WikiDer > ALDH7A1

ALDH7A1
ALDH7A1
PDB 2j6l EBI.png
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыALDH7A1, ATQ1, EPD, PDE, член семейства альдегиддегидрогеназы 7 A1
Внешние идентификаторыOMIM: 107323 MGI: 108186 ГомолоГен: 913 Генные карты: ALDH7A1
Номер ЕС1.2.1.3
Расположение гена (человек)
Хромосома 5 (человек)
Chr.Хромосома 5 (человек)[1]
Хромосома 5 (человек)
Геномное расположение ALDH7A1
Геномное расположение ALDH7A1
Группа5q23.2Начинать126,531,200 бп[1]
Конец126,595,362 бп[1]
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez
Ансамбль
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_001182
NM_001201377
NM_001202404

NM_001127338
NM_138600

RefSeq (белок)

NP_001173
NP_001188306
NP_001189333

NP_001120810
NP_613066

Расположение (UCSC)Chr 5: 126,53 - 126,6 Мбн / д
PubMed поиск[2][3]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Семейство альдегиддегидрогеназ 7, член A1, также известный как ALDH7A1 или же антиквитин, является фермент что у людей кодируется ALDH7A1 ген.[4] В белок кодируемый этим геном, является членом подсемейства 7 в альдегиддегидрогеназа генная семья. Считается, что эти ферменты играют важную роль в детоксикация из альдегиды создано метаболизм алкоголя и перекисное окисление липидов. Этот конкретный член гомологичен ранее описанному белку зеленого гороха, 26 г белка тургора гороха. Он также участвует в лизин катаболизм что, как известно, происходит в митохондриальный матрикс. Последние отчеты показывают, что этот белок содержится как в цитозоль и митохондрии, и две формы, вероятно, возникают в результате использования альтернативных перевод сайты инициации. Дополнительный вариант кодирования другого изоформа также был обнаружен для этого гена. Мутации в этом гене связаны с пиридоксин-зависимая эпилепсия. Несколько связанных псевдогены также были идентифицированы.[5]

Структура

Белок, кодируемый этим геном, может локализовать в цитозоль, митохондрии или ядро ​​в зависимости от включения определенных последовательностей локализации. В N-концевой митохондриальный последовательность нацеливания отвечает за локализацию митохондрий, а сигнал ядерной локализации и сигнал ядерного экспорта необходимы для ядерной локализации. Исключение перечисленного в конечном белковом продукте приводит к цитозольной локализации. В белке два аминокислота остатки, Glu121 и Arg301, приписывают связывание и катализирование одного из субстраты, альфа-аминоадипиновый полуальдегид (α-AASA).[6]

Антиквитин на 60% гомологичен 26 г белка тургора гороха, также называемого ALDH7B1, в зеленом горохе.[7]

Функция

Являясь членом подсемейства 7 семейства генов альдегиддегидрогеназы, антиквитин выполняет НАД(P) + - зависимый окисление альдегидов, образующихся в результате метаболизма алкоголя, перекисного окисления липидов и других случаев окислительного стресса, до соответствующих им карбоновые кислоты .[6][7][8] Кроме того, антиквитин играет роль в защите клеток и тканей от повреждающего воздействия осмотического стресса, предположительно за счет образования осмолитов.[7] Антиквитин также может играть защитную роль для ДНК в росте клеток, поскольку обнаружено, что белок активируется во время фазового перехода G1 – S, который подвергается наибольшей степени окислительного стресса в клеточный цикл.[6][7] Кроме того, антиквитин действует как альдегиддегидрогеназа для α-AASA в пипеколиновая кислота путь лизин катаболизм.[6][9]

Локализация

Функция антиквитина и субклеточная локализация тесно связаны, поскольку он участвует в детоксикации в цитозоле, катаболизме лизина в митохондриях и развитии клеточного цикла в ядро.[6][7] В частности, антиквитин локализуется в митохондриях в почка и печень способствовать синтезу бетаин, а шаперонный белок защищает от осмотического стресса.[7]

Клиническое значение

Мутации в этом гене вызывают пиридоксин-зависимая эпилепсия, который включает комбинацию различных типов приступов, которые не поддаются лечению стандартными противосудорожными средствами, но поддаются лечению путем введения гидрохлорида пиридоксина.[9][10] Эти пиридоксин-зависимые припадки были связаны с неспособностью окислять α-AASA у пациентов из-за мутировавшего антиквитина. Кроме того, антиквитин участвует в других заболеваниях, включая: рак, сахарный диабет, остеопороз, преждевременная недостаточность яичников и болезнь Хантингтона, хотя точные механизмы остаются неясными.[6][11]

Взаимодействия

Антиквитин известен взаимодействовать с:

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000164904 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  3. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ Скворак А.Б., Робертсон Н.Г., Инь Й., Веремович С., Хер Х, Бибер Ф.Р., Бейзель К.В., Линч Э.Д., Байер Д.Р., Мортон С.К. (декабрь 1997 г.). «Древний консервативный ген, экспрессируемый во внутреннем ухе человека: идентификация, анализ экспрессии и хромосомное картирование антиквитина человека и мыши (ATQ1)». Геномика. 46 (2): 191–9. Дои:10.1006 / geno.1997.5026. PMID 9417906.
  5. ^ «Энтрез Джин: ALDH7A1».
  6. ^ а б c d е ж Чан, CL; Вонг, JW; Вонг, CP; Чан, МК; Фонг, WP (30 мая 2011 г.). «Антиквитин человека: структурные и функциональные исследования». Химико-биологические взаимодействия. 191 (1–3): 165–70. Дои:10.1016 / j.cbi.2010.12.019. PMID 21185811.
  7. ^ а б c d е ж Брокер К., Лассен Н., Эстей Т., Паппа А., Канторе М., Орлова В. В., Чавакис Т., Кавана К. Л., Опперманн Ю., Василиу В. (июнь 2010 г.). «Альдегиддегидрогеназа 7A1 (ALDH7A1) - новый фермент, участвующий в клеточной защите от гиперосмотического стресса». J. Biol. Chem. 285 (24): 18452–63. Дои:10.1074 / jbc.M109.077925. ЧВК 2881771. PMID 20207735.
  8. ^ Брокер С., Канторе М., Фаилли П., Василиу В. (май 2011 г.). «Альдегиддегидрогеназа 7A1 (ALDH7A1) снижает цитотоксичность, вызванную реактивным альдегидом и окислительным стрессом». Chem. Биол. Взаимодействовать. 191 (1–3): 269–77. Дои:10.1016 / j.cbi.2011.02.016. HDL:2158/513857. ЧВК 3387551. PMID 21338592.
  9. ^ а б Миллс ПБ, Струйс Э., Якобс Ч., Плекко Б., Бакстер П., Баумгартнер М., Виллемсен М.А., Омран Х., Таке У., Уленберг Б., Вешке Б., Клейтон П.Т. (март 2006 г.). «Мутации антиквитина у людей с пиридоксин-зависимыми судорогами». Природа Медицина. 12 (3): 307–9. Дои:10,1038 / нм 1366. PMID 16491085. S2CID 27940375.
  10. ^ Шарер Г., Брокер С., Василиу В., Креадон-Суинделл Дж., Галлахер Р.С., Спектор Е., Ван Хов Д.Л. (октябрь 2010 г.). «Генотипический и фенотипический спектр пиридоксин-зависимой эпилепсии, вызванной мутациями в ALDH7A1». Журнал наследственных метаболических заболеваний. 33 (5): 571–81. Дои:10.1007 / s10545-010-9187-2. ЧВК 3112356. PMID 20814824.
  11. ^ Джакалоне, штат Нью-Джерси, Ден РБ, Айзенберг Р., Чен Х., Олсон С.Дж., Массион П.П., Карбон Д.П., Лу Б. (май 2013 г.). «Экспрессия ALDH7A1 связана с рецидивом у пациентов с хирургически удаленной немелкоклеточной карциномой легкого». Будущая онкология. 9 (5): 737–45. Дои:10.2217 / fon.13.19. ЧВК 5341386. PMID 23647301.
  12. ^ Ван Х, Тонг Л., Вэй Дж, Пан В., Ли Л., Гэ И, Чжоу Л., Юань Ц., Чжоу С., Ян М. (декабрь 2014 г.). «Генетический полиморфизм ALDH7A1 способствует развитию плоскоклеточной карциномы пищевода». Биология опухоли. 35 (12): 12665–70. Дои:10.1007 / s13277-014-2590-9. PMID 25213698. S2CID 12775026.

дальнейшее чтение

внешняя ссылка

Эта статья включает текст из Национальная медицинская библиотека США, который находится в всеобщее достояние.