WikiDer > Митохондриальная АТФаза, транспортирующая белок
| митохондриальная белок-транспортная АТФаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 3.6.3.51 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
В энзимология, а митохондриальная белок-транспортная АТФаза (EC 3.6.3.51) является фермент который катализирует то химическая реакция
- АТФ + Н2О АДФ + фосфат
Таким образом, два субстраты этого фермента АТФ и ЧАС2О, а его два товары находятся ADP и фосфат.
Этот фермент принадлежит к семейству гидролазыособенно те, которые действуют на ангидриды кислот, чтобы катализировать трансмембранное перемещение веществ. В систематическое название этого класса ферментов Фосфогидролаза АТФ (импортирующая митохондриальный белок). Во взаимодействии белков Hsp70 и Sunbit Tim44 существенен АТФазный домен.[1] Без присутствия АТФазы карбоксиконцевой сегмент не способен связываться с белком Tim44.[1] Поскольку mtHsp70 передает нуклеотидное состояние домена АТФазы с альфа-спиралями A и B, Tim44 взаимодействует с доменом связывания пептида для координации связывания белка.[2]
Рекомендации
- ^ а б Krimmer, T .; Rassow, J .; Kunau, W. H .; Воос, В .; Пфаннер, Н. (1 августа 2000 г.). «Мотор импорта митохондриального белка: АТФазный домен матричного Hsp70 имеет решающее значение для связывания с Tim44, в то время как пептидный связывающий домен и карбокси-концевой сегмент играют стимулирующую роль». Молекулярная и клеточная биология. 20 (16): 5879–5887. Дои:10.1128 / mcb.20.16.5879-5887.2000. ISSN 0270-7306. ЧВК 86065. PMID 10913171.
- ^ Моро, Фернандо; Окамото, Кодзи; Донзо, Мариэль; Neupert, Вальтер; Бруннер, Майкл (2002-03-01). «Импорт митохондриального белка: молекулярная основа АТФ-зависимого взаимодействия MtHsp70 с Tim44». Журнал биологической химии. 277 (9): 6874–6880. Дои:10.1074 / jbc.M107935200. ISSN 0021-9258. PMID 11733493.
- Бёмер Ю., Мейер М., Маарсе А.С., Хёнлингер А., Деккер П.Дж., Пфаннер Н., Рассов Дж. (Май 1997 г.). «Множественные взаимодействия компонентов, опосредующих транслокацию препротеинов через внутреннюю митохондриальную мембрану». Журнал EMBO. 16 (9): 2205–16. Дои:10.1093 / emboj / 16.9.2205. ЧВК 1169823. PMID 9171336.
- Бертольд Дж, Бауэр М.Ф., Шнайдер Х.К., Клаус С., Дитмайер К., Нойперт В., Бруннер М. (июнь 1995 г.). «Комплекс MIM опосредует транслокацию препротеинов через внутреннюю митохондриальную мембрану и связывает его с управляющей системой mt-Hsp70 / АТФ». Клетка. 81 (7): 1085–93. Дои:10.1016 / S0092-8674 (05) 80013-3. PMID 7600576.
- Воос В., Мартин Х., Криммер Т., Пфаннер Н. (ноябрь 1999 г.). «Механизмы транслокации белков в митохондрии». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Обзоры биомембран. 1422 (3): 235–54. Дои:10.1016 / с0304-4157 (99) 00007-6. PMID 10548718.
| Этот EC 3.6 фермент-связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |