WikiDer > PSMB6
Субъединица протеасомы бета типа 6 также известный как 20S протеасома субъединица бета-1 (на основе систематической номенклатуры) является белок что у людей кодируется PSMB6 ген.[5][6][7]
Этот белок является одной из 17 основных субъединиц (альфа-субъединицы 1-7, конститутивные бета-субъединицы 1-7 и индуцибельные субъединицы, включая beta1i, beta2i, beta5i) что способствует полной сборке 20S протеасома сложный. В частности, субъединица бета-6 протеасомы вместе с другими субъединицами бета собираются в два гептамерных кольца, а затем в протеолитическую камеру для деградации субстрата. Этот белок обладает «каспазоподобной» активностью и способен расщеплять кислотные остатки пептида.[8] Эукариотический протеасома признанные разлагаемые белки, в том числе поврежденные белки для контроля качества белков или ключевые регуляторные белковые компоненты для динамических биологических процессов. Важной функцией модифицированной протеасомы, иммунопротеасомы, является процессинг пептидов MHC класса I.
Структура
Ген
Ген человека содержит 6 экзоны и расположен в полосе хромосомы 17p13.
Протеин
Субъединица протеасомы белка бета-типа 6 человека имеет размер 22 кДа и состоит из 205 аминокислот. Рассчитанная теоретическая pI этого белка составляет 4,91.
Субъединица бета-1 протеасомы 20S (систематическая номенклатура) первоначально экспрессируется как предшественник с 239 аминокислотами. Фрагмент из 34 аминокислот в пептиде N-концевой необходимо для правильного сворачивание белка и последующая сложная сборка. На конечной стадии сборки комплекса N-концевой фрагмент субъединицы бета1 отщепляется, образуя зрелую субъединицу бета1 комплекса 20S.[9]
Комплексная сборка
В протеасома представляет собой мультикаталитический протеиназный комплекс с высокоупорядоченной структурой ядра 20S. Эта бочкообразная структура ядра состоит из 4 уложенных в осевом направлении колец из 28 неидентичных субъединиц: каждое из двух концевых колец образовано 7 альфа-субъединицами, а два центральных кольца образованы 7 бета-субъединицами. Три бета-субъединицы (beta1, бета2, beta5) каждый содержит протеолитический активный центр и имеет различные предпочтения в отношении субстрата. Протеасомы в высокой концентрации распределяются по эукариотическим клеткам и расщепляют пептиды в АТФ / убиквитин-зависимом процессе нелизосомного пути.[10][11]
Функция
Ген PSMB6 кодирует члена семейства протеасом B-типа, также известного как семейство T1B, которое представляет собой 20S коровую бета-субъединицу в протеасоме. Эта каталитическая субъединица отсутствует в иммунопротеасоме и заменена каталитически индуцируемой субъединицей бета1i (субъединица бета 9 протеасомы).[7]
Протеасомы - ключевой компонент Убиквитин-протеасомная система (UPS)[12] и соответствующий контроль качества клеточного белка (PQC). Нарушение сборки протеасомного комплекса приводит к снижению протеолитической активности и накоплению поврежденных или неправильно свернутых белков. Такое накопление белка стало фенотипической характеристикой нейродегенеративных заболеваний,[13][14] сердечно-сосудистые заболевания,[15][16][17] и системные реакции на повреждение ДНК.[18]
Функция этого белка поддерживается его третичной структурой и его взаимодействием с ассоциирующими партнерами. Как одна из 28 субъединиц 20S протеасомы, субъединица протеасомы бета-типа 2 вносит вклад в формирование протеолитической среды для деградации субстрата. Свидетельства кристаллических структур изолированного 20S протеасомного комплекса демонстрируют, что два кольца бета-субъединиц образуют протеолитическую камеру и поддерживают все свои активные центры протеолиза внутри камеры.[11] Одновременно кольца альфа-субъединиц образуют вход для субстратов, попадающих в протеолитическую камеру. В инактивированном 20S протеасомном комплексе ворота во внутреннюю протеолитическую камеру охраняются N-концевыми хвостами специфической альфа-субъединицы. Этот уникальный дизайн структуры предотвращает случайное столкновение между протеолитическими активными центрами и белковым субстратом, что делает деградацию белка хорошо регулируемым процессом.[19][20] 20S протеасомный комплекс сам по себе обычно функционально неактивен. Протеолитическая способность 20S ядерной частицы (CP) может быть активирована, когда CP связывается с одной или двумя регуляторными частицами (RP) на одной или обеих сторонах альфа-колец. Эти регуляторные частицы включают протеасомные комплексы 19S, протеасомные комплексы 11S и т. Д. После ассоциации CP-RP подтверждение определенных альфа-субъединиц изменится и, следовательно, вызовет открытие входных ворот субстрата. Помимо RP, протеасомы 20S также могут быть эффективно активированы другими мягкими химическими обработками, такими как воздействие низких уровней додецилсульфата натрия (SDS) или NP-14.[20][21]
Клиническое значение
Протеасома и ее субъединицы имеют клиническое значение по крайней мере по двум причинам: (1) нарушенная комплексная сборка или дисфункциональная протеасома может быть связана с патофизиологией конкретных заболеваний, и (2) они могут использоваться в качестве мишеней для лекарств для терапевтических целей. вмешательства. Совсем недавно были предприняты дополнительные усилия по рассмотрению протеасомы для разработки новых диагностических маркеров и стратегий. Улучшенное и всестороннее понимание патофизиологии протеасомы должно привести к важным клиническим применениям в будущем.
Протеасомы образуют ключевой компонент для Убиквитин-протеасомная система (UPS) [12] и соответствующий контроль качества клеточного белка (PQC). Протеин убиквитинирование и последующие протеолиз и деградация протеасомами являются важными механизмами в регуляции клеточный цикл, рост клеток и дифференцировка, транскрипция генов, сигнальная трансдукция и апоптоз.[22] Впоследствии нарушение сборки и функции протеасомного комплекса ведет к снижению протеолитической активности и накоплению поврежденных или неправильно свернутых белков. Такое накопление белка может способствовать патогенезу и фенотипическим характеристикам нейродегенеративных заболеваний,[13][14] сердечно-сосудистые заболевания,[15][16][17] воспалительные реакции и аутоиммунные заболевания,[23] и системные реакции на повреждение ДНК, приводящие к злокачественные новообразования.[18]
Несколько экспериментальных и клинических исследований показали, что аберрации и нарушение регуляции UPS вносят вклад в патогенез нескольких нейродегенеративных и миодегенеративных заболеваний, включая Болезнь Альцгеймера,[24] болезнь Паркинсона[25] и Болезнь Пика,[26] Боковой амиотрофический склероз (ALS),[26] болезнь Хантингтона,[25] Болезнь Крейтцфельдта-Якоба,[27] болезни мотонейронов, полиглутаминовые (PolyQ) заболевания, Мышечные дистрофии[28] и несколько редких форм нейродегенеративных заболеваний, связанных с слабоумие.[29] В рамках Убиквитин-протеасомная система (UPS), протеасома поддерживает гомеостаз сердечного белка и, таким образом, играет важную роль в сердечной Ишемический травма, повреждение,[30] гипертрофия желудочков[31] и Сердечная недостаточность.[32] Кроме того, накапливаются доказательства того, что UPS играет важную роль в злокачественной трансформации. Протеолиз UPS играет важную роль в ответах раковых клеток на стимулирующие сигналы, которые имеют решающее значение для развития рака. Соответственно, экспрессия гена за счет деградации факторы транскрипции, Такие как p53, с-июн, c-Fos, NF-κB, c-Myc, HIF-1α, MATα2, STAT3, стерол-регулируемые связывающие элементы белки и рецепторы андрогенов Все они контролируются ИБП и, таким образом, участвуют в развитии различных злокачественных новообразований.[33] Кроме того, UPS регулирует деградацию продуктов гена-супрессора опухолей, таких как аденоматозный полипоз кишечной палочки (APC) при колоректальном раке, ретинобластома (Rb). и опухолевый супрессор фон Хиппеля-Линдау (ВХЛ), а также ряд протоонкогены (Раф, Мой с, Myb, Rel, Src, Мос, Abl). ИБП также участвует в регуляции воспалительных реакций. Эта активность обычно объясняется ролью протеасом в активации NF-κB, который дополнительно регулирует экспрессию провоспалительных цитокины Такие как TNF-α, ИЛ-β, Ил-8, молекулы адгезии (ICAM-1, VCAM-1, Р-селектин) и простагландины и оксид азота (НЕТ).[23] Кроме того, UPS также играет роль в воспалительных реакциях в качестве регуляторов пролиферации лейкоцитов, в основном за счет протеолиза циклинов и деградации CDK ингибиторы.[34] Наконец, аутоиммунное заболевание пациенты с SLE, Синдром Шегрена и ревматоидный артрит (RA) преимущественно демонстрируют циркулирующие протеасомы, которые можно использовать в качестве клинических биомаркеров.[35]
Как упоминалось выше, субъединица протеасомы бета-типа 6, также известная как субъединица 20S протеасомы бета-1, представляет собой белок, который кодируется геном PSMB6 у человека. Клинически важная роль белка PSMB6 в основном обнаружена при злокачественных новообразованиях. Например, было обнаружено, что фармакологическая лекарственная терапия периплоцином при лечении ревматоидного артрита ингибирует рак легких как в экспериментальных моделях in vivo, так и in vitro. Соответственно, изменяется белковый профиль человека. рак легких Сотовые линии A549 в ответ на лечение периплоцином были исследованы с использованием протеомических подходов (2-DE в сочетании с МС / МС) в сочетании с Вестерн-блоттинг анализ для проверки измененных белков.[36] С помощью иммуноблот анализ с последующим НИТЬ биоинформатическим анализом было выявлено, что периплоцин может ингибировать рост рака легких посредством подавляющих белков, таких как ATP5A1, EIF5A, ALDH1 и PSMB6. Таким образом, субъединица протеасомы бета-типа 6 (PSMB6), по-видимому, играет важную роль в молекулярных механизмах, лежащих в основе противораковых эффектов периплоцина на клетки рака легких.[36] Протеомное исследование, анализирующее дифференциально экспрессируемые белки UPS на крысиной модели хронической гипоксии. легочная гипертония который характеризуется устойчивым повышением сопротивления легочных сосудов, что приводит к ремоделированию сосудов, выявил значительную связь с белком PSMB6.[37] Хроническая гипоксия усиливает активность протеасом и пролиферацию легочной артерии. гладкая мышца клетки, что может быть связано с повышенной экспрессией PSMB6 и впоследствии с усилением функциональных каталитических сайтов протеасомы. Таким образом, протеасома может играть важную роль при хронической гипоксической легочной гипертензии.[38]
Рекомендации
- ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000142507 - Ансамбль, Май 2017
- ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000018286 - Ансамбль, Май 2017
- ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ^ Акияма К., Йокота К., Кагава С., Симбара Н., Тамура Т., Акиока Х., Нотванг Х. Г., Нода С., Танака К., Итихара А. (август 1994 г.). «Клонирование кДНК и подавление гамма-интерферона протеасомных субъединиц X и Y». Наука. 265 (5176): 1231–4. Bibcode:1994Научный ... 265.1231A. Дои:10.1126 / science.8066462. PMID 8066462.
- ^ ДеМартино Г.Н., Орт К., Маккалоу М.Л., Ли Л.В., Манн Т.З., Мумау С.Р., Доусон, Пенсильвания, Слотер, Калифорния (август 1991 г.). «Первичные структуры четырех субъединиц высокомолекулярной протеиназы человека, макропаина (протеасомы), являются различными, но гомологичными». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология. 1079 (1): 29–38. Дои:10.1016 / 0167-4838 (91) 90020-Z. PMID 1888762.
- ^ а б «Ген Entrez: субъединица протеасомы PSMB6 (просома, макропаин), бета-тип, 6».
- ^ Coux O, Tanaka K, Goldberg AL (ноябрь 1996 г.). «Структура и функции протеасом 20S и 26S». Ежегодный обзор биохимии. 65: 801–47. Дои:10.1146 / annurev.bi.65.070196.004101. PMID 8811196.
- ^ Ян И., Фрю К., Ан К., Петерсон П.А. (ноябрь 1995 г.). «Сборка протеасомных комплексов in vivo, влияние на процессинг антигена». Журнал биологической химии. 270 (46): 27687–94. Дои:10.1074 / jbc.270.46.27687. PMID 7499235.
- ^ Coux O, Tanaka K, Goldberg AL (1996). «Структура и функции протеасом 20S и 26S». Ежегодный обзор биохимии. 65: 801–47. Дои:10.1146 / annurev.bi.65.070196.004101. PMID 8811196.
- ^ а б Томко Р.Дж., Хохштрассер М (2013). «Молекулярная архитектура и сборка протеасомы эукариот». Ежегодный обзор биохимии. 82: 415–45. Дои:10.1146 / annurev-biochem-060410-150257. ЧВК 3827779. PMID 23495936.
- ^ а б Клейгер Г., мэр Т. (июнь 2014 г.). «Опасное путешествие: экскурсия по убиквитин-протеасомной системе». Тенденции в клеточной биологии. 24 (6): 352–9. Дои:10.1016 / j.tcb.2013.12.003. ЧВК 4037451. PMID 24457024.
- ^ а б Сулистио Ю.А., Хиз К. (январь 2015 г.). «Убиквитин-протеасомная система и дерегуляция молекулярных шаперонов при болезни Альцгеймера». Молекулярная нейробиология. 53 (2): 905–31. Дои:10.1007 / s12035-014-9063-4. PMID 25561438. S2CID 14103185.
- ^ а б Ортега З, Лукас Дж.Дж. (2014). «Участие убиквитин-протеасомной системы в болезни Хантингтона». Границы молекулярной неврологии. 7: 77. Дои:10.3389 / fnmol.2014.00077. ЧВК 4179678. PMID 25324717.
- ^ а б Сандри М., Роббинс Дж. (Июнь 2014 г.). «Протеотоксичность: недооцененная патология при сердечных заболеваниях». Журнал молекулярной и клеточной кардиологии. 71: 3–10. Дои:10.1016 / j.yjmcc.2013.12.015. ЧВК 4011959. PMID 24380730.
- ^ а б Дрюс О., Тэгтмайер Х (декабрь 2014 г.). «Нацеливание на убиквитин-протеасомную систему при сердечных заболеваниях: основа для новых терапевтических стратегий». Антиоксиданты и редокс-сигналы. 21 (17): 2322–43. Дои:10.1089 / ars.2013.5823. ЧВК 4241867. PMID 25133688.
- ^ а б Ван З.В., Хилл Д.А. (февраль 2015 г.). «Контроль качества протеина и метаболизм: двунаправленный контроль в сердце». Клеточный метаболизм. 21 (2): 215–26. Дои:10.1016 / j.cmet.2015.01.016. ЧВК 4317573. PMID 25651176.
- ^ а б Ермолаева М.А., Даховник А., Шумахер Б. (янв 2015). «Механизмы контроля качества в ответах на клеточные и системные повреждения ДНК». Обзоры исследований старения. 23 (Pt A): 3–11. Дои:10.1016 / j.arr.2014.12.009. ЧВК 4886828. PMID 25560147.
- ^ Groll M, Ditzel L, Löwe J, Stock D, Bochtler M, Bartunik HD, Huber R (апрель 1997 г.). «Структура протеасомы 20S из дрожжей при разрешении 2,4 А». Природа. 386 (6624): 463–71. Bibcode:1997Натура.386..463G. Дои:10.1038 / 386463a0. PMID 9087403. S2CID 4261663.
- ^ а б Гролль М., Байорек М., Келер А., Мородер Л., Рубин Д.М., Хубер Р., Гликман М.Х., Финли Д. (ноябрь 2000 г.). «Закрытый канал в частицу ядра протеасомы». Структурная биология природы. 7 (11): 1062–7. Дои:10.1038/80992. PMID 11062564. S2CID 27481109.
- ^ Zong C, Gomes AV, Drews O, Li X, Young GW, Berhane B, Qiao X, French SW, Bardag-Gorce F, Ping P (август 2006 г.). «Регуляция сердечных 20S протеасом мышей: роль ассоциирующих партнеров». Циркуляционные исследования. 99 (4): 372–80. Дои:10.1161 / 01.RES.0000237389.40000.02. PMID 16857963.
- ^ Гольдберг А.Л., Штейн Р., Адамс Дж. (Август 1995 г.). «Новое понимание функции протеасом: от архебактерий до разработки лекарств». Химия и биология. 2 (8): 503–8. Дои:10.1016/1074-5521(95)90182-5. PMID 9383453.
- ^ а б Карин М., Дельхас М. (февраль 2000 г.). «Киназа I каппа B (IKK) и NF-каппа B: ключевые элементы провоспалительной передачи сигналов». Семинары по иммунологии. 12 (1): 85–98. Дои:10.1006 / smim.2000.0210. PMID 10723801.
- ^ Checler F, da Costa CA, Ancolio K, Chevallier N, Lopez-Perez E., Marambaud P (июль 2000 г.). «Роль протеасомы в болезни Альцгеймера». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Молекулярная основа болезни. 1502 (1): 133–8. Дои:10.1016 / s0925-4439 (00) 00039-9. PMID 10899438.
- ^ а б Чунг К.К., Доусон В.Л., Доусон TM (ноябрь 2001 г.). «Роль убиквитин-протеасомного пути в болезни Паркинсона и других нейродегенеративных расстройствах». Тенденции в неврологии. 24 (11 Прил.): S7–14. Дои:10.1016 / s0166-2236 (00) 01998-6. PMID 11881748. S2CID 2211658.
- ^ а б Икеда К., Акияма Х., Араи Т., Уэно Х., Цучия К., Косака К. (июль 2002 г.). «Морфометрическая переоценка системы двигательных нейронов болезни Пика и бокового амиотрофического склероза с деменцией». Acta Neuropathologica. 104 (1): 21–8. Дои:10.1007 / s00401-001-0513-5. PMID 12070660. S2CID 22396490.
- ^ Манака Х, Като Т, Курита К., Катагири Т, Шикама Й, Кудзираи К., Каванами Т, Судзуки И, Нихей К., Сасаки Х (май 1992 г.). «Заметное увеличение убиквитина в спинномозговой жидкости при болезни Крейтцфельдта – Якоба». Письма о неврологии. 139 (1): 47–9. Дои:10.1016 / 0304-3940 (92) 90854-з. PMID 1328965. S2CID 28190967.
- ^ Мэтьюз К.Д., Мур С.А. (январь 2003 г.). «Конечностно-поясная мышечная дистрофия». Текущие отчеты по неврологии и неврологии. 3 (1): 78–85. Дои:10.1007 / s11910-003-0042-9. PMID 12507416. S2CID 5780576.
- ^ Майер Р.Дж. (март 2003 г.). «От нейродегенерации к нейрогомеостазу: роль убиквитина». Новости и перспективы наркотиков. 16 (2): 103–8. Дои:10.1358 / dnp.2003.16.2.829327. PMID 12792671.
- ^ Кализа Дж., Пауэлл С.Р. (февраль 2013 г.). «Убиквитиновая протеасомная система и ишемия миокарда». Американский журнал физиологии. Сердце и физиология кровообращения. 304 (3): H337–49. Дои:10.1152 / ajpheart.00604.2012. ЧВК 3774499. PMID 23220331.
- ^ Предмор Дж. М., Ван П., Дэвис Ф., Бартолон С., Вестфол М. В., Дайк Д. Б., Пагани Ф., Пауэлл С. Р., Дэй С.М. (март 2010 г.). «Дисфункция убиквитиновых протеасом при гипертрофических и дилатационных кардиомиопатиях». Тираж. 121 (8): 997–1004. Дои:10.1161 / CIRCULATIONAHA.109.904557. ЧВК 2857348. PMID 20159828.
- ^ Пауэлл SR (июль 2006 г.). «Убиквитин-протеасомная система в физиологии и патологии сердца». Американский журнал физиологии. Сердце и физиология кровообращения. 291 (1): H1 – H19. Дои:10.1152 / ajpheart.00062.2006. PMID 16501026.
- ^ Адамс Дж (апрель 2003 г.). «Возможности ингибирования протеасомы при лечении рака». Открытие наркотиков сегодня. 8 (7): 307–15. Дои:10.1016 / с 1359-6446 (03) 02647-3. PMID 12654543.
- ^ Бен-Нерия Y (январь 2002 г.). «Регуляторные функции убиквитинирования в иммунной системе». Иммунология природы. 3 (1): 20–6. Дои:10.1038 / ni0102-20. PMID 11753406. S2CID 26973319.
- ^ Egerer K, Kuckelkorn U, Rudolph PE, Rückert JC, Dörner T., Burmester GR, Kloetzel PM, Feist E (октябрь 2002 г.). «Циркулирующие протеасомы являются маркерами повреждения клеток и иммунологической активности при аутоиммунных заболеваниях». Журнал ревматологии. 29 (10): 2045–52. PMID 12375310.
- ^ а б Лу З, Сон Кью, Ян Дж, Чжао Х, Чжан Икс, Ян П, Кан Дж (2014). «Сравнительный протеомный анализ противоракового механизма лечения перилоцином в клетках рака легких». Клеточная физиология и биохимия. 33 (3): 859–68. Дои:10.1159/000358658. PMID 24685647.
- ^ Ван Дж, Сюй Л., Юнь Х, Ян К., Ляо Д., Тянь Л., Цзян Х., Лу В. (2013). «Протеомный анализ показывает, что субъединица бета 6 протеасомы участвует в индуцированном гипоксией ремоделировании легочных сосудов у крыс». PLOS ONE. 8 (7): e67942. Bibcode:2013PLoSO ... 867942W. Дои:10.1371 / journal.pone.0067942. ЧВК 3700908. PMID 23844134.
- ^ Ван Дж, Сюй Л., Юнь Х, Ян К., Ляо Д., Тянь Л., Цзян Х., Лу В. (2013). «Протеомный анализ показывает, что субъединица бета 6 протеасомы участвует в индуцированном гипоксией ремоделировании легочных сосудов у крыс». PLOS ONE. 8 (7): e67942. Bibcode:2013PLoSO ... 867942W. Дои:10.1371 / journal.pone.0067942. ЧВК 3700908. PMID 23844134.
дальнейшее чтение
- Coux O, Tanaka K, Goldberg AL (1996). «Структура и функции протеасом 20S и 26S». Ежегодный обзор биохимии. 65 (1): 801–47. Дои:10.1146 / annurev.bi.65.070196.004101. PMID 8811196.
- Goff SP (август 2003 г.). «Смерть от дезаминирования: новая система ограничения хозяина для ВИЧ-1». Клетка. 114 (3): 281–3. Дои:10.1016 / S0092-8674 (03) 00602-0. PMID 12914693. S2CID 16340355.
- Ли Л. У., Муми Ч. Р., Орт К., Макгуайр М. Дж., ДеМартино Г. Н., Слотер, Калифорния (февраль 1990 г.). «Отношения между субъединицами высокомолекулярной протеиназы макропаина (протеасомы)». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология. 1037 (2): 178–85. Дои:10.1016 / 0167-4838 (90) 90165-С. PMID 2306472.
- Кристенсен П., Йонсен А.Х., Уерквиц В., Танака К., Хендил КБ (декабрь 1994 г.). «Субъединицы протеасомы человека из 2-мерных гелей, идентифицированные частичным секвенированием». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 205 (3): 1785–9. Дои:10.1006 / bbrc.1994.2876. PMID 7811265.
- Сигер М., Феррелл К., Франк Р., Дубиль В. (март 1997 г.). «ВИЧ-1 tat ингибирует 20 S протеасому и ее активацию, опосредованную 11 S». Журнал биологической химии. 272 (13): 8145–8. Дои:10.1074 / jbc.272.13.8145. PMID 9079628.
- Мадани Н., Кабат Д. (декабрь 1998 г.). «Эндогенный ингибитор вируса иммунодефицита человека в лимфоцитах человека преодолевается вирусным белком Vif». Журнал вирусологии. 72 (12): 10251–5. Дои:10.1128 / JVI.72.12.10251-10255.1998. ЧВК 110608. PMID 9811770.
- Саймон Дж. Х., Гаддис, Северная Каролина, Фушье Р. А., Малим М. Х. (декабрь 1998 г.). «Доказательства недавно открытого клеточного фенотипа против ВИЧ-1». Природа Медицина. 4 (12): 1397–400. Дои:10.1038/3987. PMID 9846577. S2CID 25235070.
- Эленич Л.А., Нанди Д., Кент А.Э., МакКласки Т.С., Круз М., Айер М.Н., Вудворд Е.С., Конн К.В., Очоа А.Л., Гинзбург Д.Б., Монако Дж.Дж. (сентябрь 1999 г.). «Полная первичная структура протеасом 20S мыши». Иммуногенетика. 49 (10): 835–42. Дои:10.1007 / s002510050562. PMID 10436176. S2CID 20977116.
- Малдер LC, Muesing MA (сентябрь 2000 г.). «Деградация интегразы ВИЧ-1 по пути правила N-конца». Журнал биологической химии. 275 (38): 29749–53. Дои:10.1074 / jbc.M004670200. PMID 10893419.
- Фэн Й, Лонго Д.Л., Феррис Д.К. (январь 2001 г.). «Поло-подобная киназа взаимодействует с протеасомами и регулирует их активность». Рост и дифференциация клеток. 12 (1): 29–37. PMID 11205743.
- Шихи AM, Гэддис NC, Чой JD, Malim MH (август 2002 г.). «Выделение человеческого гена, который подавляет инфекцию ВИЧ-1 и подавляется вирусным белком Vif». Природа. 418 (6898): 646–50. Bibcode:2002Натура.418..646С. Дои:10.1038 / природа00939. PMID 12167863. S2CID 4403228.
- Chen M, Rockel T, Steinweger G, Hemmerich P, Risch J, von Mikecz A (октябрь 2002 г.). «Субклеточное рекрутирование фибрилларина в нуклеоплазматические протеасомы: последствия для процессинга ядрышкового аутоантигена». Молекулярная биология клетки. 13 (10): 3576–87. Дои:10.1091 / mbc.02-05-0083. ЧВК 129967. PMID 12388758.
- Хуанг X, Зайферт У., Зальцманн У., Хенкляйн П., Прейсснер Р., Хенке В., Сийтс А.Дж., Клётцель П.М., Дубиль В. (ноябрь 2002 г.). «Сайт RTP, общий для белка Tat ВИЧ-1 и альфа-регуляторной субъединицы 11S, имеет решающее значение для их влияния на функцию протеасом, включая процессинг антигена». Журнал молекулярной биологии. 323 (4): 771–82. Дои:10.1016 / S0022-2836 (02) 00998-1. PMID 12419264.
- Гаддис Н.С., Чертова Э., Шихи А.М., Хендерсон Л.Е., Малим М.Х. (май 2003 г.). «Комплексное исследование молекулярного дефекта в vif-дефицитных вирионах вируса иммунодефицита человека 1 типа». Журнал вирусологии. 77 (10): 5810–20. Дои:10.1128 / JVI.77.10.5810-5820.2003. ЧВК 154025. PMID 12719574.
- Lecossier D, Bouchonnet F, Clavel F, Hance AJ (май 2003 г.). «Гипермутация ДНК ВИЧ-1 в отсутствие белка Vif». Наука. 300 (5622): 1112. Дои:10.1126 / science.1083338. PMID 12750511. S2CID 20591673.
- Чжан Х., Ян Б., Померанц Р. Дж., Чжан С., Аруначалам СК, Гао Л. (июль 2003 г.). «Цитидиндезаминаза CEM15 вызывает гипермутацию во вновь синтезированной ДНК ВИЧ-1». Природа. 424 (6944): 94–8. Bibcode:2003Натура.424 ... 94Z. Дои:10.1038 / природа01707. ЧВК 1350966. PMID 12808465.