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Insulin
rot=Kohlenstoff, Grün=Sauerstoff, Blau=Stickstoff, Rosa=Schwefel

Insulin ist ein Polypeptidhormon mit Molekularformel C₂₅₄huh₃₇₇Nein₆₅Ö₇₅so₆. Dieses Hormon beeinflusst den Glukosestoffwechsel. Insulin senkt somit den Blutzuckerspiegel. Diabetes (Diabetes Mellitus) ist durch einen Insulinmangel gekennzeichnet.

Insulin wird von den Betazellen des Pankreas, in dem Inseln von Langerhans (daher der Name, abgeleitet von der Lateininsula, Insel) und durch das Blut transportiert.

Herkunft / Synthese

Insulin wird aus Prä-Proinsulin („for-for-insulin“) hergestellt, das synthetisiert wird in der endoplasmatisches Retikulum des Betazelle. In dem Golgi-Apparat Präproinsulin wird in Proinsulin und schließlich Insulin gespalten. Bei der Spaltung von Proinsulin wird neben Insulin ein Peptidfragment gebildet; es C-Peptid. Die zwei verbleibenden Polypeptide die das Insulinmolekül bilden, sind über zwei miteinander verbunden Schwefelbrücken zusammen befestigt. Insulin und das C-Peptid werden gespeichert in Granulat in den Betazellen. Sie sind von worden Exozytose gleichzeitig mit kleineren Mengen Proinsulin sezerniert. Das C-Peptid gelangt dann zusammen mit Insulin ins Blut. An dieser Stelle kann zwischen körpereigenem und gespritztem Insulin unterschieden werden. Mit einer erhöhten Insulinausschüttung durch den Körper steigt auch die Menge an C-Peptid. Dies ist bei injiziertem Insulin nicht der Fall.

In der Vergangenheit, C-Peptid als biologisch inaktiv angesehen. Jüngste Studien haben jedoch gezeigt, dass es molekulare und physiologische Wirkungen hervorrufen kann, was darauf hindeutet, dass C-Peptid a C bioaktiv Peptid ist und ist notwendig.

Lieferung

Der wichtigste Faktor bei der Insulinausschüttung ist die Konzentration von Glukose (Blutzucker) im Blut. Andere stimulierende Faktoren sind Aminosäuren, Fettsäuren und das parasympathische Nervensystem. Wenn der Blutzuckerspiegel steigt, gelangt Glukose über ein Membranprotein, den Glukosetransporter, in die Betazellen GLUT-2. Glukose wird auf normale Weise verstoffwechselt (Glykolyse und Zitronensäurezyklus), was zur Konzentration führt ATP in der Betazelle aufsteigen. Das ATP blockiert Kalium-ATP-Kanäle, wodurch die Zellmembran depolarisiert und spannungsgesteuerte Kalziumkanäle geöffnet werden. Die Kalziumkonzentration in der Zelle steigt an und das führt zur Ausschüttung von Insulin. Kurz gesagt führt der Konsum von viel Zucker, beispielsweise durch Erfrischungsgetränke, zur Produktion von Insulin.

Operation

Insulin senkt den Glukosespiegel und damit den Blutzuckerspiegel des Blutes. Insulin hemmt die Glukoneogenese und der Glykogenolyse in der Leber.Insulin hemmt die Lipolyse, die Fettverbrennung.

Das Insulinhormon stimuliert:

• Aufnahme von Glukose in Muskel- und Fettzellen.
• Synthese von Glykogen im Muskel- und Leberzellen
• Synthese von Fettsäuren
• Synthese von Proteinen z.B. im Muskelgewebe
• Transport von Glucose durch Zellmembranen, durch GLUT-4 damit es für Zellstoffwechsel und verhindert den Abbau von Fetten und Glykogen.
• Transport von K zu den Zellen, was den Kaliumspiegel im Blut senkt.

Es arrangiert unter anderem zusammen mit: Glukagon und Adrenalin das Blutzuckerspiegel. Insulin hat eine antagonistische (entgegengesetzte) Wirkung zu Glucagon, Adrenalin, Cortisol und andere Glucose/Blutzucker erhöhende Hormone.

Diabetes

Wenn im Körper kein Insulin gebildet wird, heißt es Diabetes mellitus Typ 1.

Wenn genügend Insulin produziert wird, Körperzellen aber nicht ausreichend auf Insulin ansprechen, spricht man von Typ 2 Diabetes mellitus.

Bereitstellung

Insulin kann mit verschiedenen Typen hergestellt werden Immunoassays bestimmt werden. Das Insulin aus der Probe bindet an spezifische Antikörper und diese Antikörper enthalten oft einen spezifischen Marker. Die Insulinbestimmung kann gestört werden durch Hämolyse, exogenes Insulin, Proinsulin, Insulinantikörper. Bei Verdacht auf a Insulinom ist der Fastenversuch der Goldstandard.

Anwendung

Insulin kann bei folgenden Indikationen bestimmt werden:

• Diagnostisch ungeklärt Hyperglykämie
• Verdacht auf Insulinom
• Lokalisation eines insulinproduzierenden Tumors mittels Katheterisierung

Medizinisches Insulin

Die Existenz von Insulin wird seit 1890 angenommen, als Oskar Minkowski und Joseph von Mering sah Diabetes nach Entfernung der Bauchspeicheldrüse bei einem Hund. Der nächste große Schritt wurde gemacht von Eugine Opie als er die Verbindung zwischen den Langerhans-Inseln und Diabetes herstellte. Auf 27. Juli1921 den Kanadiern ist es gelungen Friedrich Banting und Charles Best bei der Extraktion und Isolierung von Insulin aus der Bauchspeicheldrüse von Hunden.

Im 1922 wurde der erste Diabetiker von Banting, Leonard Thompson, mit externem Insulin behandelt. Nachdem entdeckt wurde, dass Diabetes durch die Verabreichung von Insulin behandelt werden kann, entstand die Notwendigkeit, Insulin künstlich herzustellen. Die ersten Quellen für medizinisches Insulin waren Kühe, Pferde und Schweine. Das von der Bauchspeicheldrüse dieser Tiere produzierte Insulin ist fast identisch mit Humaninsulin und hat die gleiche Wirkung im menschlichen Körper, obwohl manchmal allergische Reaktionen durch Nebenprodukte verursacht wurden. Die chemische Zusammensetzung von Insulin wurde 1956 entdeckt Friedrich Sänger und seine Mitarbeiter in England entwirrt. Dorothy Hodgkin veröffentlichten bereits 1935 die ersten Röntgenaufnahmen von Insulinkristallen^[1] aber sie schaffte es nur hinein 1969, nach 35 Jahren Forschung, um die wahre Struktur von Insulin zu entschlüsseln, einem Molekül mit mehr als 800 Atomen.^[2]

Tierisches Insulin wird heute fast nicht mehr verwendet. Im 1982 gebracht Eli Lilly das erste synthetische Humaninsulin auf dem Markt (Humulin, entwickelt von Genentech). Synthetisches Humaninsulin wird hergestellt aus Rekombinante DNA-Technologie. Das macht menschlich DNA eingefügt in a E coli-Wirtszelle. Wenn sich diese Wirtszellen dann vermehren und wachsen, produzieren sie eine synthetische Version von Humaninsulin. Dieses synthetische Insulin ist jedoch nicht genau das gleiche wie natürliches Humaninsulin.

In den 1990er Jahren entwickeln sich Menschen Insulinanaloga. Diese basieren auf (synthetischem) Humaninsulin, wurden jedoch so modifiziert, dass sie eine kürzere und schnellere Wirkung oder eine längere Wirkung haben. Eli Lilly eingebracht 1996 mit Insulin lispro (Markenname humalog) das erste Insulinanalogon auf dem Markt.^[3]

Actrapid (Novolin in den USA, Kanada, Japan und China) ist eine kurz wirkende Insulinlösung zur Injektion. Actrapid wird seit 2002 von Novo Nordisk hergestellt und vermarktet. Der Wirkstoff ist Humaninsulin, hergestellt durch rekombinante DNA-Technologie. Actrapid wird normalerweise (eine halbe Stunde) vor jeder Mahlzeit verabreicht und wird in Kombination mit einem lang wirkenden Insulin wie z Lantus oder Levemir.

Der gleiche Hersteller bringt jetzt auch Novorapid auf dem Markt, die ultrakurz wirkend und weit verbreitet in Insulinpumpen. Die Kombination aus ultrakurz wirkendem Insulin und zeitlich versetzter Dosierung ist eine bessere Annäherung daran, wie der menschliche Körper das Insulin selbst "dosiert", damit der Blutzucker besser kontrolliert werden kann.

Siehe auch

• Insulinanaloga
• Insulintherapie

Externer Link

• Geschichte des Insulins

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