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L-Prolin
Strukturformel und Molekülmodell
▵ Strukturformel aus L-Prolin
▵ Molekülmodell aus L-Prolin
Allgemeines
Molekularformel	C5huh9NEIN2
IUPAC-Name	prolin
Andere Namen	(so)-Pyrrolidin-2-carbonsäure
Molmasse	115,13 G/Maulwurf
LÄCHELN	C1CCNC1C(=O)O
CAS-Nummer	147-85-3
EG-Nummer	205-702-2
Physikalische Eigenschaften
Aggregatzustand	Fest
Farbe	klare Kristalle
Schmelzpunkt	205–228 °C
Wenn nicht anders angegeben normale Bedingungen gebraucht (298.15k oder 25 °C, 1 Bar).
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prolin (abgekürzt als Profi oder p) ist ein hydrophobAminosäure mit einzigartiger Struktur. Es ist eines von zwanzig natürlich vorkommenden proteinogene Aminosäuren die als Bausteine ​​von fungieren Protein. Prolin enthält a Pyrrolidin: ein Ring, in dem das Stickstoffatom (der Aminogruppe) und der α-Kohlenstoff der Aminosäure sind direkt Teil der Seitenkette. Diese Ringstruktur verleiht Prolin eine besondere Konformationssteifigkeit und ist von großer Bedeutung bei der Bildung des Proteinstruktur.

Bei physiologischem pH-Wert ist Prolin a unpolarer Anschluss aufgrund der Anwesenheit der aliphatischer Ring. Sie wird als nicht-essentielle Aminosäure eingestuft, da der Körper (unter normalen Umständen) ausreichend Prolin aus der ebenfalls nicht-essentiellen Aminosäure herstellen kann. Glutaminsäure. Prolin wird kodiert durch die Codons die mit CC beginnen, nämlich CCA, CCC, CCG und CCU.

Biosynthese

Die meisten Organismen synthetisieren Prolin aus L-Glutaminsäure. Diese Aminosäure wird umgewandelt in Glutamat-5-semialdehyd unter dem Einfluss des Enzyms Glutamat-5-Kinase und Glutamat-5-Semialdehyd-Dehydrogenase. Nach dem Ringverschluss des entstehenden Glutamat-5-semialdehyds wird ein Molekül gebildet, das zu Prolin reduziert wird (mit NADH). Es ist auch möglich, dass das Glutamat-5-semialdehyd umgewandelt wird in ornithin und cyclisiert dann zu Prolin.^[1]

Eigenschaften

Rolle in der Proteinstruktur

Prolin hat eine außergewöhnliche Struktur: Das Stickstoffatom ist in einem Ring fixiert. Infolgedessen ist die Phi- und Psi-Winkel weniger flexibel als bei anderen Aminosäuren: Das Molekül ist „steif“.^[2] Außerdem bindet das Stickstoffatom nur ein Wasserstoffatom, wo es zwei mit den anderen Aminosäuren gibt. Wenn Prolin an eine andere Aminosäure bindet, ist dieses Wasserstoffatom weg. Das resultierende Amidgruppe kippen Wasserstoffverbindung Formen.

Aus diesen beiden Gründen stört diese Aminosäure die Sekundärstruktur von Proteinen wie Alpha-Helices und Beta-Sheets. Prolin ist daher für die Bestimmung der Proteinstruktur von großer Bedeutung. Die Aminosäure kommt hauptsächlich in „Turns“ vor, den Stellen, an denen Sekundärstrukturen miteinander verbunden sind oder am Ende einer Alpha-Helix oder eines Beta-Faltblatts. Die Tatsache, dass Prolin eine Krümmung der Proteinstruktur verursachen kann, erklärt auch die merkwürdige Tatsache, dass diese Aminosäure – obwohl sie eine hydrophobe Seitenkette hat – oft der wässrigen Umgebung ausgesetzt ist.^[3]

Kollagen

Mehrere Prolinreste nebeneinander können zur Bildung von a . führen Polyprolin-Helix, eine gemeinsame Sekundärstruktur in Kollagen. Hydroxylierung von Prolin (oder die Zugabe anderer elektronegativer Substituenten wie Fluor) erhöht die Konformationsstabilität von Kollagen signifikant.^[4] Die Hydroxylierung von Prolin ist daher ein wichtiger Mechanismus für die Aufrechterhaltung und Produktion von Bindegewebe bei vielen Tieren. Wenn eine unzureichende Hydroxylierung auftritt, können Bedingungen wie Skorbut Performance.

Freies Prolin

In freier Form kommt der Stoff unter anderem in der Antarktischer Geruch (Deschampsia Antarktis), eine Grasart, die auf natürliche Weise wächst Antarktis verhindert. Dies ist wahrscheinlich eine Reaktion auf die harten Bedingungen, unter denen diese Pflanze immer noch gedeiht.

Siehe auch

• Azetidin-2-carbonsäure, eine Aminosäure mit einem Kohlenstoffatom weniger im Ring.
• Hydroxyprolin