WikiDer > Аминопептидаза
 Кристаллическая структура открытого состояния аминопептидазы 1 эндоплазматического ретикулума человека ERAP1[1] | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Символ | Пептидаза_M1 | ||||||||
| Pfam | PF01433 | ||||||||
| МЕРОПЫ | M1 | ||||||||
| OPM суперсемейство | 227 | ||||||||
| Белок OPM | 3mdj | ||||||||
| CDD | cd09595 | ||||||||
| Мембранома | 534 | ||||||||
| |||||||||
Аминопептидазы находятся ферменты это катализировать расщепление аминокислоты от аминоконца (N-конца) белки или пептиды (экзопептидазы) .Они широко распространены в царстве животных и растений и обнаружены во многих субклеточных органеллы, в цитозоль, и, как мембрана компоненты. Аминопептидазы используются в основных клеточных функциях. Многие, но не все из этих пептидаз являются цинковыми. металлоферменты.[2]
Некоторые аминопептидазы мономерный, и другие представляют собой сборки субъединиц с относительно высокой массой (50 кДа). кДНК последовательности доступны для нескольких аминопептидаз и одного Кристальная структура открытого состояния эндоплазматического ретикулума человека Аминопептидаза 1 ERAP1 представлен здесь.[1] Аминокислотные последовательности, определенные непосредственно или выведенные из кДНК, указывают на некоторые гомологии аминокислотных последовательностей у таких разнообразных организмов, как Escherichia coli и млекопитающие, особенно в отношении каталитически важных остатков или остатков, участвующих в связывании ионов металлов.[2]
Одной из важных аминопептидаз является цинк-зависимый фермент производятся и секретируются железами тонкий кишечник. Он помогает ферментативному перевариванию белков. Дополнительные пищеварительные ферменты, вырабатываемые этими железами, включают: дипептидазы, мальтаза, сукраза, лактаза, и энтерокиназа.[3]
Смотрите также
Рекомендации
- ^ а б PDB: 3QNF: Кочан Г., Кройер Т., Харви Д., Фишер Р., Чен Л., Воллмар М., фон Делфт Ф., Кавана К. Л., Браун М.А., Боунесс П., Вордсворт П., Кесслер Б.М., Опперманн Ю. (май 2011 г.). «Кристаллические структуры аминопептидазы-1 эндоплазматического ретикулума (ERAP1) раскрывают молекулярную основу обрезки N-концевого пептида». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 108 (19): 7745–50. Дои:10.1073 / PNAS.1101262108. ЧВК 3093473. PMID 21508329.
- ^ а б Тейлор А. (февраль 1993 г.). «Аминопептидазы: структура и функции». Журнал FASEB. 7 (2): 290–8. Дои:10.1096 / fasebj.7.2.8440407. PMID 8440407.
- ^ Лангнер Дж, Ансорге С (2002). Клеточные пептидазы в иммунных функциях и заболеваниях 2. Springer. ISBN 0-306-46383-0.[страница нужна]
внешняя ссылка
- Аминопептидазы в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)
 | Этот фермент-связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |