WikiDer > PSMB8

PSMB8
PSMB8
Идентификаторы
ПсевдонимыPSMB8, ALDD, D6S216, D6S216E, JMP, LMP7, NKJO, PSMB5i, RING10, субъединица бета 8 протеасомы, PRAAS1, субъединица 20S протеасомы бета 8
Внешние идентификаторыOMIM: 177046 MGI: 1346527 ГомолоГен: 56499 Генные карты: PSMB8
Расположение гена (человек)
Хромосома 6 (человек)
Chr.Хромосома 6 (человек)[1]
Хромосома 6 (человек)
Геномное расположение PSMB8
Геномное расположение PSMB8
Группа6п21.32Начните32,840,717 бп[1]
Конец32,844,679 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE PSMB8 209040 s в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
ВидыЧеловекМышь
Entrez

5696

16913

Ансамбль

ENSMUSG00000024338

UniProt

P28062

P28063

RefSeq (мРНК)

NM_148919
NM_004159

NM_010724

RefSeq (белок)

NP_004150
NP_683720

NP_034854

Расположение (UCSC)Chr 6: 32,84 - 32,84 Мбн / д
PubMed поиск[2][3]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Субъединица протеасомы бета типа 8 также известный как 20S протеасома субъединица бета-5i это белок что у людей кодируется PSMB8 ген.[4][5][6]Этот белок является одной из 17 основных субъединиц (альфа-субъединицы 1-7, конститутивные бета-субъединицы 1-7 и индуцибельные субъединицы, включая beta1i, beta2i, beta5i) что способствует полной сборке 20S протеасома сложный. В частности, протеасомная субъединица бета-типа-5 вместе с другими бета-субъединицами собирается в два гептамерных кольца, а затем в протеолитическую камеру для деградации субстрата. Этот белок обладает «химотрипсиноподобной» активностью и способен расщепляться после больших гидрофобных остатков пептида.[7] Эукариотический протеасома признанные разлагаемые белки, в том числе поврежденные белки для контроля качества белков или ключевые регуляторные белковые компоненты для динамических биологических процессов. Конститутивные субъединицы бета1, бета2 и бета 5 (систематическая номенклатура) могут быть заменены их индуцибельными аналогами бета1i, 2i и 5i, когда клетки подвергаются лечению интерфероном-γ. Образовавшийся протеасомный комплекс становится так называемой иммунопротеасомой. Существенной функцией модифицированного протеасомного комплекса, иммунопротеасомы, является процессинг множества эпитопов Т-клеток, ограниченных MHC класса I.[8]

Структура

Ген

Этот ген кодирует члена семейства протеасом B-типа, также известного как семейство T1B, которое представляет собой бета-субъединицу ядра 20S. Этот ген расположен в районе класса II MHC (главный комплекс гистосовместимости). Экспрессия этого гена индуцируется гамма-интерферон и этот генный продукт заменяет каталитическую субъединицу 3 (субъединица бета 5 протеасомы) в иммунопротеасоме. Протеолитический процессинг необходим для создания зрелой субъединицы. Две альтернативы стенограммы кодирующие две изоформы были идентифицированы; обе изоформы обрабатываются с получением одной и той же зрелой субъединицы.[6]Ген PSMB8 человека имеет 7 экзонов и расположен в полосе хромосомы 6p21.3.

Белковая структура

Субъединица протеасомы белка бета-типа 8 человека имеет размер 23 кДа и состоит из 204 аминокислот. Рассчитанная теоретическая pI этого белка составляет 7,59.

Комплексная сборка

В протеасома представляет собой мультикаталитический протеиназный комплекс с высокоупорядоченной структурой ядра 20S. Эта бочкообразная структура ядра состоит из 4 уложенных в осевом направлении колец из 28 неидентичных субъединиц: каждое из двух концевых колец образовано 7 альфа-субъединицами, а два центральных кольца образованы 7 бета-субъединицами. Три бета-субъединицы (beta1, бета2, beta5) каждый из них содержит протеолитический активный сайт и имеет различные субстратные предпочтения. Протеасомы в высокой концентрации распределяются по эукариотическим клеткам и расщепляют пептиды в АТФ/убиквитин-зависимый процесс в не-лизосомный путь.[9][10]

Функция

Функции белка поддерживаются его третичной структурой и его взаимодействием с ассоциирующими партнерами. Как одна из 28 субъединиц 20S протеасомы, субъединица протеасомы бета-типа 2 способствует формированию протеолитической среды для деградации субстрата. Доказательства кристаллических структур изолированного 20S протеасомного комплекса демонстрируют, что два кольца бета-субъединиц образуют протеолитическую камеру и поддерживают все свои активные центры протеолиза внутри камеры.[10] Одновременно кольца альфа-субъединиц образуют вход для субстратов, попадающих в протеолитическую камеру. В инактивированном 20S протеасомном комплексе ворота во внутреннюю протеолитическую камеру охраняются N-концевой хвосты конкретной альфа-субъединицы. Этот уникальный дизайн структуры предотвращает случайное столкновение между протеолитическими активными центрами и белковым субстратом, что делает деградацию белка хорошо регулируемым процессом.[11][12] 20S протеасомный комплекс сам по себе обычно функционально неактивен. Протеолитическая способность 20S ядерной частицы (CP) может быть активирована, когда CP связывается с одной или двумя регуляторными частицами (RP) на одной или обеих сторонах альфа-колец. Эти регуляторные частицы включают протеасомные комплексы 19S, протеасомные комплексы 11S и т. Д. После ассоциации CP-RP подтверждение определенных альфа-субъединиц изменится и, следовательно, вызовет открытие входных ворот субстрата. Помимо RP, протеасомы 20S также могут быть эффективно активированы другими мягкими химическими обработками, такими как воздействие низких уровней додецилсульфата натрия (SDS) или NP-14.[12][13]

Субъединица бета-5i протеасомы 20S (систематическая номенклатура) первоначально экспрессируется как предшественник с 276 аминокислотами. Фрагмент из 72 аминокислот на N-конце пептида необходим для правильной укладки белка и последующей сборки комплекса. На конечной стадии сборки комплекса N-концевой фрагмент субъединицы beta5i отщепляется, образуя зрелую субъединицу beta5i 20S комплекса.[14] Во время базальной сборки и протеолитический процессинг требуется для создания зрелой субъединицы. Субъединица beta5i присутствует только в иммунопротеасоме и заменена субъединицей beta5 (субъединица бета 5 протеасомы) в конститутивном протеасомном комплексе 20S.

Клиническое значение

Протеасома и ее субъединицы имеют клиническое значение по крайней мере по двум причинам: (1) нарушенная комплексная сборка или дисфункциональная протеасома может быть связана с патофизиологией конкретных заболеваний, и (2) они могут использоваться в качестве мишеней для лекарств для терапевтических вмешательства. Совсем недавно были предприняты дополнительные усилия по рассмотрению протеасомы для разработки новых диагностических маркеров и стратегий. Улучшенное и всестороннее понимание патофизиологии протеасомы должно привести к клиническому применению в будущем.

Протеасомы образуют ключевой компонент для убиквитин-протеасомная система (UPS) [15] и соответствующий контроль качества клеточного белка (PQC). Протеин убиквитинирование и последующие протеолиз и деградация протеасомами являются важными механизмами в регуляции клеточный цикл, рост клеток и дифференцировка, транскрипция генов, сигнальная трансдукция и апоптоз.[16] Впоследствии нарушение сборки и функции протеасомного комплекса ведет к снижению протеолитической активности и накоплению поврежденных или неправильно свернутых белков. Такое накопление белка может способствовать патогенезу и фенотипическим характеристикам нейродегенеративных заболеваний,[17][18] сердечно-сосудистые заболевания,[19][20][21] воспалительные реакции и аутоиммунные заболевания,[22] и системные реакции на повреждение ДНК, приводящие к злокачественные новообразования.[23]

Несколько экспериментальных и клинических исследований показали, что аберрации и нарушение регуляции UPS вносят вклад в патогенез нескольких нейродегенеративных и миодегенеративных заболеваний, включая Болезнь Альцгеймера,[24] болезнь Паркинсона[25] и Болезнь Пика,[26] Боковой амиотрофический склероз (ALS),[26] болезнь Хантингтона,[25] Болезнь Крейтцфельдта-Якоба,[27] болезни мотонейронов, полиглутаминовые (PolyQ) заболевания, Мышечные дистрофии[28] и несколько редких форм нейродегенеративных заболеваний, связанных с слабоумие.[29] В рамках убиквитин-протеасомная система (UPS) протеасома поддерживает гомеостаз сердечного белка и, таким образом, играет важную роль в сердечной ишемический травма, повреждение,[30] гипертрофия желудочков[31] и сердечная недостаточность.[32] Кроме того, накапливаются доказательства того, что UPS играет важную роль в злокачественной трансформации. Протеолиз UPS играет важную роль в ответах раковых клеток на стимулирующие сигналы, которые имеют решающее значение для развития рака. Соответственно, экспрессия гена за счет деградации факторы транскрипции, такие как p53, с-июн, c-Fos, NF-κB, c-Myc, HIF-1α, MATα2, STAT3, стерол-регулируемые связывающие элементы белки и рецепторы андрогенов Все они контролируются ИБП и, таким образом, участвуют в развитии различных злокачественных новообразований.[33] Кроме того, UPS регулирует деградацию продуктов гена-супрессора опухолей, таких как аденоматозный полипоз кишечной палочки (APC) при колоректальном раке, ретинобластома (Rb). и опухолевый супрессор фон Хиппеля – Линдау (ВХЛ), а также ряд протоонкогены (Раф, Мой с, Myb, Rel, Src, Мос, ABL). ИБП также участвует в регуляции воспалительных реакций. Эта активность обычно объясняется ролью протеасом в активации NF-κB, который дополнительно регулирует экспрессию провоспалительных цитокины такие как TNF-α, ИЛ-β, Ил-8, молекулы адгезии (ICAM-1, VCAM-1, Р-селектин) и простагландины и оксид азота (НЕТ).[22] Кроме того, UPS также играет роль в воспалительных реакциях в качестве регуляторов пролиферации лейкоцитов, в основном за счет протеолиза циклинов и деградации CDK ингибиторы.[34] Наконец, аутоиммунное заболевание пациенты с SLE, Синдром Шегрена и ревматоидный артрит (RA) преимущественно демонстрируют циркулирующие протеасомы, которые можно использовать в качестве клинических биомаркеров.[35]

Во время процессинга антигена для главного комплекса гистосовместимости (MHC) класса I протеасома является основным механизмом деградации, который разрушает антиген и представляет полученные пептиды цитотоксическим Т-лимфоцитам.[36][37] Считается, что иммунопротеасома играет решающую роль в улучшении качества и количества генерируемых лигандов класса I.

Белок PSMB8 играет важную клиническую роль в аутоиммунные заболевания и воспалительный реакции. Например, пациенты с гомозиготным миссенс-мутация (G197V) в иммунопротеасома субъединица β-типа 8 (PSMB8) страдала аутовоспалительными реакциями, которые включали рецидивирующую лихорадку и узловые эритема вместе с липодистрофия. Эта мутация увеличивала сборку промежуточных продуктов иммунопротеасом, что приводило к снижению функции протеасом и накоплению убиквитин-связанного белка в тканях пациента. В коже пациента и В-клетки, Ил-6 также был высоко экспрессирован, и наблюдалось снижение экспрессии PSMB8. Кроме того, подавление PSMB8 также ингибировало дифференцировку мышей и людей. адипоциты in vitro, при инъекции миРНК против Psmb8 в коже мышей может уменьшать объем ткани адипоцитов. Таким образом, PSMB8 может быть важным компонентом и регулятором не только воспаления, но также дифференцировки адипоцитов, что указывает на то, что иммунопротеасомы могут выполнять плейотропные функции для поддержания гомеостаза различных типов клеток.[38] Впоследствии, помимо аутоиммунных заболеваний, белок PSMB8 также был включен в диагностику синдрома липодистрофии.[39] Иногда возникают нарушения гликозилирования. Недавно было обнаружено, что некоторые генетически детерминированные формы возникают из-за аутовоспалительных синдромов, связанных с протеасомной аномалией через PSMB8. Они приводят к синдрому липодистрофии, который возникает вторично с лихорадкой, дерматоз и панникулит,[39][40] и синдром Накаджо-Нисимуры,[41] отдельное наследственное воспалительное заболевание и заболевание, вызывающее истощение, возникшее в Японии. У пациентов с синдромом Накаджо-Нишимура периодически возникают сильные лихорадки и узловатые эритемоподобные высыпания, постепенно прогрессирующие липомышечные. атрофия в верхней части тела, в основном на лице и верхних конечностях, чтобы показать характерный тонкий вид лица и длинные забитые пальцы с контрактурами суставов.[42]

использованная литература

  1. ^ а б c ENSG00000206298, ENSG00000230034, ENSG00000235715, ENSG00000231631, ENSG00000204264, ENSG00000226201, ENSG00000236443 GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000230669, ENSG00000206298, ENSG00000230034, ENSG00000235715, ENSG00000231631, ENSG00000204264, ENSG00000226201, ENSG00000236443 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  3. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ Бодмер Дж. Г., Марш С. Г., Альберт Э. Д., Бодмер В. Ф., Дюпон Б., Эрлих Г. А., Мах Б., Майр В. Р., Пархэм П., Сасазуки Т. (апрель 1992 г.). «Номенклатура факторов системы HLA, 1991. Номенклатурный комитет ВОЗ для факторов системы HLA». Тканевые антигены. 39 (4): 161–73. Дои:10.1111 / j.1399-0039.1992.tb01932.x. PMID 1529427.
  5. ^ Schmidt M, Zantopf D, Kraft R, Kostka S, Preissner R, Kloetzel PM (апрель 1999 г.). «Информация о последовательности в протеасомных проследовательностях опосредует эффективную интеграцию бета-субъединиц в 20S протеасомный комплекс». Журнал молекулярной биологии. 288 (1): 117–28. Дои:10.1006 / jmbi.1999.2660. PMID 10329130.
  6. ^ а б «Ген Entrez: субъединица протеасомы PSMB8 (просома, макропаин), бета-тип, 8 (большая многофункциональная пептидаза 7)».
  7. ^ Coux O, Tanaka K, Goldberg AL (ноябрь 1996 г.). «Структура и функции протеасом 20S и 26S». Ежегодный обзор биохимии. 65: 801–47. Дои:10.1146 / annurev.bi.65.070196.004101. PMID 8811196.
  8. ^ Basler M, Кирк CJ, Groettrup M (февраль 2013 г.). «Иммунопротеасома в процессинге антигена и других иммунологических функциях». Текущее мнение в иммунологии (Представлена ​​рукопись). 25 (1): 74–80. Дои:10.1016 / j.coi.2012.11.004. PMID 23219269.
  9. ^ Coux O, Tanaka K, Goldberg AL (1996). «Структура и функции протеасом 20S и 26S». Ежегодный обзор биохимии. 65: 801–47. Дои:10.1146 / annurev.bi.65.070196.004101. PMID 8811196.
  10. ^ а б Томко Р.Дж., Хохштрассер М (2013). «Молекулярная архитектура и сборка протеасомы эукариот». Ежегодный обзор биохимии. 82: 415–45. Дои:10.1146 / annurev-biochem-060410-150257. ЧВК 3827779. PMID 23495936.
  11. ^ Groll M, Ditzel L, Löwe J, Stock D, Bochtler M, Bartunik HD, Huber R (апрель 1997 г.). «Структура протеасомы 20S из дрожжей при разрешении 2,4 А». Природа. 386 (6624): 463–71. Bibcode:1997Натура.386..463G. Дои:10.1038 / 386463a0. PMID 9087403. S2CID 4261663.
  12. ^ а б Гролль М., Байорек М., Келер А., Мородер Л., Рубин Д.М., Хубер Р., Гликман М.Х., Финли Д. (ноябрь 2000 г.). «Закрытый канал в частицу ядра протеасомы». Структурная биология природы. 7 (11): 1062–7. Дои:10.1038/80992. PMID 11062564. S2CID 27481109.
  13. ^ Zong C, Gomes AV, Drews O, Li X, Young GW, Berhane B, Qiao X, French SW, Bardag-Gorce F, Ping P (август 2006 г.). «Регуляция сердечных 20S протеасом мышей: роль ассоциирующих партнеров». Циркуляционные исследования. 99 (4): 372–80. Дои:10.1161 / 01.RES.0000237389.40000.02. PMID 16857963.
  14. ^ Ян И., Фрю К., Ан К., Петерсон П.А. (ноябрь 1995 г.). «Сборка протеасомных комплексов in vivo, влияние на процессинг антигена». Журнал биологической химии. 270 (46): 27687–94. Дои:10.1074 / jbc.270.46.27687. PMID 7499235.
  15. ^ Клейгер Г., мэр Т. (июнь 2014 г.). «Опасное путешествие: экскурсия по убиквитин-протеасомной системе». Тенденции в клеточной биологии. 24 (6): 352–9. Дои:10.1016 / j.tcb.2013.12.003. ЧВК 4037451. PMID 24457024.
  16. ^ Гольдберг А. Л., Стейн Р., Адамс Дж. (Август 1995 г.). «Новое понимание функции протеасом: от архебактерий до разработки лекарств». Химия и биология. 2 (8): 503–8. Дои:10.1016/1074-5521(95)90182-5. PMID 9383453.
  17. ^ Сулистио Ю.А., Хиз К. (январь 2015 г.). «Убиквитин-протеасомная система и дерегуляция молекулярных шаперонов при болезни Альцгеймера». Молекулярная нейробиология. 53 (2): 905–31. Дои:10.1007 / s12035-014-9063-4. PMID 25561438. S2CID 14103185.
  18. ^ Ортега З, Лукас Дж.Дж. (2014). «Участие убиквитин-протеасомной системы в болезни Хантингтона». Границы молекулярной неврологии. 7: 77. Дои:10.3389 / fnmol.2014.00077. ЧВК 4179678. PMID 25324717.
  19. ^ Сандри М., Роббинс Дж. (Июнь 2014 г.). «Протеотоксичность: недооцененная патология при сердечных заболеваниях». Журнал молекулярной и клеточной кардиологии. 71: 3–10. Дои:10.1016 / j.yjmcc.2013.12.015. ЧВК 4011959. PMID 24380730.
  20. ^ Дрюс О., Тэгтмайер Х (декабрь 2014 г.). «Нацеливание на убиквитин-протеасомную систему при сердечных заболеваниях: основа новых терапевтических стратегий». Антиоксиданты и редокс-сигналы. 21 (17): 2322–43. Дои:10.1089 / ars.2013.5823. ЧВК 4241867. PMID 25133688.
  21. ^ Ван З.В., Хилл Д.А. (февраль 2015 г.). «Контроль качества протеина и метаболизм: двунаправленный контроль в сердце». Клеточный метаболизм. 21 (2): 215–26. Дои:10.1016 / j.cmet.2015.01.016. ЧВК 4317573. PMID 25651176.
  22. ^ а б Карин М., Дельхас М. (февраль 2000 г.). «Киназа I каппа B (IKK) и NF-каппа B: ключевые элементы провоспалительной передачи сигналов». Семинары по иммунологии. 12 (1): 85–98. Дои:10.1006 / smim.2000.0210. PMID 10723801.
  23. ^ Ермолаева М.А., Даховник А., Шумахер Б. (янв 2015). «Механизмы контроля качества в ответах на клеточные и системные повреждения ДНК». Обзоры исследований старения. 23 (Pt A): 3–11. Дои:10.1016 / j.arr.2014.12.009. ЧВК 4886828. PMID 25560147.
  24. ^ Checler F, da Costa CA, Ancolio K, Chevallier N, Lopez-Perez E., Marambaud P (июль 2000 г.). «Роль протеасомы в болезни Альцгеймера». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Молекулярная основа болезни. 1502 (1): 133–8. Дои:10.1016 / s0925-4439 (00) 00039-9. PMID 10899438.
  25. ^ а б Чунг К.К., Доусон В.Л., Доусон TM (ноябрь 2001 г.). «Роль убиквитин-протеасомного пути в болезни Паркинсона и других нейродегенеративных расстройствах». Тенденции в неврологии. 24 (11 Прил.): S7–14. Дои:10.1016 / s0166-2236 (00) 01998-6. PMID 11881748. S2CID 2211658.
  26. ^ а б Икеда К., Акияма Х., Араи Т., Уэно Х., Цучия К., Косака К. (июль 2002 г.). «Морфометрическая переоценка системы двигательных нейронов болезни Пика и бокового амиотрофического склероза с деменцией». Acta Neuropathologica. 104 (1): 21–8. Дои:10.1007 / s00401-001-0513-5. PMID 12070660. S2CID 22396490.
  27. ^ Манака Х, Като Т, Курита К., Катагири Т, Шикама Й, Кудзираи К., Каванами Т, Судзуки И, Нихей К., Сасаки Х (май 1992 г.). «Заметное увеличение убиквитина в спинномозговой жидкости при болезни Крейтцфельдта – Якоба». Письма о неврологии. 139 (1): 47–9. Дои:10.1016 / 0304-3940 (92) 90854-з. PMID 1328965. S2CID 28190967.
  28. ^ Мэтьюз К.Д., Мур С.А. (январь 2003 г.). «Конечностно-поясная мышечная дистрофия». Текущие отчеты по неврологии и неврологии. 3 (1): 78–85. Дои:10.1007 / s11910-003-0042-9. PMID 12507416. S2CID 5780576.
  29. ^ Майер Р.Дж. (март 2003 г.). «От нейродегенерации к нейрогомеостазу: роль убиквитина». Новости и перспективы наркотиков. 16 (2): 103–8. Дои:10.1358 / dnp.2003.16.2.829327. PMID 12792671.
  30. ^ Кализа Дж., Пауэлл С.Р. (февраль 2013 г.). «Убиквитиновая протеасомная система и ишемия миокарда». Американский журнал физиологии. Сердце и физиология кровообращения. 304 (3): H337–49. Дои:10.1152 / ajpheart.00604.2012. ЧВК 3774499. PMID 23220331.
  31. ^ Предмор Дж. М., Ван П., Дэвис Ф., Бартолон С., Вестфол М. В., Дайк Д. Б., Пагани Ф., Пауэлл С. Р., Дэй С.М. (март 2010 г.). «Дисфункция убиквитиновых протеасом при гипертрофических и дилатационных кардиомиопатиях». Тираж. 121 (8): 997–1004. Дои:10.1161 / CIRCULATIONAHA.109.904557. ЧВК 2857348. PMID 20159828.
  32. ^ Пауэлл SR (июль 2006 г.). «Убиквитин-протеасомная система в физиологии и патологии сердца». Американский журнал физиологии. Сердце и физиология кровообращения. 291 (1): H1 – H19. Дои:10.1152 / ajpheart.00062.2006. PMID 16501026.
  33. ^ Адамс Дж (апрель 2003 г.). «Возможности ингибирования протеасомы при лечении рака». Открытие наркотиков сегодня. 8 (7): 307–15. Дои:10.1016 / с 1359-6446 (03) 02647-3. PMID 12654543.
  34. ^ Бен-Нерия Y (январь 2002 г.). «Регуляторные функции убиквитинирования в иммунной системе». Иммунология природы. 3 (1): 20–6. Дои:10.1038 / ni0102-20. PMID 11753406. S2CID 26973319.
  35. ^ Egerer K, Kuckelkorn U, Rudolph PE, Rückert JC, Dörner T., Burmester GR, Kloetzel PM, Feist E (октябрь 2002 г.). «Циркулирующие протеасомы являются маркерами повреждения клеток и иммунологической активности при аутоиммунных заболеваниях». Журнал ревматологии. 29 (10): 2045–52. PMID 12375310.
  36. ^ Basler M, Lauer C, Beck U, Groettrup M (ноябрь 2009 г.). «Ингибитор протеасом бортезомиб повышает восприимчивость к вирусной инфекции». Журнал иммунологии. 183 (10): 6145–50. Дои:10.4049 / jimmunol.0901596. PMID 19841190.
  37. ^ Rock KL, Gramm C, Rothstein L, Clark K, Stein R, Dick L, Hwang D, Goldberg AL (сентябрь 1994 г.). «Ингибиторы протеасомы блокируют деградацию большинства клеточных белков и образование пептидов, представленных на молекулах MHC класса I». Ячейка. 78 (5): 761–71. Дои:10.1016 / s0092-8674 (94) 90462-6. PMID 8087844. S2CID 22262916.
  38. ^ Китамура А., Маэкава И., Уэхара Х., Изуми К., Кавачи И., Нисидзава М., Тойосима Ю., Такахаши Х., Стэндли Д.М., Танака К., Хамазаки Дж., Мурата С., Обара К., Тойосима И., Ясутомо К. (октябрь 2011 г.). «Мутация в субъединице иммунопротеасомы PSMB8 вызывает ауто-воспаление и липодистрофию у людей». Журнал клинических исследований. 121 (10): 4150–60. Дои:10.1172 / JCI58414. ЧВК 3195477. PMID 21881205.
  39. ^ а б Vantyghem MC, Balavoine AS, Douillard C, Defrance F, Dieudonne L, Mouton F, Lemaire C, Bertrand-Escouflaire N, Bourdelle-Hego MF, Devemy F, Evrard A, Gheerbrand D, Girardot C, Gumuche S, Hober C, Topolinski H, Lamblin B, Mycinski B, Ryndak A, Karrouz W., Duvivier E, Merlen E, Cortet C, Weill J, Lacroix D, Wémeau JL (июнь 2012 г.). «Как диагностировать липодистрофический синдром». Анналы д'Эндокринологии. 73 (3): 170–89. Дои:10.1016 / j.ando.2012.04.010. PMID 22748602.
  40. ^ Гарг А (ноябрь 2011 г.). «Клинический обзор №: Липодистрофии: генетические и приобретенные нарушения жировой прослойки». Журнал клинической эндокринологии и метаболизма. 96 (11): 3313–25. Дои:10.1210 / jc.2011-1159. PMID 21865368.
  41. ^ Канадзава, Н. (2012). «Синдром Накаджо-Нишимура: аутовоспалительное заболевание, проявляющееся сыпью, напоминающей озноб, и прогрессирующей частичной липодистрофией». Allergology International. 61 (2): 197–206. Дои:10.2332 / аллерголинт.11-RAI-0416. PMID 22441638.
  42. ^ Канадзава, Н. Арима, К; Ида, Н; Йошиура, К; Фурукава, Ф (2011). «[Синдром Накадзё-Нисимуры]». Нихон Риншо Меньки Гаккай Кайши = Японский журнал клинической иммунологии. 34 (5): 388–400. Дои:10.2177 / jsci.34.388. PMID 22041427.

дальнейшее чтение

  • Coux O, Tanaka K, Goldberg AL (1996). «Структура и функции протеасом 20S и 26S». Ежегодный обзор биохимии. 65: 801–47. Дои:10.1146 / annurev.bi.65.070196.004101. PMID 8811196.
  • Goff SP (август 2003 г.). «Смерть от дезаминирования: новая система ограничения хозяина для ВИЧ-1». Ячейка. 114 (3): 281–3. Дои:10.1016 / S0092-8674 (03) 00602-0. PMID 12914693. S2CID 16340355.
  • Früh K, Yang Y, Arnold D, Chambers J, Wu L, Waters JB, Spies T, Peterson PA (ноябрь 1992 г.). «Альтернативное использование экзона и обработка основных протеасомных субъединиц, кодируемых комплексом гистосовместимости». Журнал биологической химии. 267 (31): 22131–40. PMID 1429565.
  • Бек С., Келли А., Рэдли Э., Хуршид Ф., Олдертон Р.П., Троусдейл Дж. (Ноябрь 1992 г.). «Анализ последовательности ДНК 66 т.п.н. области человеческого МНС класса II, кодирующей кластер генов процессинга антигена». Журнал молекулярной биологии. 228 (2): 433–41. Дои:10.1016/0022-2836(92)90832-5. PMID 1453454.
  • Глинн Р., Поуис С.Х., Бек С., Келли А., Керр Л.А., Троусдейл Дж. (Сентябрь 1991 г.). «Связанный с протеасомой ген между двумя локусами транспортера ABC в области класса II человеческого MHC». Природа. 353 (6342): 357–60. Bibcode:1991Натура.353..357G. Дои:10.1038 / 353357a0. PMID 1922342. S2CID 4369131.
  • Устрелл В., Реалини С., Пратт Г., Рехштайнер М. (декабрь 1995 г.). «Человеческие лимфобласты и мультикаталитические протеазы эритроцитов: дифференциальная активность пептидазы и ответы на регулятор 11S». Письма FEBS. 376 (3): 155–8. Дои:10.1016/0014-5793(95)01257-9. PMID 7498531. S2CID 8558045.
  • Кристенсен П., Йонсен А.Х., Уерквиц В., Танака К., Хендил КБ (декабрь 1994 г.). «Человеческие протеасомные субъединицы из 2-мерных гелей, идентифицированные частичным секвенированием». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 205 (3): 1785–9. Дои:10.1006 / bbrc.1994.2876. PMID 7811265.
  • Meinhardt T, Gräf U, Hämmerling GJ (1993). «Различная геномная структура генов Lmp7 мыши и человека: характеристика протеасомных генов, кодируемых MHC». Иммуногенетика. 38 (5): 373–9. Дои:10.1007 / BF00210482. PMID 8344725. S2CID 39693212.
  • Глинн Р., Керр Л.А., Мокридж И., Бек С., Келли А., Троусдейл Дж. (Апрель 1993 г.). «Главный протеасомный компонент, кодируемый комплексом гистосовместимости, LMP7: альтернативные первые экзоны и посттрансляционный процессинг». Европейский журнал иммунологии. 23 (4): 860–6. Дои:10.1002 / eji.1830230414. PMID 8458375.
  • Роби К.Ф., Ян Й., Гершон Д., Хант Дж. С. (ноябрь 1995 г.). «Клеточное распределение мРНК и белка протеасомной субъединицы Lmp7 в плаценте человека». Иммунология. 86 (3): 469–74. ЧВК 1383953. PMID 8550087.
  • Бек С., Абдулла С., Олдертон Р.П., Глинн Р.Дж., Гут И.Г., Хоскинг Л.К., Джексон А., Келли А., Ньюэлл В. Р., Сансо П., Рэдли Е., Торп К. Л., Троусдейл Дж. (Январь 1996 г.). «Эволюционная динамика некодирующих последовательностей в области класса II человеческого MHC». Журнал молекулярной биологии. 255 (1): 1–13. Дои:10.1006 / jmbi.1996.0001. PMID 8568858.
  • Хисамацу Х, Шимбара Н., Сайто Ю., Кристенсен П., Хендил КБ, Фудзивара Т., Такахаши Е., Танахаши Н., Тамура Т., Итихара А., Танака К. (апрель 1996 г.). «Недавно идентифицированная пара протеасомных субъединиц, реципрокно регулируемых интерфероном гамма». Журнал экспериментальной медицины. 183 (4): 1807–16. Дои:10.1084 / jem.183.4.1807. ЧВК 2192534. PMID 8666937.
  • Сигер М., Феррелл К., Франк Р., Дубиль В. (март 1997 г.). «ВИЧ-1 tat ингибирует 20 S протеасому и ее активацию, опосредованную 11 S». Журнал биологической химии. 272 (13): 8145–8. Дои:10.1074 / jbc.272.13.8145. PMID 9079628.
  • Ким Т.Г., Ли Й.Х., Чой Х.В., Хан Х. (март 1996 г.). «Два недавно открытых аллеля LMP7, кодируемого главным комплексом гистосовместимости, в корейских популяциях». Иммунология человека. 46 (1): 61–4. Дои:10.1016/0198-8859(95)00172-7. PMID 9157092.
  • Вивес-Пи М., Варгас Ф., Джеймс Р.Ф., Троусдейл Дж., Коста М., Соспедра М., Сомоса Н., Обиолс Дж., Тампе Р., Пухоль-Боррелл Р. (август 1997 г.). «Субъединицы протеасомы, низкомолекулярные полипептиды 2 и 7 гиперэкспрессируются клетками-мишенями при аутоиммунном заболевании щитовидной железы, но не при инсулинозависимом сахарном диабете: последствия для аутоиммунитета». Тканевые антигены. 50 (2): 153–63. Дои:10.1111 / j.1399-0039.1997.tb02854.x. PMID 9271825.
  • Мадани Н., Кабат Д. (декабрь 1998 г.). «Эндогенный ингибитор вируса иммунодефицита человека в лимфоцитах человека преодолевается вирусным белком Vif». Журнал вирусологии. 72 (12): 10251–5. Дои:10.1128 / JVI.72.12.10251-10255.1998. ЧВК 110608. PMID 9811770.
  • Саймон Дж. Х., Гаддис, Северная Каролина, Фушье Р. А., Малим М. Х. (декабрь 1998 г.).«Доказательства недавно открытого клеточного фенотипа против ВИЧ-1». Природа Медицина. 4 (12): 1397–400. Дои:10.1038/3987. PMID 9846577. S2CID 25235070.
  • Сьюэлл А.К., Прайс Д.А., Тейссеренк Х., Бут BL, Гилеади У., Флавин Ф.М., Троусдейл Дж., Филлипс Р.Э., Церундоло В. (июнь 1999 г.). «IFN-gamma обнажает криптический цитотоксический эпитоп Т-лимфоцитов в обратной транскриптазе ВИЧ-1». Журнал иммунологии. 162 (12): 7075–9. PMID 10358150.