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Alfred Goodman Gilman
Nobelpreisträger Alfred G. Gilman
1. Juli194123. Dezember2015
Alfred Goodman Gilman
GeburtslandVereinigte Staaten
GeburtsortNordhafen
Staatsangehörigkeitamerikanisch
Ort des TodesDallas, Texas
NobelpreisPhysiologie oder Medizin
Jahr1994
GrundFür ihre Entdeckung von G-Proteine und die Rolle dieser Proteine ​​in der Signaltransduktion von Zellen
Zusammen mitMartin Rodbell
VorgängerRichard J. Roberts
Phillip Allen Sharp
NachfolgerEdward B. Lewis
Christiane Nusslein-Volhard
Eric Wieschaus
Portal  Portalsymbol  Medizin

Alfred Goodman Gilman (Nordhafen, 1. Juli1941Dallas, 23. Dezember2015) war Amerikaner Pharmakologe und Biochemiker. 1994 gewann er zusammen mit Martin Rodbell das Nobelpreis für Physiologie oder Medizin für ihre Entdeckung von G-Proteine und die Rolle dieser Proteine ​​in der Signaltransduktion von Zellen.

Biografie

Gilman wurde als Sohn von Alfred Gilman, Sr., einem Professor an der Yale Universität und einer der Autoren des Pharmakologiebuches Die pharmakologische Basis von Therapeutika. Gilmans zweiter Vorname, Goodman, wurde nach dem anderen Autor dieses Buches, Louis S. Goodman, benannt.

Gilman besuchte die Yale University, wo er seinen Bachelor of Science erreicht. Dann meldete er sich für eine Kombi an MD/Ph.D.Programm an der Fall Western Reserve University School of Medicine in Cleveland, Ohio. Er hoffte, hier unter zu studieren Earl Sutherland, ein weiterer Nobelpreisträger. Sutherland ging jedoch zum Vanderbilt-Universität. 1969 machte Gilman seinen Abschluss an der Fall Western. Dann tat er a Postdoc-studieren an der Nationales Gesundheitsinstitut, zusammen mit Nobelpreisträger Marshall Nirenberg.

1971 wurde Gilman Professor für Pharmakologie an der Universität von Virginia. 1981 wurde er Vorsitzender der Abteilung für Pharmakologie an der Southwestern Medical Center der University of Texas zu Dallas. 1986 wurde er zum Mitglied der US National Academy of Sciences gewählt. Neben dem Nobelpreis gewann er auch den Albert Lasker-Preis für medizinische Grundlagenforschung und der Louisa-Gross-Horwitz-Preis des Universität von Columbia.

2005 wurde er zum Dekan der University of Texas Southwestern Medical School in Dallas, Texas. Er war auch Mitglied des Beirats der Wissenschaftler und Ingenieure für Amerika.

Er starb im Alter von 74 Jahren an Bauchspeicheldrüsenkrebs.

Wichtige Veröffentlichungen

  • Noradrenalin stimulierte den Anstieg des zyklischen AMP-Spiegels in sich entwickelnden Gehirnzellkulturen von Mäusen. Wissenschaft. 1971 15. Okt; 174(6):292. PMID4330303.
  • Regulation des Adenosin-3',5'-cyclischen Monophosphat-Stoffwechsels in kultivierten Neuroblastomzellen. Natur. 1971 10. Dez.;234(5328):356-8. PMID4332686.
  • Fluoreszenzmodifikation von Adenosin 3',5'-monophosphat: spektroskopische Eigenschaften und Aktivität in Enzymsystemen. Wissenschaft. 21. Juli 1972;177(45):279-80. PMID4339302.
  • Die regulatorische Komponente der Adenylatcyclase. Reinigung und Eigenschaften. J. Biol.Chem. 1981, 25. Nov.;256(22):11517-26. PMID6271754.
  • Die regulatorische Komponente der Adenylatcyclase. Reinigung und Eigenschaften des Truthahnerythrozytenproteins. J. Biol.Chem. 1981 25. Dez.;256(24):12911-9. PMID6273414.
  • Anforderungen an die Cholera-Toxin-abhängige ADP-Ribosylierung der gereinigten regulatorischen Komponente der Adenylatcyclase. J. Biol.Chem. 1982 Jan. 10;257(1):20-3. PMID6273425.
  • Die Guaninnukleotid-Aktivierungsstelle der regulatorischen Komponente der Adenylatcyclase. Identifizierung durch Ligandenbindung. J. Biol.Chem. 1982 Okt. 10; 257 (19): 11416-23. PMID6288684.
  • Die regulatorischen Komponenten von Adenylatcyclase und Transducin. Eine Familie von strukturell homologen Guaninnukleotid-bindenden Proteinen. J. Biol.Chem. 1983. Juni 10;258(11):7059-63. PMID6304074.
  • Die Untereinheiten der stimulatorischen regulatorischen Komponente der Adenylatcyclase. Auflösung, Aktivität und Eigenschaften der 35.000-Dalton (Beta)-Untereinheit. J. Biol.Chem. 1983, 25. September;258(18):11361-8. PMID6309843.
  • Die Untereinheiten der stimulatorischen regulatorischen Komponente der Adenylatcyclase. Auflösung der aktivierten 45.000-Dalton (Alpha)-Untereinheit. J. Biol.Chem. 1983, 25. September; 258 (18): 11369-76. PMID6309844.
  • Homologien zwischen signaltransduzierenden G-Proteinen und ras-Genprodukten. Wissenschaft. 1984, 16. Nov.;226(4676):860-2. PMID6436980.
  • G-Proteine ​​und Doppelkontrolle der Adenylatcyclase. Zelle. 1984 März;36(3):577-9. PMID6321035.
  • Hemmung der rezeptorvermittelten Freisetzung von Arachidonsäure durch Pertussistoxin. Zelle. 1984 Dez; 39 (2 Pt 1): 301-8. PMID6094010.
  • Molekulare Klonierung komplementärer DNA für die Alpha-Untereinheit des G-Proteins, das die Adenylatcyclase stimuliert. Wissenschaft. 1985, 20. September; 229 (4719): 1274-7. PMID3839937.
  • Spleißvarianten der Alpha-Untereinheit des G-Proteins Gs aktivieren sowohl Adenylylcyclase als auch Calciumkanäle. Wissenschaft. 10. Feb. 1989; 243(4892):804-7. PMID2536957.
  • Adenylylcyclase-Aminosäuresequenz: mögliche kanal- oder transporterähnliche Struktur. Wissenschaft. 30. Juni 1989; 244 (4912): 1558-64. PMID2472670.
  • Typspezifische Regulation der Adenylylcyclase durch G-Protein-beta-gamma-Untereinheiten. Wissenschaft. 6. Dezember 1991;254(5037)::1500-3. PMID1962211.
  • Hemmung der Adenylylcyclase durch Gi alpha. Wissenschaft. 9. Juli 1993;261(5118):218-21. PMID8327893.
  • Rekombinante G-Protein-Beta-Gamma-Untereinheiten aktivieren den muskarin-gesteuerten atrialen Kaliumkanal. Natur. 17. März 1994; 368 (6468): 255-7. PMID8145826.
  • Strukturen aktiver Konformationen von Gi alpha 1 und der Mechanismus der GTP-Hydrolyse. Wissenschaft. 2. September 1994; 265 (5177): 1405-12. PMID8073283.
  • Konstruktion einer durch Gs alpha und Forskolin aktivierten löslichen Adenylylcyclase. Wissenschaft. 23. Juni 1995; 268(5218):1769-72. PMID7792604.
  • Tertiäre und quartäre Strukturänderungen in Gi alpha 1 induziert durch GTP-Hydrolyse. Wissenschaft. 1995, Nov. 10;270(5238):954-60. PMID7481799.
  • Die Struktur des G-Protein-Heterotrimers Gi alpha 1 beta 1 gamma 2. Zelle. 15. Dezember 1995;83(6):1047-58. PMID8521505.
  • GAIP und RGS4 sind GTPase-aktivierende Proteine ​​für die Gi-Unterfamilie der G-Protein-Alpha-Untereinheiten. Zelle. 9. August 1996;86(3):445-52. PMID8756726.
  • Kristallstruktur des Adenylylcyclase-Aktivators Gsalpha. Wissenschaft. 12.12.1997;278(5345):1943-7. PMID9395396.
  • Kristallstruktur der katalytischen Domänen der Adenylylcyclase im Komplex mit Gsalpha.GTPgammaS. Wissenschaft. 12.12.1997;278(5345):1907-16. PMID9417641.

Externe Links