WikiDer > Казеин

Casein

Казеин (/ˈkeɪsяп/ КЕЙ-см-н, от латинский казеус "сыр") - родственная семья фосфопротеины (αS1, αS2, β, κ). Эти белки обычно встречаются у млекопитающих. молоко, включая c. 80% белков коровьего молока и от 20% до 45% белков в грудное молоко.[1] Овец и буйволиное молоко содержат более высокое содержание казеина, чем другие виды молока, при этом грудное молоко имеет особенно низкое содержание казеина.[2]

Казеин имеет множество применений, начиная с основного компонента сыр, использовать в качестве пищевой добавки.[3] Самая распространенная форма казеина - это казеинат натрия.[4] В молоке казеин подвергается разделение фаз формировать коллоидный мицеллы казеина, тип секретных биомолекулярный конденсат.[5]

Мицеллярный казеин

Как источник еды, казеиновые принадлежности аминокислоты, углеводы, и два основных элемента, кальций и фосфор.[6]

Сочинение

Казеин содержит большое количество пролин аминокислоты, которые препятствуют образованию общих вторичных структурных мотивов белков. Также нет дисульфидные мостики. В результате у него относительно мало третичная структура. Это относительно гидрофобный, что делает его плохо растворимым в воды. Он содержится в молоке как подвеска частиц, называемых казеином мицеллы, которые показывают лишь ограниченное сходство с поверхностно-активное веществомицеллы в том смысле, что гидрофильный части находятся на поверхности и имеют сферическую форму. Однако, в отличие от мицелл поверхностно-активного вещества, мицелла казеина изнутри сильно гидратирована. Казеины в мицеллах удерживаются кальцием. ионы и гидрофобные взаимодействия. Любой из нескольких молекулярные модели может объяснить особую конформацию казеина в мицеллах.[7] Один из них предполагает, что мицеллярное ядро ​​образовано несколькими субмицеллами, периферия которых состоит из микроволн из κ-казеина.[8][9] Другая модель предполагает, что ядро ​​образовано фибриллами, соединенными между собой казеином.[10] Наконец, самая последняя модель[11] предлагает двойную связь между казеинами, чтобы произошло гелеобразование. Все три модели рассматривают мицеллы как коллоидный частицы, образованные агрегатами казеина, заключенными в растворимые молекулы κ-казеина.

В изоэлектрическая точка казеина - 4,6. Поскольку pH молока составляет 6,6, казеин имеет в молоке отрицательный заряд. Очищенный белок не растворим в воде. Хотя он также нерастворим в нейтральных солевых растворах, он легко диспергируется в разбавленных щелочи И в поваренная соль растворы, такие как водные оксалат натрия и ацетат натрия.

В фермент трипсин мочь гидролизовать а фосфат-содержащий пептон. Он используется для формирования типа органических клей.[12]

Использует

Покрасить

Приготовление казеина в старой травильной операции в Мюльхайме

Казеиновая краска Быстросохнущая водорастворимая среда, используемая художниками. Казеиновая краска использовалась с древних египетских времен как форма темпера краска, и широко использовалась коммерческими иллюстраторами в качестве предпочтительного материала до конца 1960-х годов, когда с появлением акриловая краскаказеин стал менее популярным.[13][14] Он по-прежнему широко используется художниками-сценографами, хотя акрил также широко используется в этой области.[15]

Клей

Клеи на основе казеина на основе казеина, воды, гашеная известь и гидроксид натрия были популярны для деревообработки, в том числе для самолетов, еще в de Havilland Альбатрос авиалайнер.[16][17] Казеиновый клей также используется в трансформатор производство (в частности, трансформаторный щит) из-за его маслопроницаемости.[18] Хотя клеи на основе казеина в значительной степени заменены синтетическими смолами, они все еще находят применение в определенных нишах, таких как ламинирование огнестойких дверей и этикетирование бутылок.[16][19][20][21] Популярные Школьный клей Элмера Первоначально был сделан из казеина, потому что он не токсичен и его можно стирать с одежды.

Еда

Некоторые продукты, сливки и начинки содержат различные казеинаты. Казеинат натрия действует как большая пищевая добавка для стабилизации обработанных пищевых продуктов, однако компании могут выбрать использование казеината кальция для увеличения содержания кальция и снижения уровня натрия в своих продуктах.[22]

Присутствие и функции казеината в различных продуктах[23]
ТоварКазеинат%Функция
Мясо2–20Текстура и питание
Сыр3–28Формирование матрицы, связывание жира и воды
Мороженое1–7Текстура и стабилизатор
Взбитые начинки2–11Стабилизация жира
Макаронные изделия2–18Текстура, питание и вкус
Выпечка1–15Связывание воды

Основное применение казеина в пищевых продуктах - это порошки, требующие быстрого диспергирования в воде, от кофейных сливок до быстрорастворимых крем-супов. В начале 1920-х годов Мид Джонсон представила продукт под названием Casec для облегчения желудочно-кишечных расстройств и проблем с пищеварением у младенцев, которые в то время были частой причиной смерти детей. Считается, что нейтрализует капсаицин, активный (острый) ингредиент перца, халапеньо, хабанерос, и другие перцы чили.[24][неудачная проверка]

Сыроделия

Сыроделия

Сыр состоит из белков и жиров из молоко, обычно молоко коровы, буйвол, козы, или овец. Производится коагуляция Это вызвано дестабилизацией мицеллы казеина, которая запускает процессы фракционирования и селективного концентрирования.[2] Обычно молоко подкисляют, а затем коагулируют путем добавления сычужный фермент, содержащий протеолитический фермент известный как реннин; традиционно получают из желудков телят, но в настоящее время чаще производят из генетически модифицированных микроорганизмов. Затем твердые частицы отделяются и прессуются в окончательную форму.[25]

В отличие от многих белков казеин не коагулирует под действием тепла. В процессе свертывания, свертывания молока протеазы действуют на растворимую часть казеинов, κ-казеин, тем самым порождая нестабильную мицеллярный состояние, которое приводит к образованию сгустка. При коагуляции с химозин, казеин иногда называют параказеин. Химозин (EC 3.4.23.4) является аспарагиновая протеаза что конкретно гидролизует пептидная связь в Phe105-Met106 κ-казеина, и считается наиболее эффективной протеазой для сыроваренной промышленности (Rao et al., 1998). Британская терминология, с другой стороны, использует термин казеиноген для несоагулированного белка и казеин для коагулированного белка. белок. Поскольку он присутствует в молоке, это поваренная соль из кальций.

Протеиновые добавки

Привлекательным свойством молекулы казеина является ее способность образовывать гель или сгусток в желудке, что делает ее очень эффективной в снабжении питательными веществами. Сгусток способен обеспечить продолжительное медленное высвобождение аминокислот в кровоток, иногда продолжающееся несколько часов.[26] Часто казеин доступен в виде гидролизованный казеин, при этом это гидролизованный по протеаза такие как трипсин. Отмечено, что гидролизованные формы имеют горький вкус, и младенцы и лабораторные животные часто отказываются от таких добавок в пользу интактного казеина.[27]

Пластмассы и волокна

Белый галалит Пуговицы Королевских ВВС Австралии до 1953 года

Некоторые из самых ранних пластмасс были основаны на казеине. Особенно, галалит был хорошо известен для использования в кнопки. Волокно можно производить из экструдированного казеина. Искусственная шерсть, ткань из казеинового волокна (известная как Аралак в Соединенных Штатах), был особенно популярен в Италии в 1930-е годы. Последние инновации, такие как Qmilch предлагают более изысканное использование волокна для современных тканей.

Медицинское и стоматологическое использование

Соединения, производные казеина, используются в реминерализация зубов продукты для стабилизации аморфный фосфат кальция (ACP) и высвобождает ACP на поверхности зубов, где он может способствовать реминерализации.[28][29][30]

Казеин и глютен диеты исключения иногда используются в нетрадиционная медицина для детей с аутизм; однако по состоянию на 2015 г. доказательства того, что такие диеты имеют какое-либо влияние на поведение, когнитивные и социальные функции у аутичных детей, были ограниченными и слабыми.[31][32]

Нанотехнологическое использование

Казеиновые белки могут использоваться в качестве наноматериалы из-за их легкодоступного источника (молока) и их склонности к самоорганизации в амилоид фибриллы.[33]

Возможные проблемы со здоровьем и побочные эффекты

Бета-казеины A1 / A2 в молоке

Основная статья: Молоко А2

Бета-казеин A1 и A2 являются генетические варианты молочного белка бета-казеина, которые отличаются на один аминокислота; а пролин находится в позиции 67 в цепь аминокислот которые составляют бета-казеин А2, а в бета-казеине А1 гистидин происходит в этой позиции.[34][35] Из-за того, как бета-казеин взаимодействует с ферменты обнаруженные в пищеварительной системе, A1 и A2 по-разному обрабатываются пищеварительные ферменты, и семиамино пептид, бета-казоморфин-7, (BCM-7) может высвобождаться при расщеплении бета-казеина A1.[34]

Бета-казеин типа A1 является наиболее распространенным типом коровьего молока в Европе (за исключением Франции), США, Австралии и Новой Зеландии.[36]

Интерес к различию между белками бета-казеина A1 и A2 возник в начале 1990-х годов через эпидемиологический исследования и исследования на животных, первоначально проводившиеся учеными из Новой Зеландии, которые обнаружили корреляцию между распространенностью молока с белками бета-казеина A1 и различными хроническими заболеваниями.[34] Исследование вызвало интерес в средствах массовой информации, среди некоторых представителей научного сообщества и предпринимателей.[34] Компания A2 Corporation была основана в Новой Зеландии в начале 2000-х годов с целью коммерциализации теста и продвижения «A2 Milk» как молока премиум-класса, более полезного для здоровья из-за отсутствия пептидов из A1.[34] A2 Milk даже подала прошение Стандарты пищевых продуктов Австралия Новая Зеландия регулирующий орган требовал предупреждения о вреде для здоровья на обычном молоке.[34]

В ответ на общественный интерес, маркетинг молока А2 и опубликованные научные данные Европейское управление по безопасности пищевых продуктов (EFSA) провело обзор научной литературы и опубликовало обзор в 2009 году, который не обнаружил никакой связи между хроническими заболеваниями и употреблением молока Белок A1.[36] В независимом обзоре, опубликованном в 2005 году, также не было обнаружено заметной разницы между употреблением молока A1 и A2 по риску заражения хроническими заболеваниями.[34]

Аллергия на казеин

Небольшая часть населения аллергический казеину.[37] Казеин нетерпимость, также известная как «непереносимость молочного белка», возникает, когда организм не может расщеплять белки казеина.[38] Распространенность аллергии или непереносимости казеина у детей младшего возраста колеблется от 0,25 до 4,9%.[39] Цифры для детей старшего возраста или взрослых неизвестны. Значительная часть людей с аутизмом в зрелом возрасте страдает непереносимостью или аллергией на казеиновый белок. Клиницисты и диетологи могут использовать это для выявления аутизма у тех, кто не имеет традиционных аутичные черты.[40] А диета, известная как без казеина, без глютена (CFGF) обычно практикуются этими людьми после обнаружения их непереносимости или аллергии.

Было показано, что казеин, подвергнутый термообработке, более аллергенен и труднее переваривается при кормлении младенцами.[41] Минимально обработанный детская смесь может использоваться вместо традиционных формул, а также альтернативных формул, если кормление грудью недоступно. Грудное молоко обычно не вызывает аллергической реакции, но его следует вводить ребенку с осторожностью каждый раз в случае неблагоприятные реакции из чего-то, что потреблял кормящий родитель, содержащего казеин. После безказеиновая диета было показано, что он улучшает исходы у младенцев, находящихся на грудном вскармливании с аллергией или непереносимостью молочного белка.[42] Грудное молоко Было доказано, что это лучшая еда для младенцев, и ее следует попробовать в первую очередь там, где это возможно.[43]

Дополнение фермент протеаза Было показано, что помогает людям с непереносимостью казеина переваривать белок с минимальной побочной реакцией.[44]

Смотрите также

использованная литература

  1. ^ Кунц, К; Лённердаль, Б. (1990). «Белки грудного молока: анализ казеина и субъединиц казеина с помощью анионообменной хроматографии, гель-электрофореза и специфических методов окрашивания». Am. J. Clin. Nutr. 51 (1): 37–46. Дои:10.1093 / ajcn / 51.1.37. PMID 1688683.
  2. ^ а б Робинзон Р.К., изд. (2002). Справочник по микробиологии молочных продуктов: микробиология молока и молочных продуктов (3-е изд.). Wiley-Interscience. п. 3. ISBN 9780471385967.
  3. ^ «Промышленный казеин». Национальная казеиновая компания. Архивировано из оригинал 12 ноября 2012 г.
  4. ^ Ранний R (1997). «Концентраты молока и сухое молоко». Технология молочных продуктов (2-е изд.). Лондон: Springer-Verlag. п. 295. ISBN 9780751403442.
  5. ^ Фаррелл Х.М. (1973). «Модели образования мицелл казеина». Журнал молочной науки. 56 (9): 1195–1206. Дои:10.3168 / jds.S0022-0302 (73) 85335-4. PMID 4593735.
  6. ^ «Казеин». Колумбийская электронная энциклопедия (6-е изд.). Колумбийский университет. 2011.
  7. ^ Далглиш Д.Г. (1998). «Мицеллы казеина как коллоиды: структура поверхности и стабильность». J. Dairy Sci. 81 (11): 3013–8. Дои:10.3168 / jds.S0022-0302 (98) 75865-5.
  8. ^ Уолстра П. (1979). «Объем мицелл бычьего казеина и некоторые из его последствий». Журнал молочных исследований. 46 (2): 317–323. Дои:10.1017 / S0022029900017234. ISSN 1469-7629. PMID 469060.
  9. ^ Люси Дж. А. (2002). «Образование и физические свойства гелей молочного белка». J. Dairy Sci. 85 (2): 281–94. Дои:10.3168 / jds.S0022-0302 (02) 74078-2. PMID 11913691.
  10. ^ Холт C (1992). «Структура и стабильность мицелл бычьего казеина». В Anfinsen CB, Richards FM, Edsall JT и др. (ред.). Достижения в химии белков. 43. Академическая пресса. С. 63–151. Дои:10.1016 / S0065-3233 (08) 60554-9. ISBN 9780120342433. PMID 1442324.
  11. ^ Хорн Д.С. (1998). «Взаимодействие казеина: свет на черные ящики, структуру молочных продуктов». Международный молочный журнал. 8 (3): 171–7. Дои:10.1016 / S0958-6946 (98) 00040-5.
  12. ^ «Превращение молока в самодельный клей му». Корнельский центр преподавания инноваций. Спросите ученого !. Корнелл Университет. 24 сентября 1998 г. Архивировано с оригинал 28 сентября 2011 г.. Получено 29 сен 2011.
  13. ^ Вайс Д., Чейс С., ред. (1979). Ремесла и хобби Reader's Digest. Reader's Digest Association. стр.223. ISBN 9780895770639.
  14. ^ Ward GW, изд. (2008). «Акриловая живопись». Энциклопедия материалов и методов в искусстве Grove. Издательство Оксфордского университета. п. 2. ISBN 9780195313918.
  15. ^ Gloman CB, Napoli R (2007). Сценический дизайн и методы освещения: базовое руководство для театра. Тейлор и Фрэнсис. С. 281–2. ISBN 9780240808062.
  16. ^ а б «Казеиновые клеи: их производство, приготовление и применение» (PDF). USDA. 1967.
  17. ^ Шуртлефф В, Аояги А (2004). «Новаторские компании, производящие соевый белок: I. F. Laucks, The Glidden Co., Rich Products, Gunther Products, Griffith Laboratories». soyinfocenter.com. Получено 3 сен 2015.
  18. ^ «Ламинированный картон». WICOR HOLDING AG. 2011. Архивировано с оригинал 22 декабря 2011 г.. Получено 11 октября 2012.
  19. ^ Ламбут А (2006). «Соевый, кровяной и казеиновый клеи». В Tracton AA (ред.). Покрытия, материалы и покрытия поверхностей. CRC Press. С. 19-7–19-11. ISBN 9781420044058.
  20. ^ Форсайт RS (2004). «Клеи на водной основе для этикетирования бутылок». Конференция подразделения Tappi PLACE. Атланта, Джорджия: TAPPI. п. 33. ISBN 1595100628. OCLC 57487618.
  21. ^ Клей для этикеток В архиве 7 ноября 2013 г. Wayback Machine
  22. ^ «Компании по производству молочных продуктов;« Мицеллярный казеин для сливок Corree и других молочных продуктов »в процессе утверждения патентной заявки». Еженедельные новости еды. Янв 2017. ProQuest 1857923972.
  23. ^ Эль-Бакры М (2011). «Функциональные и физико-химические свойства казеина и его использование в пищевой и непищевой промышленности». Журнал исследований химической физики. 4: 125–138. ProQuest 1707988596.
  24. ^ Джейкобс Дж. "Что такое казеинат кальция?". LIVESTRONG.COM. Получено 7 мар 2019.
  25. ^ Фанкхаузер ДБ (2007). "Сырная страница Фанкхаузера". Архивировано из оригинал 25 сентября 2007 г.. Получено 23 сен 2007.
  26. ^ Буари Ю., Дангин М., Гачон П. и др. (1997). «Медленные и быстрые диетические белки по-разному модулируют постпрандиальное накопление белка». PNAS. 94 (26): 14930–5. Bibcode:1997PNAS ... 9414930B. Дои:10.1073 / пнас.94.26.14930. ЧВК 25140. PMID 9405716.
  27. ^ Филд К.Л., Кимбалл Б.А., Меннелла Дж. А. и др. (2008). «Избегание гидролизованного казеина мышами». Physiol. Behav. 93 (1–2): 189–99. Дои:10.1016 / j.physbeh.2007.08.010. ЧВК 2254509. PMID 17900635.
  28. ^ Луи Малькмахер. «Реминерализация эмали: медицинская модель многопрофильной стоматологии». Стоматология сегодня.
  29. ^ Уокер Г., Цай Ф., Шен П. и др. (2006). «Повышенная реминерализация зубной эмали молоком, содержащим добавленный казеиновый фосфопептид-аморфный фосфат кальция». Журнал молочных исследований. 73 (1): 74–78. Дои:10.1017 / S0022029905001482. PMID 16433964.
  30. ^ Чхабра Н., Чхабра А. (2018). «Повышенная реминерализация зубной эмали с использованием комплекса казеиновый фосфопептид-аморфный фосфат кальция: обзор». Международный журнал клинической профилактической стоматологии. 14 (1): 1–10. Дои:10.15236 / ijcpd.2018.14.1.1.
  31. ^ Ланге К.В., Хаузер Дж., Райссманн А. (2015). «Диеты без глютена и казеина в терапии аутизма». Curr. Мнение. Clin. Nutr. Метаб. уход. 18 (6): 572–5. Дои:10.1097 / mco.0000000000000228. PMID 26418822. S2CID 271720.
  32. ^ Миллуорд С., Ферритер М., Калвер С. и др. (2008). «Диеты без глютена и казеина при расстройстве аутистического спектра». Кокрановская база данных Syst Rev (Систематический обзор) (2): CD003498. Дои:10.1002 / 14651858.CD003498.pub3. ЧВК 4164915. PMID 18425890.
  33. ^ Экройд, Хит; Гарви, Меган; Торн, Дэвид С .; Джеррард, Джульетта А .; Карвер, Джон А. (2013), Джеррард, Джульетта А. (ред.), «Амилоидные фибриллы из легкодоступных источников: казеин молока и протеины хрусталика», Белковые нанотехнологии, Тотова, Нью-Джерси: Humana Press, 996, стр. 103–117, Дои:10.1007/978-1-62703-354-1_6, ISBN 978-1-62703-353-4, PMID 23504420, получено 2020-10-17
  34. ^ а б c d е ж г Трасуэлл А.С. (2005). «Дело молока А2: критический обзор». Европейский журнал клинического питания. 59 (5): 623–31. Дои:10.1038 / sj.ejcn.1602104. PMID 15867940.
  35. ^ Трасуэлл А.С. (2006). «Ответ: дело с молоком A2: критический обзор». Европейский журнал клинического питания. 60 (7): 924–5. Дои:10.1038 / sj.ejcn.1602454.
  36. ^ а б EFSA (2009). «Обзор потенциального воздействия на здоровье β-казоморфинов и родственных пептидов: Обзор потенциального воздействия на здоровье β-казоморфинов и родственных пептидов». Журнал EFSA. 7 (2): 231р. Дои:10.2903 / j.efsa.2009.231r.
  37. ^ Solinas C, Corpino M, Maccioni R и др. (2010). «Аллергия на белок коровьего молока». J. Matern.-Fetal Neonatal Med. 23 (Дополнение 3): 76–9. Дои:10.3109/14767058.2010.512103. PMID 20836734. S2CID 3189637.
  38. ^ «Непереносимость молочных продуктов: что это такое и как определить, есть ли она у вас». Марка Daily Apple. 2013-12-24. Получено 2020-11-18.
  39. ^ "Аллергия на коровье молоко у детей | Всемирная аллергологическая организация". www.worldallergy.org. Получено 2020-11-18.
  40. ^ Святилище, Меган Р .; Каин, Дженнифер Н .; Ангкусцири, Кэтлин; Герман, Дж. Брюс (18.05.2018). «Диетические соображения при расстройствах аутистического спектра: потенциальная роль переваривания белков и микробного гниения в оси кишечник-мозг». Границы питания. 5. Дои:10.3389 / фнут.2018.00040. ISSN 2296-861X. ЧВК 5968124. PMID 29868601.
  41. ^ Дюпон, Дидье; Мандалари, Джузеппина; Молле, Даниэль; Жардин, Жюльен; Роле-Репеко, Одиль; Дубоз, Габриэль; Леониль, Жоэль; Миллс, Клэр Э. Н .; Маки, Алан Р. (ноябрь 2010 г.). «Обработка пищевых продуктов увеличивает устойчивость казеина к моделированию пищеварения младенца». Молекулярное питание и пищевые исследования. 54 (11): 1677–1689. Дои:10.1002 / mnfr.200900582. ISSN 1613-4133. PMID 20521278.
  42. ^ «Детская аллергия и пищевая чувствительность». HealthyChildren.org. Получено 2020-11-18.
  43. ^ «Грудное вскармливание». www.who.int. Получено 2020-11-18.
  44. ^ Кристенсен, Л. Р. (1954-11-01). «Действие протеолитических ферментов на казеиновые белки». Архивы биохимии и биофизики. 53 (1): 128–137. Дои:10.1016/0003-9861(54)90240-4. ISSN 0003-9861.

дальнейшее чтение

внешние ссылки