WikiDer > Глутатион
Имена | |
---|---|
Название ИЮПАК (2S) -2-амино-4 - {[(1р) -1 - [(карбоксиметил) карбамоил] -2-сульфанилэтил] карбамоил} бутановая кислота | |
Другие имена γ-L-Глутамил-L-цистеинилглицин (2S) -2-Амино-5 - [[(2р) -1- (карбоксиметиламино) -1-оксо-3-сульфанилпропан-2-ил] амино] -5-оксопентановая кислота | |
Идентификаторы | |
3D модель (JSmol) | |
Сокращения | GSH |
ЧЭБИ | |
ЧЭМБЛ | |
ChemSpider | |
DrugBank | |
ECHA InfoCard | 100.000.660 |
КЕГГ | |
MeSH | Глутатион |
PubChem CID | |
UNII | |
| |
| |
Свойства | |
C10ЧАС17N3О6S | |
Молярная масса | 307.32 г · моль−1 |
Температура плавления | 195 ° С (383 ° F, 468 К)[1] |
Свободно растворимый[1] | |
Растворимость в метанол, диэтиловый эфир | Нерастворимый[1] |
Фармакология | |
V03AB32 (КТО) | |
Если не указано иное, данные для материалов приводятся в их стандартное состояние (при 25 ° C [77 ° F], 100 кПа). | |
проверить (что ?) | |
Ссылки на инфобоксы | |
Глутатион (GSH) является антиоксидант в растения, животные, грибы, и немного бактерии и археи. Глутатион способен предотвратить повреждение важных Сотовая связь компоненты, вызванные активные формы кислорода такие как свободные радикалы, перекиси, перекиси липидов, и тяжелые металлы.[2] Это трипептид с гамма-пептидная связь между карбоксил группа глутамат боковая цепь и цистеин. Карбоксильная группа остатка цистеина присоединена нормальной пептидной связью к глицин.
Биосинтез и возникновение
Биосинтез глутатиона включает два аденозинтрифосфат-зависимые шаги:
- Первый, гамма-глутамилцистеин синтезируется из L-глутамат и цистеин. Для этого преобразования требуется фермент глутамат-цистеинлигаза (GCL, глутамат-цистеинсинтаза). Эта реакция является лимитирующей стадией синтеза глутатиона.[3]
- Во-вторых, глицин добавляется к C-концу гамма-глутамилцистеин. Эта конденсация катализируется глутатионсинтетаза.
Хотя все животные клетки способны синтезировать глутатион, было показано, что синтез глутатиона в печени имеет важное значение. GCLC нокаутные мыши умереть в течение месяца после рождения из-за отсутствия синтеза GSH в печени.[4][5]
Необычная гамма-амидная связь в глутатионе защищает его от гидролиза пептидазами.[6]
Вхождение
Глутатион - самый распространенный тиол в клетках животных - от 0,5 до 10 мМ. Он присутствует как в цитозоле, так и в органеллах.[6]
Люди синтезируют глутатион, но некоторые эукариоты этого не делают, в том числе Fabaceae, Entamoeba, и Лямблии. Единственные археи, производящие глутатион, - это галобактерии. Некоторые бактерии, такие как цианобактерии и протеобактерии, может биосинтезировать глутатион.[7][8]
Биохимическая функция
Глутатион существует в восстановленном (GSH) и окисленном (GSSG) состояния. Отношение восстановленного глутатиона к окисленному глутатиону в клетках является мерой клеточного окислительный стресс[9][10] где повышенное соотношение GSSG-GSH указывает на больший окислительный стресс. В здоровых клетках и тканях более 90% общего пула глутатиона находится в восстановленной форме (GSH), а оставшаяся часть - в дисульфидной форме (GSSG).[11]
В восстановленном состоянии тиоловая группа цистеинилового остатка является источником одного уменьшающий эквивалент. Дисульфид глутатиона Таким образом создается (GSSG). Окисленное состояние превращается в восстановленное состояние НАДФН.[12] Это превращение катализируется глутатионредуктаза:
- НАДФН + GSSG + H2О → 2 GSH + НАДФ+ + ОН−
Роли
Антиоксидант
GSH защищает клетки, нейтрализуя (т.е. уменьшая) активные формы кислорода.[13][6] Это преобразование иллюстрируется уменьшением пероксидов:
- 2 GSH + R2О2 → GSSG + 2 ROH (R = H, алкил)
и со свободными радикалами:
- GSH + R. → 0,5 GSSG + RH
Регулирование
Помимо дезактивации радикалов и реактивных окислителей, глутатион участвует в тиоловой защите и окислительно-восстановительной регуляции клеточных тиоловых белков в условиях окислительного стресса посредством S-глутатионилирования белка, посттрансляционной модификации тиола, регулируемой окислительно-восстановительным процессом. Общая реакция включает образование несимметричного дисульфида из защищаемого белка (RSH) и GSH:[14]
- RSH + GSH + [O] → GSSR + H2О
Глутатион также используется для детоксикации метилглиоксаль и формальдегид, токсичные метаболиты, образующиеся при окислительном стрессе. Эта реакция детоксикации осуществляется глиоксалазная система. Глиоксалаза I (EC 4.4.1.5) катализирует превращение метилглиоксаля и восстановленного глутатиона в S-D-лактоил-глутатион. Глиоксалаза II (EC 3.1.2.6) катализирует гидролиз S-D-лактоил-глутатион в глутатион и D-молочная кислота.
Он поддерживает экзогенные антиоксиданты, такие как витамины C и E, в их восстановленном (активном) состоянии.[15][16][17]
Метаболизм
Среди множества метаболических процессов, в которых он участвует, глутатион необходим для биосинтеза лейкотриены и простагландины. Он играет роль в хранении цистеина. Глутатион усиливает функцию цитруллин как часть оксид азота цикл.[18] Это кофактор и действует на глутатионпероксидаза.[19]
Конъюгация
Глутатион способствует метаболизм ксенобиотиков. Глутатион S-трансфераза ферменты катализируют его конъюгацию с липофильный ксенобиотики, способствующие их выведению или дальнейшему метаболизму.[20] Процесс конъюгации иллюстрируется метаболизмом N-ацетил-п-бензохинон имин (НАПКИ). NAPQI - это реактивный метаболит сформированный действием цитохром P450 на парацетамол (ацетаминофен). Глутатион конъюгирует с NAPQI, и образующийся ансамбль выводится из организма.
Возможные нейротрансмиттеры
Глутатион вместе с окисленный глутатион (GSSG) и S-нитрозоглутатион (GSNO) привязать к глутамат сайт признания NMDA и Рецепторы AMPA (через их γ-глутамильные фрагменты). GSH и GSSG могут быть нейромодуляторы.[21][22][23] В миллимолярный концентрации, GSH и GSSG могут также модулировать окислительно-восстановительное состояние комплекса рецепторов NMDA.[22] Глутатион связывает и активирует ионотропные рецепторы, потенциально превращая его в нейротрансмиттер.[24]
GSH активирует пуринергический Рецептор P2X7 от Мюллер глия, вызывая острую кальций переходные сигналы и ГАМК освобождение от обоих сетчатка нейроны и глиальные клетки.[25][26]
В растениях
У растений глутатион участвует в управлении стрессом. Это компонент глутатион-аскорбатный цикл, система, уменьшающая ядовитые пероксид водорода.[27] Это предшественник фитохелатины, олигомеры глутатиона, которые хелат тяжелые металлы, такие как кадмий.[28] Глутатион необходим для эффективной защиты от патогенов растений, таких как Pseudomonas syringae и Фитофтора Brassicae.[29] Аденилилсульфатредуктаза, фермент ассимиляция серы пути, использует глутатион в качестве донора электронов. Другие ферменты, использующие глутатион в качестве субстрата: глутаредоксины. Эти маленькие оксидоредуктазы участвуют в развитии цветов, салициловая кислотаи сигнализация защиты растений.[30]
Биодоступность и добавки
Системный биодоступность перорально потребляемого глутатиона является низким, потому что трипептид является субстратом протеазы (пептидазы) пищеварительного тракта и из-за отсутствия специфических перевозчик глутатиона на уровне клеточной мембраны.[31][32]
Поскольку прямое добавление глутатиона не приносит успеха, поставка сырых питательных веществ, используемых для выработки GSH, таких как цистеин и глицин, может быть более эффективным для повышения уровня глутатиона. Другие антиоксиданты, такие как аскорбиновая кислота (витамин C) может также работать синергетически с глутатионом, предотвращая истощение любого из них. В глутатион-аскорбатный цикл, который помогает детоксикации пероксид водорода (ЧАС2О2), является одним из очень конкретных примеров этого явления.
Самый эффективный способ увеличить клеточный глутатион - это пероральные добавки с гамма-глутамилцистеин.[33]
Кроме того, такие соединения, как N-ацетилцистеин[34] (NAC) и Альфа-липоевая кислота[35] (ALA, не путать с несвязанными альфа-линоленовая кислота) оба способны помочь восстановить уровень глутатиона. NAC, в частности, обычно используется для лечения передозировки ацетаминофен, тип потенциально смертельного отравления, который отчасти опасен из-за серьезного истощения уровня глутатиона. Это предшественник цистеина.
Кальцитриол (1,25-дигидроксивитамин D3), активный метаболит Витамин Д3, после синтеза из кальцифедиол в почках увеличивает уровень глутатиона в головном мозге и, по-видимому, является катализатором производства глутатиона.[36] На переработку витамина D организму нужно около десяти дней.3 в кальцитриол.[37]
S-аденозилметионин (SAMe), косубстрат, участвующий в переносе метильных групп, также увеличивает содержание клеточного глутатиона у людей, страдающих дефицитом глутатиона, связанным с заболеванием.[38][39][40]
Низкий уровень глутатиона обычно наблюдается при истощении и отрицательном азотном балансе, как при раке, ВИЧ / СПИДе, сепсис, травмы, ожоги и спортивное перетренированность. Низкие уровни наблюдаются также в периоды голодания. Предполагается, что на эти эффекты влияет более высокая гликолитическая активность, связанная с кахексия, которые возникают в результате снижения уровня окислительного фосфорилирования.[41][42]
Определение глутатиона
Реактив Эллмана и монобромобиман
Восстановленный глутатион можно визуализировать с помощью Реагент Эллмана или бимане производные, такие как монобромбиман. Монобромбимановый метод более чувствителен. В этой процедуре клетки лизируются и тиолы экстрагируются с помощью HCl буфер. Затем тиолы восстанавливают дитиотреитол и мечен монобромбиманом. Монобромобиман становится флуоресцентным после связывания с GSH. Затем тиолы разделяются ВЭЖХ и флуоресценцию количественно определяют с помощью детектора флуоресценции.
Монохлорбиман
Используя монохлорбиман, количественное определение проводят конфокальная лазерная сканирующая микроскопия после нанесения красителя на живые клетки.[43] Этот процесс количественной оценки основан на измерении скорости изменений флуоресценции и ограничен растительными клетками.
CMFDA также ошибочно использовался в качестве зонда глутатиона. В отличие от монохлорбимана, флуоресценция которого увеличивается при взаимодействии с глутатионом, увеличение флуоресценции CMFDA происходит из-за гидролиза ацетатных групп внутри клеток. Хотя CMFDA может реагировать с глутатионом в клетках, увеличение флуоресценции не отражает реакцию. Следовательно, исследования с использованием CMFDA в качестве зонда глутатиона следует пересмотреть и интерпретировать заново.[44][45]
ТиолКвант Грин
Основное ограничение этих зондов на основе бимана и многих других известных зондов состоит в том, что эти зонды основаны на необратимых химических реакциях с глутатионом, что делает эти зонды неспособными контролировать динамику глутатиона в реальном времени. Недавно было сообщено о первой обратимой реакции на основе флуоресцентного зонда - ThiolQuant Green (TQG) - для глутатиона.[46] ThiolQuant Green может не только выполнять измерения уровней глутатиона в отдельных клетках с высоким разрешением с помощью конфокального микроскопа, но также применяться в проточной цитометрии для выполнения объемных измерений.
RealThiol
Зонд RealThiol (RT) - это зонд второго поколения на основе обратимых реакций GSH. Несколько ключевых особенностей RealThiol: 1) он имеет гораздо более быструю прямую и обратную кинетику реакции по сравнению с ThiolQuant Green, что позволяет в реальном времени отслеживать динамику GSH в живых клетках; 2) только микромолярный или субмикромолярный RealThiol необходим для окрашивания в экспериментах на клетках, что вызывает минимальное нарушение уровня GSH в клетках; 3) был реализован флуорофор кумарина с высоким квантовым выходом, чтобы минимизировать фоновый шум; и 4) константа равновесия реакции между RealThiol и GSH была точно настроена для ответа на физиологически значимую концентрацию GSH.[47] RealThiol можно использовать для измерения уровней глутатиона в отдельных клетках с помощью конфокального микроскопа высокого разрешения, а также применять в проточной цитометрии для выполнения массовых измерений с высокой пропускной способностью.
Также был разработан зонд RT, нацеленный на органеллы. Версия, нацеленная на митохондрии, MitoRT, была представлена и продемонстрирована при мониторинге динамики митохондриального глутатиона как на конфокоальном микроскопе, так и при анализе на основе FACS.[48]
Зонды глутатиона на основе белка
Другой подход, который позволяет измерять окислительно-восстановительный потенциал глутатиона с высоким пространственным и временным разрешением в живых клетках, основан на окислительно-восстановительной визуализации с использованием редокс-чувствительный зеленый флуоресцентный белок (roGFP)[49] или редокс-чувствительный желтый флуоресцентный белок (rxYFP).[50]Из-за очень низкой физиологической концентрации GSSG трудно точно измерить. Концентрация GSSG составляет от 10 до 50 мкМ во всех твердых тканях и от 2 до 5 мкМ в крови (13–33 нмоль на грамм Hb). Соотношение GSH-GSSG в экстрактах целых клеток оценивается от 100 до 700.[51] Эти соотношения представляют собой смесь из пулов глутатиона с различными окислительно-восстановительными состояниями из разных субклеточных компартментов (например, более окисленные в ЭР, более восстановленные в матриксе митохондрий). In vivo отношения GSH-к-GSSG могут быть измерены с субклеточной точностью с помощью флуоресцентных белковых окислительно-восстановительных датчиков, которые выявили отношения от 50 000 до 500 000 в цитозоле, что означает, что концентрация GSSG поддерживается в диапазоне pM.[52]
Глутатион и болезни человека
Подробные обзоры значения глутатиона при заболеваниях человека регулярно публикуются в рецензируемых медицинских журналах.[53][54][55][56][57][58][59][60][61][62] Продемонстрированы бесспорные причинно-следственные связи между метаболизмом GSH и такими заболеваниями, как диабет, муковисцидоз, рак, нейродегенеративные заболевания, ВИЧ и старение. Было предложено множество объяснений того, почему истощение GSH связано с окислительным стрессом при этих болезненных состояниях.
Рак
Как только опухоль была установлена, повышенные уровни глутатиона могут действовать для защиты раковых клеток, придавая устойчивость к химиотерапевтическим препаратам.[63] Противоопухолевый горчичный препарат канфосфамид был смоделирован на основе структуры глутатиона.
Кистозный фиброз
Было завершено несколько исследований эффективности введения ингаляционного глутатиона людям с муковисцидозом с неоднозначными результатами.[64][65]
Болезнь Альцгеймера
В то время как внеклеточный амилоид бета (Aβ) бляшки, нейрофибриллярные сплетения (NFT), воспаление в виде реактивного астроциты и микроглия, и потеря нейронов - все это постоянные патологические особенности Болезнь Альцгеймера (AD), механистическая связь между этими факторами еще предстоит выяснить. Хотя большинство прошлых исследований было сосредоточено на фибриллярном Aβ, растворимые олигомерные виды Aβ в настоящее время считаются имеющими большое патологическое значение при AD. Повышающая регуляция GSH может защищать от окислительного и нейротоксического действия олигомерного Aβ.[требуется медицинская цитата]
Истощение закрытой формы GSH в гиппокампе может быть потенциальным ранним диагностическим биомаркером AD.[66][67]
Использует
Виноделие
Содержание глутатиона в должен, первая сырая форма вина, определяет потемнение, или карамелизирующий эффект, во время производства белое вино поймав в ловушку кофеилвинная кислота хиноны, образующиеся при ферментативном окислении в виде продукт реакции винограда.[68] Его концентрацию в вине можно определить с помощью масс-спектрометрии UPLC-MRM.[69]
Косметика
Глутатион является наиболее распространенным средством, принимаемым внутрь с целью отбеливания кожи.[70] Его также можно использовать в качестве крема.[70] По состоянию на 2019 год неясно, действительно ли это работает.[71] Из-за побочных эффектов, которые могут возникнуть при внутривенном введении, правительство Филиппин не рекомендует такое использование.[72]
Смотрите также
- Снижение стресса
- Дефицит глутатионсинтетазы
- Офтальмологическая кислота
- roGFP, инструмент для измерения окислительно-восстановительного потенциала клеточного глутатиона
- Глутатион-аскорбатный цикл
- Бактериальная глутатионтрансфераза
- Тиоредоксин, небольшие белки, содержащие цистеин, с очень похожими функциями в качестве восстановителей
- Глутаредоксин, антиоксидантный белок, который использует восстановленный глутатион в качестве кофактора и восстанавливается им неферментативно
- Бацилтиол
- Микотиол
- Гамма-L-глутамил-L-цистеин
использованная литература
- ^ а б c d Хейнс, Уильям М., изд. (2016). CRC Справочник по химии и физике (97-е изд.). CRC Press. п. 3.284. ISBN 9781498754293.
- ^ Помпелла А., Висвикис, Паолички А., Де Тата В., Казини А.Ф. (октябрь 2003 г.). «Меняющиеся лица глутатиона, главного героя клетки». Биохимическая фармакология. 66 (8): 1499–503. Дои:10.1016 / S0006-2952 (03) 00504-5. PMID 14555227.
- ^ White CC, Viernes H, Krejsa CM, Botta D, Kavanagh TJ (июль 2003 г.). «Основанный на флуоресценции микротитровальный планшет для определения активности глутамат-цистеинлигазы». Аналитическая биохимия. 318 (2): 175–80. Дои:10.1016 / S0003-2697 (03) 00143-X. PMID 12814619.
- ^ Чен Й, Ян Й, Миллер М.Л., Шен Д., Шерцер Х.Г., Стрингер К.Ф., Ван Б., Шнайдер С.Н., Неберт Д.В., Далтон Т.П. (май 2007 г.). «Гепатоцит-специфическая делеция Gclc приводит к быстрому возникновению стеатоза с повреждением митохондрий и печеночной недостаточностью». Гепатология. 45 (5): 1118–28. Дои:10.1002 / hep.21635. PMID 17464988.
- ^ Sies H (1999). «Глутатион и его роль в клеточных функциях». Свободная радикальная биология и медицина. 27 (9–10): 916–21. Дои:10.1016 / S0891-5849 (99) 00177-X. PMID 10569624.
- ^ а б c Гояо Ву, Юнь-Чжун Фанг, Шэн Ян, Джоан Р. Луптон, Нэнси Д. Тернер (2004). «Метаболизм глутатиона и его значение для здоровья». Журнал питания. 134 (3): 489–92. Дои:10.1093 / jn / 134.3.489. PMID 14988435.CS1 maint: несколько имен: список авторов (ссылка на сайт)
- ^ Копли С.Д., Диллон Дж. К. (29 апреля 2002 г.). «Боковой перенос генов и параллельная эволюция в истории генов биосинтеза глутатиона». Геномная биология. 3 (5): research0025. Дои:10.1186 / gb-2002-3-5-research0025. ЧВК 115227. PMID 12049666.
- ^ Вониш В., Шаур Р. Дж. (2001). «Глава 2: Химия глутатиона». In Grill D, Tausz T, De Kok L (ред.). Значение глутатиона в адаптации растений к окружающей среде. Springer. ISBN 978-1-4020-0178-9 - через Google Книги.
- ^ Пасторе А., Пьемонте Ф., Локателли М., Ло Руссо А., Гаэта Л. М., Тоцци Дж., Федеричи Дж. (Август 2001 г.). «Определение общего, восстановленного и окисленного глутатиона в крови у детей». Клиническая химия. 47 (8): 1467–9. Дои:10.1093 / Clinchem / 47.8.1467. PMID 11468240.
- ^ Лу СК (май 2013 г.). «Синтез глутатиона». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Общие предметы. 1830 (5): 3143–53. Дои:10.1016 / j.bbagen.2012.09.008. ЧВК 3549305. PMID 22995213.
- ^ Халприн К.М., Окавара А (1967). «Измерение глутатиона в эпидермисе человека с помощью глутатионредуктазы». Журнал следственной дерматологии. 48 (2): 149–52. Дои:10.1038 / jid.1967.24. PMID 6020678.
- ^ Couto N, Malys N, Gaskell SJ, Barber J (июнь 2013 г.). «Разделение и оборот глутатионредуктазы из Saccharomyces cerevisiae: протеомный подход». Журнал протеомных исследований. 12 (6): 2885–94. Дои:10.1021 / pr4001948. PMID 23631642.
- ^ Майкл Браунли (2005). «Патобиология диабетических осложнений: объединяющий механизм». Сахарный диабет. 54 (6): 1615–25. Дои:10.2337 / диабет.54.6.1615. PMID 15919781.
- ^ Далле-Донн, Изабелла; Росси, Раньери; Коломбо, Грациано; Джустарини, Даниэла; Милзани, Альдо (2009). «S-глутатионилирование белков: регуляторный механизм от бактерий к человеку». Тенденции в биохимических науках. 34 (2): 85–96. Дои:10.1016 / j.tibs.2008.11.002. PMID 19135374.CS1 maint: несколько имен: список авторов (ссылка на сайт)
- ^ Дринген Р. (декабрь 2000 г.). «Метаболизм и функции глутатиона в мозге». Прогресс в нейробиологии. 62 (6): 649–71. Дои:10.1016 / с0301-0082 (99) 00060-х. PMID 10880854. S2CID 452394.
- ^ Шольц, RW. Грэм К.С. Гумприхт Э. Редди СС. (1989). «Механизм взаимодействия витамина Е и глутатиона в защите от перекисного окисления липидов мембран». Энн Нью-Йорк Академия наук. 570 (1): 514–7. Bibcode:1989НЯСА.570..514С. Дои:10.1111 / j.1749-6632.1989.tb14973.x.
- ^ Хьюз RE (1964). «Снижение дегидроаскорбиновой кислоты тканями животных». Природа. 203 (4949): 1068–9. Bibcode:1964Натура.203.1068H. Дои:10.1038 / 2031068a0. PMID 14223080. S2CID 4273230.
- ^ Ха С.Б., Смит А.П., Хауден Р., Дитрих В.М., Багг С., О'Коннелл М.Дж., Голдсбро П.Б., Коббетт С.С. (июнь 1999 г.). "Гены фитохелатинсинтазы арабидопсиса и дрожжей Schizosaccharomyces pombe". Растительная клетка. 11 (6): 1153–64. Дои:10.1105 / tpc.11.6.1153. JSTOR 3870806. ЧВК 144235. PMID 10368185.
- ^ Грант CM (2001). «Роль систем глутатион / глутаредоксин и тиоредоксин в росте дрожжей и ответ на стрессовые условия». Молекулярная микробиология. 39 (3): 533–41. Дои:10.1046 / j.1365-2958.2001.02283.x. PMID 11169096.
- ^ Hayes, John D .; Фланаган, Джек У .; Джоуси, Ян Р. (2005). «Трансферазы глутатиона». Ежегодный обзор фармакологии и токсикологии. 45: 51–88. Дои:10.1146 / annurev.pharmtox.45.120403.095857. PMID 15822171.CS1 maint: несколько имен: список авторов (ссылка на сайт)
- ^ Steullet P, Neijt HC, Cuénod M, Do KQ (февраль 2006 г.). «Нарушение синаптической пластичности и гипофункция рецепторов NMDA, вызванная дефицитом глутатиона: актуальность для шизофрении». Неврология. 137 (3): 807–19. Дои:10.1016 / j.neuroscience.2005.10.014. PMID 16330153. S2CID 1417873.
- ^ а б Варга В., Дженей З., Янаки Р., Сарансаари П., Оя СС (сентябрь 1997 г.). «Глутатион является эндогенным лигандом рецепторов N-метил-D-аспартата (NMDA) и 2-амино-3-гидрокси-5-метил-4-изоксазолепропионата (AMPA) головного мозга крысы». Нейрохимические исследования. 22 (9): 1165–71. Дои:10.1023 / А: 1027377605054. PMID 9251108. S2CID 24024090.
- ^ Янаки Р., Огита К., Паскуалотто Б.А., Бейнс Дж.С., Оджа С.С., Йонеда Ю., Шоу, Калифорния (сентябрь 1999 г.). «Глутатион и передача сигнала в ЦНС млекопитающих». Журнал нейрохимии. 73 (3): 889–902. Дои:10.1046 / j.1471-4159.1999.0730889.x. PMID 10461878.
- ^ Оя СС, Янаки Р., Варга В., Сарансаари П. (2000). «Модуляция функций рецептора глутамата глутатионом». Neurochemistry International. 37 (2–3): 299–306. Дои:10.1016 / S0197-0186 (00) 00031-0. PMID 10812215. S2CID 44380765.
- ^ Freitas HR, Ferraz G, Ferreira GC, Ribeiro-Resende VT, Chiarini LB, do Nascimento JL, Matos Oliveira KR, Pereira Tde L, Ferreira LG, Kubrusly RC, Faria RX, Herculano AM, Reis RA (14 апреля 2016 г.). «Индуцированные глутатионом изменения кальция в глиальных клетках сетчатки курицы». PLOS ONE. 11 (4): e0153677. Bibcode:2016PLoSO..1153677F. Дои:10.1371 / journal.pone.0153677. ЧВК 4831842. PMID 27078878.
- ^ Фрейтас HR, Рейс РА (1 января 2017 г.). «Глутатион вызывает высвобождение ГАМК через активацию P2X7R на Мюллеровой глии». Нейрогенез. 4 (1): e1283188. Дои:10.1080/23262133.2017.1283188. ЧВК 5305167. PMID 28229088.
- ^ Noctor G, Foyer CH (июнь 1998 г.). «Аскорбат и глутатион: держать активный кислород под контролем». Ежегодный обзор физиологии растений и молекулярной биологии растений. 49 (1): 249–279. Дои:10.1146 / annurev.arplant.49.1.249. PMID 15012235.
- ^ Ха С.Б., Смит А.П., Хауден Р., Дитрих В.М., Багг С., О'Коннелл М.Дж., Голдсбро П.Б., Коббетт С.С. (июнь 1999 г.). «Гены фитохелатинсинтазы из Arabidopsis и дрожжей Schizosaccharomyces pombe». Растительная клетка. 11 (6): 1153–64. Дои:10.1105 / tpc.11.6.1153. ЧВК 144235. PMID 10368185.
- ^ Паризи В., Пуансо Б., Овсяновски Л., Бухала А., Глейзбрук Дж., Маух Ф (январь 2007 г.). «Идентификация PAD2 как гамма-глутамилцистеинсинтетазы подчеркивает важность глутатиона в устойчивости арабидопсиса к болезням» (PDF). Журнал растений. 49 (1): 159–72. Дои:10.1111 / j.1365-313X.2006.02938.x. PMID 17144898.
- ^ Rouhier N, Lemaire SD, Jacquot JP (2008). «Роль глутатиона в фотосинтезирующих организмах: новые функции глутаредоксинов и глутатионилирования». Ежегодный обзор биологии растений. 59 (1): 143–66. Дои:10.1146 / annurev.arplant.59.032607.092811. PMID 18444899.
- ^ Аллен Дж., Брэдли Р. Д. (сентябрь 2011 г.). «Влияние перорального приема глутатиона на биомаркеры системного окислительного стресса у людей-добровольцев». Журнал альтернативной и дополнительной медицины. 17 (9): 827–33. Дои:10.1089 / acm.2010.0716. ЧВК 3162377. PMID 21875351.
- ^ Витчи А., Редди С., Стофер Б., Лаутербург Б. Н. (1992). «Системная доступность орального глутатиона». Европейский журнал клинической фармакологии. 43 (6): 667–9. Дои:10.1007 / bf02284971. PMID 1362956. S2CID 27606314.
- ^ Зарка, Мартин Хани; Мост, Уоллес Джон (2017). «Пероральное введение γ-глутамилцистеина увеличивает уровни внутриклеточного глутатиона выше гомеостаза в рандомизированном пилотном исследовании на людях». Редокс Биология. 11: 631–636. Дои:10.1016 / j.redox.2017.01.014. ЧВК 5284489. PMID 28131081.
- ^ "Монография по ацетилцистеину для профессионалов - Drugs.com".
- ^ Чжан Дж, Чжоу X, Ву В, Ван Дж, Се Х, Ву З (2017). «Регенерация глутатиона α-липоевой кислотой через сигнальный путь Nrf2 / ARE снижает токсичность клеток HepG2, индуцированную кадмием». Environ Toxicol Pharmacol. 51: 30–37. Дои:10.1016 / j.etap.2017.02.022. PMID 28262510.
- ^ Гарсион Э., Вион-Барбот Н., Монтеро-Меней С.Н., Бергер Ф., Вион Д. (апрель 2002 г.). «Новые сведения о функциях витамина D в нервной системе». Тенденции в эндокринологии и метаболизме. 13 (3): 100–5. Дои:10.1016 / S1043-2760 (01) 00547-1. PMID 11893522. S2CID 19010892.
- ^ ван Гронинген Л., Опденоордт С., ван Зорге А., Тельтинг Д., Гизен А., де Бур Х. (апрель 2010 г.). «Рекомендации по загрузочной дозе холекальциферола для взрослых с дефицитом витамина D». Европейский журнал эндокринологии. 162 (4): 805–11. Дои:10.1530 / EJE-09-0932. PMID 20139241.
- ^ Либер С.С. (ноябрь 2002 г.). «S-аденозил-L-метионин: его роль в лечении заболеваний печени». Американский журнал клинического питания. 76 (5): 1183С – 7С. Дои:10.1093 / ajcn / 76.5.1183s. PMID 12418503.
- ^ Vendemiale G, Altomare E, Trizio T, Le Grazie C, Di Padova C, Salerno MT, Carrieri V, Albano O (май 1989 г.). «Эффекты перорального S-аденозил-L-метионина на глутатион в печени у пациентов с заболеваниями печени». Скандинавский журнал гастроэнтерологии. 24 (4): 407–15. Дои:10.3109/00365528909093067. PMID 2781235.
- ^ Логерчио С., Нарди Дж., Ардженцио Ф., Аурилио К., Петроне Е., Грелла А., Дель Веккио Бланко С., Колторти М. (сентябрь 1994 г.). «Влияние введения S-аденозил-L-метионина на уровни цистеина и глутатиона в красных кровяных тельцах у пациентов-алкоголиков с заболеваниями печени и без». Алкоголь и алкоголизм. 29 (5): 597–604. Дои:10.1093 / oxfordjournals.alcalc.a045589. PMID 7811344.
- ^ Dröge W, Holm E (ноябрь 1997 г.). «Роль цистеина и глутатиона в ВИЧ-инфекции и других заболеваниях, связанных с истощением мышц и иммунологической дисфункцией». Журнал FASEB. 11 (13): 1077–89. Дои:10.1096 / fasebj.11.13.9367343. PMID 9367343.
- ^ Татейши Н., Хигаши Т., Шинья С., Нарусэ А., Сакамото Ю. (январь 1974 г.). «Исследования по регулированию уровня глутатиона в печени крыс». Журнал биохимии. 75 (1): 93–103. Дои:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a130387. PMID 4151174.
- ^ Мейер AJ, Мэй MJ, Fricker M (июль 2001 г.). «Количественное измерение глутатиона в клетках Arabidopsis in vivo». Журнал растений. 27 (1): 67–78. Дои:10.1046 / j.1365-313x.2001.01071.x. PMID 11489184. S2CID 21015139.
- ^ Себастьян Дж., Кристофол Р., Мартин М., Родригес-Фарре Е., Санфелиу С. (январь 2003 г.). «Оценка флуоресцентных красителей для измерения внутриклеточного содержания глутатиона в первичных культурах человеческих нейронов и нейробластомы SH-SY5Y». Цитометрия. Часть А. 51 (1): 16–25. Дои:10.1002 / cyto.a.10003. PMID 12500301. S2CID 24681280.
- ^ Ланц Р.С., Лемус Р., Ланге Р.В., Кароль М.Х. (апрель 2001 г.). «Быстрое снижение внутриклеточного глутатиона в эпителиальных клетках бронхов человека, подверженных профессиональным уровням толуолдиизоцианата». Токсикологические науки. 60 (2): 348–55. Дои:10.1093 / toxsci / 60.2.348. PMID 11248147.
- ^ Jiang X, Yu Y, Chen J, Zhao M, Chen H, Song X, Matzuk AJ, Carroll SL, Tan X, Sizovs A, Cheng N, Wang MC, Wang J (март 2015 г.). «Количественная визуализация глутатиона в живых клетках с использованием основанного на обратимой реакции ратиометрического флуоресцентного зонда». ACS Химическая биология. 10 (3): 864–74. Дои:10.1021 / cb500986w. ЧВК 4371605. PMID 25531746.
- ^ Jiang X, Chen J, Bajić A, Zhang C, Song X, Carroll SL, Cai ZL, Tang M, Xue M, Cheng N, Schaaf CP, Li F, MacKenzie KR, Ferreon AC, Xia F, Wang MC, Maletić- Саватич М., Ван Дж. (Июль 2017 г.). «Количественное отображение глутатиона». Nature Communications. 8: 16087. Дои:10.1038 / ncomms16087. ЧВК 5511354. PMID 28703127.
- ^ Чен Дж, Цзян Х, Чжан С., Маккензи К.Р., Стосси Ф., Палцкилл Т., Ван М.К., Ван Дж. (2017). «Флуоресцентный зонд на основе обратимых реакций для визуализации динамики глутатиона в митохондриях в реальном времени». Датчики ACS. 2 (9): 1257–1261. Дои:10.1021 / acssensors.7b00425. ЧВК 5771714. PMID 28809477.
- ^ Мейер А.Дж., Брач Т., Марти Л., Край С., Руйе Н., Жако Дж. П., Ад Р. (декабрь 2007 г.). «Редокс-чувствительный GFP в Arabidopsis thaliana является количественным биосенсором окислительно-восстановительного потенциала окислительно-восстановительного буфера клеточного глутатиона». Журнал растений. 52 (5): 973–86. Дои:10.1111 / j.1365-313X.2007.03280.x. PMID 17892447.
- ^ Маулуччи Г., Лабате В., Меле М., Паньери Е., Арковито Г., Галеотти Т., Остергаард Н., Винтер-младший, Де Спирито М., Пани Г. (октябрь 2008 г.). «Визуализация с высоким разрешением окислительно-восстановительной передачи сигналов в живых клетках через чувствительный к окислению желтый флуоресцентный белок». Научная сигнализация. 1 (43): пл3. Дои:10.1126 / scisignal.143pl3. PMID 18957692. S2CID 206670068.
- ^ Джустарини Д., Далле-Донн И., Милзани А., Фанти П., Росси Р. (сентябрь 2013 г.). «Анализ GSH и GSSG после дериватизации с N-этилмалеимидом». Протоколы природы. 8 (9): 1660–9. Дои:10.1038 / nprot.2013.095. PMID 23928499. S2CID 22645510.
- ^ Шварцлендер М., Дик Т., Мейер А.Дж., Морган Б. (апрель 2016 г.). «Анализ биологии окислительно-восстановительного потенциала с использованием флуоресцентных белковых сенсоров». Антиоксиданты и редокс-сигналы. 24 (13): 680–712. Дои:10.1089 / ars.2015.6266. PMID 25867539.
- ^ Dröge, Wulf; Брейткройц, Рауль (2000). «Глутатион и иммунная функция». Труды Общества питания. 59 (4): 595–600. Дои:10.1017 / S0029665100000847. ISSN 0029-6651. PMID 11115795.
- ^ Exner, R .; Wessner, B .; Manhart, N .; Рот, Э. (28 июля 2000 г.). «Лечебный потенциал глутатиона». Wiener Klinische Wochenschrift. 112 (14): 610–616. ISSN 0043-5325. PMID 11008322.
- ^ Ланг, Кальвин А. (2001). «Влияние глутатиона на здоровье и долголетие». Журнал антивозрастной медицины. 4 (2): 137–144. Дои:10.1089/10945450152466189. ISSN 1094-5458.
- ^ Townsend, Danyelle M .; Тью, Кеннет Д.; Тапиеро, Хаим (2003). «Важность глутатиона при заболеваниях человека». Биомедицина и фармакотерапия. 57 (3–4): 145–155. Дои:10.1016 / S0753-3322 (03) 00043-X. ЧВК 6522248. PMID 12818476.
- ^ Ву, Гояо; Фанг, Юнь-Чжун; Ян, Шэн; Lupton, Joanne R .; Тернер, Нэнси Д. (1 марта 2004 г.). «Метаболизм глутатиона и его значение для здоровья». Журнал питания. 134 (3): 489–492. Дои:10.1093 / jn / 134.3.489. ISSN 0022-3166. PMID 14988435.
- ^ Franco, R .; Schoneveld, O.J .; Паппа, А .; Панайотидис М.И. (2007). «Центральная роль глутатиона в патофизиологии болезней человека». Архив физиологии и биохимии. 113 (4–5): 234–258. Дои:10.1080/13813450701661198. ISSN 1381-3455. PMID 18158646. S2CID 35240599.
- ^ Баллатори, Наззарено; Krance, Suzanne M .; Нотенбум, Сильвия; Ши, Шуцзе; Тиеу, Ким; Хаммонд, Кристин Л. (1 марта 2009 г.). «Нарушение регуляции глутатиона, этиология и прогрессирование заболеваний человека». Биологическая химия. 390 (3): 191–214. Дои:10.1515 / BC.2009.033. ISSN 1437-4315. ЧВК 2756154. PMID 19166318.
- ^ Форман, Генри Джей; Чжан, Хунцяо; Ринна, Алессандра (2009). «Глутатион: обзор его защитных функций, измерения и биосинтеза». Молекулярные аспекты медицины. 30 (1–2): 1–12. Дои:10.1016 / j.mam.2008.08.006. ЧВК 2696075. PMID 18796312.
- ^ Пиццорно, Джозеф Э .; Кацингер, Джозеф Дж. (1 сентября 2012 г.). «Глутатион: физиологическая и клиническая значимость». Журнал восстановительной медицины. 1 (1): 24–37. Дои:10.14200 / jrm.2012.1.1002. ISSN 2165-7971.
- ^ Тески, Гарретт; Авраам, Рахиль; Цао, Жоцюн; Гюрджян, Каро; Исламоглу, Хикрет; Лусеро, Мариана; Мартинес, Эндрю; Паредес, Эрик; Салаис, Оскар (2018), «Глутатион как маркер болезней человека», Достижения в клинической химии, Эльзевьер, 87: 141–159, Дои:10.1016 / bs.acc.2018.07.004, ISBN 978-0-12-815203-4, PMID 30342710
- ^ Балендиран Г.К., Дабур Р., Фрейзер Д. (2004). «Роль глутатиона при раке». Биохимия и функции клетки. 22 (6): 343–52. Дои:10.1002 / cbf.1149. PMID 15386533. S2CID 26950450.
- ^ Visca A, Епископ CT, Hilton SC, Hudson VM (2008). «Улучшение клинических маркеров у пациентов с МВ, использующих режим с пониженным содержанием глутатиона: неконтролируемое обсервационное исследование». Журнал кистозного фиброза. 7 (5): 433–6. Дои:10.1016 / j.jcf.2008.03.006. PMID 18499536.CS1 maint: несколько имен: список авторов (ссылка на сайт)
- ^ Епископ C, Хадсон В.М., Hilton SC, Wilde C (январь 2005 г.). «Пилотное исследование влияния ингаляционного забуференного восстановленного глутатиона на клинический статус пациентов с муковисцидозом». Грудь. 127 (1): 308–17. Дои:10.1378 / сундук.127.1.308. PMID 15653998.
- ^ Мандал П.К., Трипати М., Сугунан С. (январь 2012 г.). «Окислительный стресс мозга: обнаружение и картирование антиоксидантного маркера« Глутатион »в различных областях мозга здоровых мужчин / женщин, пациентов с MCI и болезнью Альцгеймера с использованием неинвазивной магнитно-резонансной спектроскопии». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 417 (1): 43–48. Дои:10.1016 / j.bbrc.2011.11.047. PMID 22120629.
- ^ Мандал П.К., Сахаран, С., Трипати М., Мурари Г. (октябрь 2015 г.). «Уровни глутатиона в головном мозге - новый биомаркер умеренного когнитивного нарушения и болезни Альцгеймера». Биологическая психиатрия. 78 (10): 702–710. Дои:10.1016 / j.biopsych.2015.04.005. PMID 26003861. S2CID 10187959.
- ^ Риго Дж, Шейнье В., Соке Дж, Мутунэ М (1991). «Влияние состава сусла на кинетику окисления фенола». Журнал продовольственной науки и сельского хозяйства. 57 (1): 55–63. Дои:10.1002 / jsfa.2740570107.
- ^ Валльверду-Керальт А., Вербер А., Мёдек Э, Шейнье В., Соммерер Н. (январь 2015 г.) «Простой метод количественного определения GSH, GSSG, GRP и гидроксикоричной кислоты в винах с помощью UPLC-MRM-MS». Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии. 63 (1): 142–9. Дои:10.1021 / jf504383g. PMID 25457918.
- ^ а б Малати, М.; Таппа, DM (2013). «Агенты для системного отбеливания / осветления кожи: какие доказательства?». Индийский журнал дерматологии, венерологии и лепрологии. 79 (6): 842–6. Дои:10.4103/0378-6323.120752. PMID 24177629.
- ^ Дилокторнсакул, З; Дхиппайом, Т; Дилокторнсакул, П (июнь 2019). «Клинический эффект глутатиона на цвет кожи и другие родственные кожные заболевания: систематический обзор». Журнал косметической дерматологии. 18 (3): 728–737. Дои:10.1111 / jocd.12910. PMID 30895708.
- ^ Сонталия, Сидхарт; Даулатабад, Дипашри; Саркар, Рашми (2016). «Глутатион как средство для отбеливания кожи: факты, мифы, доказательства и противоречия». Индийский J. Dermatol. Венереол. Лепрол. 82 (3): 262–72. Дои:10.4103/0378-6323.179088. PMID 27088927.
дальнейшее чтение
- Билинский Л.М., Reed MC, Nijhout HF (июль 2015 г.). «Роль скелетных мышц в метаболизме глутатиона в печени при передозировке ацетаминофена». Журнал теоретической биологии. 376: 118–33. Дои:10.1016 / j.jtbi.2015.04.006. ЧВК 4431659. PMID 25890031. Сложить резюме – Журнал ALN (24 июня 2015 г.).
- Древет-младший (май 2006 г.). «Антиоксидантное семейство глутатионпероксидазы и сперматозоиды: сложная история». Молекулярная и клеточная эндокринология. 250 (1–2): 70–9. Дои:10.1016 / j.mce.2005.12.027. PMID 16427183. S2CID 27303332.
- Wu G, Fang YZ, Yang S, Lupton JR, Turner ND (март 2004 г.). «Метаболизм глутатиона и его значение для здоровья». Журнал питания. 134 (3): 489–92. Дои:10.1093 / jn / 134.3.489. PMID 14988435.