WikiDer > Плакоглобин

Plakoglobin
ЮП
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыЮП, ARVD12, CTNNG, DP3, DPIII, PDGB, PKGB, Плакоглобин, соединительный плакоглобин
Внешние идентификаторыOMIM: 173325 MGI: 96650 ГомолоГен: 1680 Генные карты: ЮП
Расположение гена (человек)
Хромосома 17 (человек)
Chr.Хромосома 17 (человек)[1]
Хромосома 17 (человек)
Геномное расположение JUP
Геномное расположение JUP
Группа17q21.2Начинать41,754,604 бп[1]
Конец41,786,931 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE JUP 201015 s на fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

3728

16480

Ансамбль

ENSG00000173801

ENSMUSG00000001552

UniProt

P14923

Q02257

RefSeq (мРНК)

NM_010593

RefSeq (белок)

NP_034723

Расположение (UCSC)Chr 17: 41.75 - 41.79 МбChr 11: 100.37 - 100,4 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Плакоглобин, также известный как соединение плакоглобина или же гамма-катенин, это белок что у людей кодируется ЮП ген.[5] Плакоглобин входит в состав катенин семейство белков и гомологичен β-катенин. Плакоглобин - это цитоплазматический компонент десмосомы и прилипает к стыкам структуры, расположенные внутри вставные диски из сердечная мышца эта функция привязать саркомеры и соединить соседние ячейки в сердечная мышца. Мутации в плакоглобине связаны с аритмогенная дисплазия правого желудочка.

Структура

Человеческий плакоглобин имеет молекулярную массу 81,7 кДа и длину 745 аминокислот.[6] В ЮП Ген содержит 13 экзонов размером 17 т.п.н. на хромосоме 17q21.[7] Плакоглобин входит в состав катенин семейство, так как оно содержит отчетливый повторяющийся аминокислотный мотив, называемый броненосец повторить.[5] Плакоглобин очень похож на β-катенин; у обоих по 12 броненосец повторяет а также N-концевой и C-терминал глобулярные домены неизвестной структуры.[8] Плакоглобин изначально был идентифицирован как компонент десмосомы, где он может быть привязан к кадгерин член семьи десмоглеин I. Плакоглобин также ассоциируется с классическими кадгеринами, такими как E-кадгерин; в этом контексте это называлось гамма-катенин. Плакоглобин образует отдельные комплексы с кадгерины и десмосомальные кадгерины.

Функция

Плакоглобин является основным цитоплазматический компонент обоих десмосомы и прилипает к стыкам, и является единственным известным компонентом, общим для субмембранозных бляшек в обеих этих структурах,[9] которые расположены на интеркалированном диске (ICD) кардиомиоцитов. Плакоглобин ссылки кадгерины к актин цитоскелет. Плакоглобин связывается с консервативными участками десмоглеин и десмоколлин в внутриклеточный катенин-обвязка сайтов на сборку десмосомы.[10][11]

Плакоглобин необходим для нормального развития вставные диски и стабильность сердечная мышца. Трансгенные мыши, гомозиготные по нулевой мутации ЮП гены погибают примерно на 12-й день эмбрионального развития из-за существенных дефектов прилипает к стыкам и недостаток функциональных десмосом в сердце.[12][13] Дальнейшие исследования показали, что сердечный волокна, полученные из ЮПу мышей с нулевым эмбрионом снизилась пассивная податливость, хотя и было нормальное прикрепление саркомеры к прилипает к стыкам.[14]

В дополнительных исследованиях индуцибельный сердечный-специфических мышей с нокаутом по плакоглобину. Трансгенные мыши демонстрировали фенотип, сходный с фенотипом. аритмогенная кардиомиопатия правого желудочка пациенты с потерей кардиомиоциты, фиброз и сердечная дисфункция, а также изменения в десмосома содержание белка и щелевой переход ремоделирование. Сердца также показали увеличение β-катенин сигнализация.[15][16] Дальнейшие исследования роли β-катенин а плакоглобин в сердце вызвал двойной нокаут этих двух белков. Выставлены мыши кардиомиопатия, фиброз, нарушения проводимости и внезапная сердечная смерть, предположительно через спонтанный летальный желудочковый аритмии. У мышей также наблюдалось снижение щелевой переход структуры на вставные диски.[17]

Внутриклеточная экспрессия плакоглобина контролируется Wnt сигнализация и убиквитин-протеасома-зависимая деградация. Фосфорилирование из N-концевой Серины «комплексом разрушения», состоящим из киназа гликогенсинтазы 3β (GSK3β) и каркасные белки аденоматозный полипоз кишечной палочки (APC) и аксин нацеливает плакоглобин на деградацию.[18][19][20][31–33]. В фосфорилированный Мотив распознается β-TrCP, убиквитинлигазой, которая нацелена на зависимую от протеасомы деградацию 26S плакоглобина.[21] Плакоглобин также О-гликозилированный рядом с его N-концевой ящик разрушения.

Клиническое значение

Мутация ЮП ген, кодирующий плакоглобин, считается одной из причин кардиомиопатия известный как аритмогенная дисплазия правого желудочка (АРВД) или аритмогенная кардиомиопатия правого желудочка; мутации в ЮП конкретно вызывает аутосомно-рецессивный форма, называемая Болезнь Наксоса.[22][23][24] Эта форма была впервые обнаружена в небольшом скоплении семей на греческом острове Наксос. Фенотип Болезнь Наксоса вариант АРВД уникален тем, что затрагивает волосы и кожу, а также желудочек. У больных есть развратные, шерстяные волосы; есть также ладонный и подошвенный эритема при рождении, который прогрессирует до кератоз поскольку ладони и подошвы ног используются при ползании и ходьбе.[25][26][27] Эти результаты на 100% совпадают с развитием АРВД к раннему подростковому возрасту.

Стало ясно, что АРВД/ARVC это болезнь сердечная мышца десмосома; достижения молекулярной генетики пролили свет на это понятие.[28][29][30][31][32][33][34][35][36]

Исследования, изучающие роль плакоглобина в патологии болезни, показали, что подавление десмоплакин выражение миРНК привел к ядерный локализация плакоглобина, что приводит к снижению Wnt передача сигналов через Tcf / Lef1 и последующий патогенез ARVC.[37] В частности, индуцировалась экспрессия адипогенного фактора, и сердечные клетки-предшественники в эпикарде дифференцировались в адипоциты.[38]

Неинвазивный сердечный скрининг выявил инверсию зубца Т, аномалии в правом желудочковый движение стенки и частые желудочковые экстрасистолии как чувствительные и специфические маркеры ЮП мутация.[39] Дополнительные исследования показали, что иммуногистохимический анализ сердечная мышца десмосомный белки также являются чувствительным и специфическим диагностическим текстом для АРВД/ARVC.[40]

Аномальное распределение плакоглобина из-за мутаций в генах, кодирующих Десмоглеин 1 и 3 также были замешаны в Пузырчатка обыкновенная.[41][42]

Взаимодействия

Плакоглобин показал взаимодействовать с:

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000173801 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск ансамбля 89: ENSMUSG00000001552 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ а б "Entrez Gene: JUP соединение плакоглобина".
  6. ^ "Белковая последовательность человеческого JUP (Uniprot ID: P14923)". Атлас кардиоорганических белков (COPaKB). Архивировано из оригинал 24 сентября 2015 г.. Получено 3 июля 2015.
  7. ^ Whittock NV, Eady RA, McGrath JA (октябрь 2000 г.). «Геномная организация и амплификация человеческого гена плакоглобина (JUP)». Экспериментальная дерматология. 9 (5): 323–6. Дои:10.1034 / j.1600-0625.2000.009005323.x. PMID 11016852. S2CID 12956044.
  8. ^ Стокс DL (октябрь 2007 г.). «Десмосомы со структурной точки зрения». Текущее мнение в области клеточной биологии. 19 (5): 565–71. Дои:10.1016 / j.ceb.2007.09.003. ЧВК 2211412. PMID 17945476.
  9. ^ Cowin P, Kapprell HP, Franke WW, Tamkun J, Hynes RO (сентябрь 1986 г.). «Плакоглобин: белок, общий для различных видов межклеточных стыков». Клетка. 46 (7): 1063–73. Дои:10.1016/0092-8674(86)90706-3. PMID 3530498. S2CID 45332970.
  10. ^ Ведьмак Л.Л., Коллинз Р., Путтагунта С., Механик С.Е., Мансон М., Гамбинер Б., Ковин П. (май 1996 г.). «Десмосомальные кадгерин-связывающие домены плакоглобина». Журнал биологической химии. 271 (18): 10904–9. Дои:10.1074 / jbc.271.18.10904. PMID 8631907.
  11. ^ Трояновский РБ, Читаев Н.А., Трояновский С.М. (декабрь 1996 г.). «Сайты связывания кадгерина плакоглобина: локализация, специфичность и роль в нацеливании на прилипшие соединения». Журнал клеточной науки. 109 (13): 3069–78. PMID 9004041.
  12. ^ Руис П., Бринкманн В., Ледерманн Б., Беренд М., Грунд С., Тальхаммер С., Фогель Ф., Бирчмайер С., Гюнтерт Ю., Франке В.В., Бирхмайер В. (октябрь 1996 г.). «Целенаправленная мутация плакоглобина у мышей раскрывает важные функции десмосом в сердце эмбриона». Журнал клеточной биологии. 135 (1): 215–25. Дои:10.1083 / jcb.135.1.215. ЧВК 2121015. PMID 8858175.
  13. ^ Биркамп К., Маклафлин К.Дж., Шварц Х., Хубер О., Кемлер Р. (декабрь 1996 г.). «Эмбриональные пороки сердца и кожи у мышей, лишенных плакоглобина». Биология развития. 180 (2): 780–5. Дои:10.1006 / dbio.1996.0346. PMID 8954745.
  14. ^ Исак С.М., Руис П., Пфицмайер Б., Хаасе Н., Бирчмайер В., Морано I. (январь 1999 г.). «Плакоглобин необходим для податливости миокарда, но незаменим для внедрения миофибрилл в сращения». Журнал клеточной биохимии. 72 (1): 8–15. Дои:10.1002 / (sici) 1097-4644 (19990101) 72: 1 <8 :: aid-jcb2> 3.0.co; 2-а. PMID 10025662.
  15. ^ Ли Дж., Свуп Д., Раесс Н., Ченг Л., Мюллер Э. Дж., Радис Г. Л. (март 2011 г.). «Ограниченная сердечной тканью делеция плакоглобина приводит к прогрессирующей кардиомиопатии и активации передачи сигналов β-катенина». Молекулярная и клеточная биология. 31 (6): 1134–44. Дои:10.1128 / MCB.01025-10. ЧВК 3067899. PMID 21245375.
  16. ^ Ли Д., Лю И, Маруяма, Чжу В., Чен Х, Чжан В., Рейтер С., Лин С.Ф., Ханелин Л.С., Филд Л.Дж., Чен П.С., Шоу В. (декабрь 2011 г.). «Ограниченная потеря плакоглобина в кардиомиоцитах приводит к аритмогенной кардиомиопатии». Молекулярная генетика человека. 20 (23): 4582–96. Дои:10.1093 / hmg / ddr392. ЧВК 3209829. PMID 21880664.
  17. ^ Свуп Д., Ченг Л., Гао Э, Ли Дж., Радис Г.Л. (март 2012 г.). «Потеря кадгерин-связывающих белков β-катенина и плакоглобина в сердце приводит к ремоделированию щелевых контактов и аритмогенезу». Молекулярная и клеточная биология. 32 (6): 1056–67. Дои:10.1128 / MCB.06188-11. ЧВК 3295003. PMID 22252313.
  18. ^ Кодама С., Икеда С., Асахара Т., Кишида М., Кикучи А. (сентябрь 1999 г.). «Аксин напрямую взаимодействует с плакоглобином и регулирует его стабильность». Журнал биологической химии. 274 (39): 27682–8. Дои:10.1074 / jbc.274.39.27682. PMID 10488109.
  19. ^ Рубинфельд Б., Соуза Б., Альберт I, Мунэмицу С., Полакис П. (март 1995 г.). «Белок APC и Е-кадгерин образуют похожие, но независимые комплексы с альфа-катенином, бета-катенином и плакоглобином». Журнал биологической химии. 270 (10): 5549–55. Дои:10.1074 / jbc.270.10.5549. PMID 7890674.
  20. ^ Kikuchi A (февраль 2000 г.). «Регулирование передачи сигналов бета-катенина в пути Wnt». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 268 (2): 243–8. Дои:10.1006 / bbrc.1999.1860. PMID 10679188.
  21. ^ Садот Э., Симха И., Иваи К., Цехановер А., Гейгер Б., Бен-Зеев А. (апрель 2000 г.). «Дифференциальное взаимодействие плакоглобина и бета-катенина с убиквитин-протеасомной системой». Онкоген. 19 (16): 1992–2001. Дои:10.1038 / sj.onc.1203519. PMID 10803460.
  22. ^ Zhang Z, Stroud MJ, Zhang J, Fang X, Ouyang K, Kimura K, Mu Y, Dalton ND, Gu Y, Bradford WH, Peterson KL, Cheng H, Zhou X, Chen J (апрель 2015 г.). «Нормализация уровня плакоглобина Naxos восстанавливает сердечную функцию у мышей». Журнал клинических исследований. 125 (4): 1708–12. Дои:10.1172 / JCI80335. ЧВК 4396479. PMID 25705887.
  23. ^ Ли Д., Чжан В., Лю И, Ханелин Л.С., Шоу В. (март 2012 г.). «Недостаток плакоглобина в эпидермисе приводит к кератодермии». Журнал биологической химии. 287 (13): 10435–43. Дои:10.1074 / jbc.M111.299669. ЧВК 3322998. PMID 22315228.
  24. ^ Рампаццо А (2006). «Генетические основы аритмогенной кардиомиопатии правого желудочка». Heart International. 2 (1): 17. Дои:10.4081 / привет.2006.17. ЧВК 3184660. PMID 21977247.
  25. ^ Эркен Х., Яриз К.О., Думан Д., Кая К.Т., Сайин Т., Хепер А.О., Текин М. (октябрь 2011 г.). «Кардиомиопатия с алопецией и ладонно-подошвенной кератодермией (CAPK) вызвана мутацией JUP». Британский журнал дерматологии. 165 (4): 917–21. Дои:10.1111 / j.1365-2133.2011.10455.x. PMID 21668431. S2CID 31241849.
  26. ^ Пигорс М., Кирици Д., Крюмпельманн С., Вагнер Н., Хе И, Подда М., Кольхасе Дж., Хауссер И., Брукнер-Тудерман Л., Хас С. (май 2011 г.). «Недостаток плакоглобина приводит к летальному исходу врожденного буллезного эпидермолиза: новой клинико-генетической сущности». Молекулярная генетика человека. 20 (9): 1811–9. Дои:10.1093 / hmg / ddr064. PMID 21320868.
  27. ^ Cabral RM, Liu L, Hogan C, Dopping-Hepenstal PJ, Winik BC, Asial RA, Dobson R, Mein CA, Baselaga PA, Mellerio JE, Nanda A, Boente Mdel C, Kelsell DP, McGrath JA, South AP (июнь 2010 г. ). «Гомозиготные мутации в 5'-области гена JUP приводят к кожным заболеваниям, но нормальному развитию сердца у детей». Журнал следственной дерматологии. 130 (6): 1543–50. Дои:10.1038 / jid.2010.7. PMID 20130592.
  28. ^ Мариан Эй Джей (2013). «О диагностической полезности стыковочного плакоглобина при аритмогенной кардиомиопатии правого желудочка». Сердечно-сосудистая патология. 22 (5): 309–11. Дои:10.1016 / j.carpath.2013.05.002. PMID 23806441.
  29. ^ Lazzarini E, Jongbloed JD, Pilichou K, Thiene G, Basso C, Bikker H, Charbon B, Swertz M, van Tintelen JP, van der Zwaag PA (апрель 2015 г.). «База данных генетических вариантов ARVD / C: обновление 2014 г.». Человеческая мутация. 36 (4): 403–10. Дои:10.1002 / humu.22765. PMID 25676813. S2CID 29624191.
  30. ^ Fressart V, Duthoit G, Donal E, Probst V, Deharo JC, Chevalier P, Klug D, Dubourg O, Delacretaz E, Cosnay P, Scanu P, Extramiana F, Keller D, Hidden-Lucet F, Simon F, Bessirard V, Roux-Buisson N, Hebert JL, Azarine A, Casset-Senon D, Rouzet F, Lecarpentier Y, Fontaine G, Coirault C, Frank R, Hainque B, Charron P (июнь 2010 г.). «Анализ десмосомных генов при аритмогенной дисплазии / кардиомиопатии правого желудочка: спектр мутаций и клиническое влияние на практике». Europace. 12 (6): 861–8. Дои:10.1093 / europace / euq104. PMID 20400443.
  31. ^ Макнелли, Э; MacLeod, H; Деллефаве-Кастильо, L; Pagon, R.A .; Adam, M. P .; Ardinger, H.H .; Wallace, S.E .; Амемия, А; Bean, L. J. H .; Bird, T. D .; Fong, C.T .; Mefford, H.C .; Smith, R. J. H .; Стивенс, К. (1993). «Аритмогенная дисплазия правого желудочка / кардиомиопатия». PMID 20301310. Цитировать журнал требует | журнал = (помощь)
  32. ^ Bauce B, Nava A, Beffagna G, Basso C, Lorenzon A, Smaniotto G, De Bortoli M, Rigato I, Mazzotti E, Steriotis A, Marra MP, Towbin JA, Thiene G, Danieli GA, Rampazzo A (январь 2010 г.). «Множественные мутации в десмосомных белках, кодирующих гены аритмогенной кардиомиопатии / дисплазии правого желудочка». Ритм сердца. 7 (1): 22–9. Дои:10.1016 / j.hrthm.2009.09.070. PMID 20129281.
  33. ^ den Haan AD, Tan BY, Zikusoka MN, Lladó LI, Jain R, Daly A., Tichnell C, James C, Amat-Alarcon N, Abraham T., Russell SD, Bluemke DA, Calkins H, Dalal D, Judge DP (октябрь 2009 г. ). «Комплексный анализ мутации десмосом у жителей Северной Америки с аритмогенной дисплазией / кардиомиопатией правого желудочка». Обращение: сердечно-сосудистая генетика. 2 (5): 428–35. Дои:10.1161 / CIRCGENETICS.109.858217. ЧВК 2801867. PMID 20031617.
  34. ^ Авад М.М., Калкинс Х., судья Д.П. (май 2008 г.). «Механизмы заболевания: молекулярная генетика аритмогенной дисплазии правого желудочка / кардиомиопатии».. Природа Клиническая практика Сердечно-сосудистая медицина. 5 (5): 258–67. Дои:10.1038 / ncpcardio1182. ЧВК 2822988. PMID 18382419.
  35. ^ van Tintelen JP, Hofstra RM, Wiesfeld AC, van den Berg MP, Hauer RN, Jongbloed JD (май 2007 г.). «Молекулярная генетика аритмогенной кардиомиопатии правого желудочка: горизонты зарождения?». Текущее мнение в кардиологии. 22 (3): 185–92. Дои:10.1097 / HCO.0b013e3280d942c4. PMID 17413274. S2CID 24552922.
  36. ^ Сен-Чоудри С., Сиррис П., МакКенна В. Дж. (Ноябрь 2007 г.). «Роль генетического анализа в ведении пациентов с аритмогенной дисплазией / кардиомиопатией правого желудочка». Журнал Американского колледжа кардиологии. 50 (19): 1813–21. Дои:10.1016 / j.jacc.2007.08.008. PMID 17980246.
  37. ^ Гарсия-Гра Э., Ломбарди Р., Джокондо М. Дж., Виллерсон Дж. Т., Шнайдер М. Д., Хури Д. С., Мариан А. Дж. (Июль 2006 г.). «Подавление канонической передачи сигналов Wnt / бета-катенина ядерным плакоглобином повторяет фенотип аритмогенной кардиомиопатии правого желудочка». Журнал клинических исследований. 116 (7): 2012–21. Дои:10.1172 / JCI27751. ЧВК 1483165. PMID 16823493.
  38. ^ Ломбарди Р., Мариан А.Дж. (май 2010 г.). «Аритмогенная кардиомиопатия правого желудочка - заболевание стволовых клеток сердца». Текущее мнение в кардиологии. 25 (3): 222–8. Дои:10.1097 / HCO.0b013e3283376daf. ЧВК 2980568. PMID 20124997.
  39. ^ Антониадис Л., Цацопулу А., Анастасакис А., Сиррис П., Асимаки А., Панайотакос Д., Замбартас С., Стефанадис С., МакКенна В. Дж., Протонотариос Н. (сентябрь 2006 г.). «Аритмогенная кардиомиопатия правого желудочка, вызванная делециями в плакофилине-2 и плакоглобине (болезнь Наксоса) в семьях из Греции и Кипра: генотип-фенотипические отношения, диагностические особенности и прогноз». Европейский журнал сердца. 27 (18): 2208–16. Дои:10.1093 / eurheartj / ehl184. PMID 16893920.
  40. ^ ван Тинтелен Дж. П., Хауэр Р. Н. (июль 2009 г.). «Кардиомиопатии: новый тест на аритмогенную кардиомиопатию правого желудочка». Обзоры природы. Кардиология. 6 (7): 450–1. Дои:10.1038 / nrcardio.2009.97. PMID 19554004.
  41. ^ Lo Muzio L, Pannone G, Staibano S, Mignogna MD, Rubini C, Ruocco E, De Rosa G, Sciubba JJ (октябрь 2001 г.). «Возможная роль дислокализации катенина в патогенезе пузырчатки обыкновенной». Журнал кожной патологии. 28 (9): 460–9. Дои:10.1034 / j.1600-0560.2001.028009460.x. PMID 11553312. S2CID 34380290.
  42. ^ Mignogna MD, Pannone G, Lo Muzio L, Staibano S, Bucci E (май 2001 г.). «Вывих катенина при вульгарной пузырчатке полости рта». Журнал оральной патологии и медицины. 30 (5): 268–74. Дои:10.1034 / j.1600-0714.2001.300503.x. PMID 11334462.
  43. ^ а б Шибата Т., Гото М., Очиай А., Хирохаши С. (август 1994 г.). «Ассоциация плакоглобина с APC, продуктом гена-супрессора опухоли, и ее регулирование путем фосфорилирования тирозина». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 203 (1): 519–22. Дои:10.1006 / bbrc.1994.2213. PMID 8074697.
  44. ^ Дэниел Дж. М., Reynolds AB (сентябрь 1995 г.). «Субстрат тирозинкиназы p120cas связывается непосредственно с E-кадгерином, но не с белком coli аденоматозного полипоза или альфа-катенином». Молекулярная и клеточная биология. 15 (9): 4819–24. Дои:10.1128 / mcb.15.9.4819. ЧВК 230726. PMID 7651399.
  45. ^ а б Sacco PA, McGranahan TM, Wheelock MJ, Johnson KR (август 1995 г.). «Идентификация доменов плакоглобина, необходимых для ассоциации с N-кадгерином и альфа-катенином». Журнал биологической химии. 270 (34): 20201–6. Дои:10.1074 / jbc.270.34.20201. PMID 7650039.
  46. ^ Роу С., Козлов Е.Р., Римм Д.Л. (июнь 1998 г.). «Мутация в альфа-катенине нарушает адгезию в клетках клона А, не нарушая его активность связывания актина и бета-катенина». Адгезия клеток и коммуникация. 5 (4): 283–96. Дои:10.3109/15419069809040298. PMID 9762469.
  47. ^ Обама Х., Одзава М (апрель 1997 г.). «Идентификация домена альфа-катенина, участвующего в его ассоциации с бета-катенином и плакоглобином (гамма-катенином)». Журнал биологической химии. 272 (17): 11017–20. Дои:10.1074 / jbc.272.17.11017. PMID 9110993.
  48. ^ а б Хазан РБ, Нортон Л. (апрель 1998 г.). «Рецептор эпидермального фактора роста модулирует взаимодействие Е-кадгерина с актиновым цитоскелетом». Журнал биологической химии. 273 (15): 9078–84. Дои:10.1074 / jbc.273.15.9078. PMID 9535896.
  49. ^ Kucerová D, Sloncová E, Tuhácková Z, Vojtechová M, Sovová V (декабрь 2001 г.). «Экспрессия и взаимодействие различных катенинов в клетках колоректальной карциномы». Международный журнал молекулярной медицины. 8 (6): 695–8. Дои:10.3892 / ijmm.8.6.695. PMID 11712088.
  50. ^ Кинч М.С., Кларк Г.Дж., Der CJ, Берридж К. (июль 1995 г.). «Фосфорилирование тирозина регулирует адгезию ras-трансформированного эпителия молочной железы». Журнал клеточной биологии. 130 (2): 461–71. Дои:10.1083 / jcb.130.2.461. ЧВК 2199929. PMID 7542250.
  51. ^ Хинк Л., Нэтке И.С., Папкофф Дж., Нельсон В.Дж. (июнь 1994 г.). «Динамика образования комплекса кадгерин / катенин: новые белковые взаимодействия и пути сборки комплекса». Журнал клеточной биологии. 125 (6): 1327–40. Дои:10.1083 / jcb.125.6.1327. ЧВК 2290923. PMID 8207061.
  52. ^ Кнудсен К.А., Уилок М.Дж. (август 1992 г.). «Плакоглобин или гомолог массой 83 кДа, отличный от бета-катенина, взаимодействует с E-кадгерином и N-кадгерином». Журнал клеточной биологии. 118 (3): 671–9. Дои:10.1083 / jcb.118.3.671. ЧВК 2289540. PMID 1639850.
  53. ^ Штрауб Б.К., Бода Дж., Кун С., Шноельцер М., Корф Ю., Кемпф Т., Спринг Х, Хатцфельд М., Франке В.В. (декабрь 2003 г.). «Новая система межклеточного соединения: мозаика коры adhaerens из волокон хрусталика». Журнал клеточной науки. 116 (Pt 24): 4985–95. Дои:10.1242 / jcs.00815. PMID 14625392.
  54. ^ Клингельхёфер Дж, Трояновский РБ, Лаур О.Ю., Трояновский С (август 2000 г.). «Амино-концевой домен классических кадгеринов определяет специфичность адгезионных взаимодействий». Журнал клеточной науки. 113 (16): 2829–36. PMID 10910767.
  55. ^ Левалль Дж. М., Бажу К., Дезре Дж., Марил М., Дежана Е., Ноэль А., Фойдарт Дж. М. (декабрь 1997 г.). «Изменение соединений межэндотелиальных сращений после взаимодействия опухолевых клеток с эндотелиальными клетками in vitro». Экспериментальные исследования клеток. 237 (2): 347–56. Дои:10.1006 / excr.1997.3799. PMID 9434630.
  56. ^ Shasby DM, Ries DR, Shasby SS, Winter MC (июнь 2002 г.). «Гистамин стимулирует фосфорилирование белков адгезивных соединений и изменяет их связь с виментином». Американский журнал физиологии. Клеточная и молекулярная физиология легких. 282 (6): L1330–8. CiteSeerX 10.1.1.1000.5266. Дои:10.1152 / ajplung.00329.2001. PMID 12003790.
  57. ^ Бэннон Л.Дж., Кабрера Б.Л., Стек М.С., Грин К.Дж. (ноябрь 2001 г.). «Изоформ-специфические различия в размере десмосомальных комплексов кадгерин / катенин». Журнал следственной дерматологии. 117 (5): 1302–6. Дои:10.1046 / j.1523-1747.2001.01512.x. PMID 11710948.
  58. ^ Несет Дж. Э., Сакко-Бубуля П. А., Сэдлер ТМ, Джонсон К. Р., Уилок М. Дж. (Май 2000 г.). «Амино- и карбоксиконцевые хвосты β-катенина снижают его сродство к десмоглеину 2». Журнал клеточной науки. 113 (10): 1737–45. PMID 10769205.
  59. ^ Одзава М., Терада Х, Педраса С. (ноябрь 1995 г.). «Четвертый броненосный повтор плакоглобина (гамма-катенина) необходим для его высокого сродства связывания с цитоплазматическими доменами E-кадгерина и десмосомального кадгерина Dsg2, а также с опухолевым супрессорным белком APC». Журнал биохимии. 118 (5): 1077–82. Дои:10.1093 / jb / 118.5.1077. PMID 8749329.
  60. ^ Ковальчик А.П., Наварро П., Дежана Е., Борнслэгер Е.А., Грин К.Дж., Копп Д.С., Боргвардт Д.Е. (октябрь 1998 г.). «VE-кадгерин и десмоплакин собираются в дермальные микрососудистые эндотелиальные межклеточные соединения: основная роль плакоглобина в рекрутировании десмоплакина в межклеточные соединения». Журнал клеточной науки. 111 (20): 3045–57. PMID 9739078.
  61. ^ Ковальчик А.П., Борнслэгер Э.А., Боргвардт Дж.Э., Палка Х.Л., Дхаливал А.С., Коркоран С.М., Деннинг М.Ф., Грин К.Дж. (ноябрь 1997 г.). «Аминоконцевой домен десмоплакина связывается с плакоглобином и образует кластеры десмосомных комплексов кадгерин-плакоглобин». Журнал клеточной биологии. 139 (3): 773–84. Дои:10.1083 / jcb.139.3.773. ЧВК 2141713. PMID 9348293.
  62. ^ Ли Й, Ю ВХ, Рен Дж, Чен В., Хуанг Л., Харбанда С., Лода М., Куфе Д. (август 2003 г.). «Херегулин направляет гамма-катенин в ядрышко по механизму, зависящему от онкобелка DF3 / MUC1». Молекулярные исследования рака. 1 (10): 765–75. PMID 12939402.
  63. ^ Чен X, Бонн С., Хацфельд М., Ван Рой Ф., Грин К.Дж. (март 2002 г.). «Связывание белков и функциональная характеристика плакофилина 2. Доказательства его разнообразных ролей в десмосомах и передаче сигналов бета-катенина». Журнал биологической химии. 277 (12): 10512–22. Дои:10.1074 / jbc.M108765200. PMID 11790773.
  64. ^ Fuchs M, Müller T, Lerch MM, Ullrich A (июль 1996 г.). «Ассоциация протеин-тирозинфосфатазы каппа с членами семейства броненосцев». Журнал биологической химии. 271 (28): 16712–9. Дои:10.1074 / jbc.271.28.16712. PMID 8663237.
  65. ^ Беско Дж. А., Хофт ван Хейсдуйнен Р., Фростхольм А., Роттер А. (октябрь 2006 г.). «Внутриклеточные субстраты мозга, обогащенные рецептором протеина тирозинфосфатазы rho (RPTPrho / PTPRT)». Исследование мозга. 1116 (1): 50–7. Дои:10.1016 / j.brainres.2006.07.122. PMID 16973135. S2CID 23343123.
  66. ^ Pashmforoush M, Pomiès P, Peterson KL, Kubalak S, Ross J, Hefti A, Aebi U, Beckerle MC, Chien KR (май 2001 г.). «Взрослые мыши с дефицитом актинин-ассоциированного LIM-домена белка обнаруживают путь развития кардиомиопатии правого желудочка». Природа Медицина. 7 (5): 591–7. Дои:10.1038/87920. PMID 11329061. S2CID 1781328.

дальнейшее чтение

внешняя ссылка