2, leu5]enkephalin-Thr6), DADL ([D-Ala2, D-Leu5]Enkephalin) und CTOP (D-Phe-Cys-Tyr-D-Trp-Orn-Thr-Pen-Thr-NH2).

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