WikiDer > Пролиноксидаза

Proline oxidase
PRODH
Идентификаторы
ПсевдонимыPRODH, HSPOX2, PIG6, POX, PRODH1, PRODH2, TP53I6, пролиноксидаза, пролиндегидрогеназа 1
Внешние идентификаторыOMIM: 606810 MGI: 97770 ГомолоГен: 40764 Генные карты: PRODH
Расположение гена (человек)
Хромосома 22 (человек)
Chr.Хромосома 22 (человек)[1]
Хромосома 22 (человек)
Геномное расположение PRODH
Геномное расположение PRODH
Группа22q11.21Начните18,912,777 бп[1]
Конец18,936,553 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE PRODH 214203 s в формате .png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
ВидыЧеловекМышь
Entrez
Ансамбль
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_001195226
NM_016335

NM_011172

RefSeq (белок)

NP_001182155
NP_057419

NP_035302

Расположение (UCSC)Chr 22: 18.91 - 18.94 Мбн / д
PubMed поиск[2][3]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Пролиндегидрогеназа, митохондриальная является фермент что у людей кодируется PRODH ген.[4][5][6]

Белок, кодируемый этим геном, представляет собой митохондриальный пролин дегидрогеназа который катализирует первый шаг в пролин катаболизм. Делеция этого гена была связана с типом I гиперпролинемия. Ген расположен на хромосома 22q11.21, область, которая также была связана с синдромами делеции смежных генов: Синдром ДиДжорджи и Синдром CATCH22.[6]

Функция

Пролиноксидаза, или пролиндегидрогеназа, действует как инициатор пролинового цикла. Пролин метаболизм особенно важен при стрессе, вызванном питательными веществами, потому что пролин легко доступен в результате распада внеклеточного матрикса (ECM), а деградация пролина через цикл пролина, инициированный пролиноксидазой (PRODH), митохондриальная внутренняя мембрана фермент, может генерировать АТФ. Этот путь деградации генерирует глутамат и альфа-кетоглутарат, продукты, которые могут играть анаплеротическую роль для Цикл TCA. Цикл пролина также находится в метаболической блокировке с пентозофосфатным путем, обеспечивающим еще один биоэнергетический механизм. Вызвание стресса за счет отмены глюкозы или лечения рапамицин, стимулировал деградацию пролина и увеличивал каталитическую активность PRODH. В этих условиях PRODH отвечал, по крайней мере частично, за поддержание уровня АТФ. Активация АМФ-активированной протеинкиназы (AMPK), сенсор клеточной энергии, 5-аминоимидазол-4-карбоксамид рибонуклеозид (AICAR), также заметно усиливает регуляцию PRODH и повышает уровень PRODH-зависимого АТФ, что дополнительно поддерживает его роль во время стресса. Депривация глюкозы повышает уровень внутриклеточного пролина, а экспрессия PRODH активирует пентозофосфатный путь. Следовательно, индукция цикла пролина в условиях стресса, связанного с питанием, может быть механизмом, с помощью которого клетки переключаются в катаболический режим для поддержания клеточных уровней энергии.[7]

Клиническое значение

Мутации в гене PRODH связаны с дефицитом пролиндегидрогеназы. Об этом генетическом заболевании сообщалось во многих тематических исследованиях. В одном таком тематическом исследовании было показано, что 4 неродственных пациента с HPI и тяжелым неврологическим фенотипом имеют следующие общие черты: психомоторная задержка с рождения, часто связанная с гипотонией, тяжелая задержка речевого развития, аутичные особенности, поведенческие проблемы и судороги. Один пациент, гетерозиготный по микроделеции 22q11, также имел дисморфические особенности. Четыре ранее описанных пациента с HPI и неврологическим поражением имели сходный фенотип. Это тематическое исследование показало, что ГиперпролинемияТип I (HPI) не всегда может быть доброкачественным заболеванием, и тяжесть клинического фенотипа, по-видимому, коррелирует с уровнем пролина в сыворотке.[8] Тем не менее, в другом тематическом исследовании клинические особенности у 4 не связанных между собой пациентов включали раннюю задержку моторного и когнитивного развития, задержку речи, аутичные особенности, гиперактивность, стереотипное поведение и судороги. У всех пациентов был повышен уровень пролина в плазме и моче. Все пациенты имели двуаллельные мутации в гене PRODH, часто с несколькими вариантами одного и того же аллеля. Остаточная активность фермента варьировала от нуля у наиболее сильно пораженного пациента до 25–30% у пациентов с относительно более мягким фенотипом.[9]

использованная литература

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000100033 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  3. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ Кэмпбелл HD, Webb GC, Young IG (ноябрь 1997 г.). «Человеческий гомолог гена Sluggish-A (пролиноксидаза) Drosophila melanogaster картируется в 22q11.2 и является геном-кандидатом на гиперпролинемию I типа». Генетика человека. 101 (1): 69–74. Дои:10.1007 / s004390050589. PMID 9385373.
  5. ^ Gogos JA, Santha M, Takacs Z, Beck KD, Luine V, Lucas LR, Nadler JV, Karayiorgou M (апрель 1999 г.). «Ген, кодирующий пролиндегидрогеназу, модулирует сенсомоторную активацию у мышей». Природа Генетика. 21 (4): 434–9. Дои:10.1038/7777. PMID 10192398.
  6. ^ а б «Ген Entrez: PRODH пролиндегидрогеназа (оксидаза) 1».
  7. ^ Пандаре Дж., Дональд С.П., Купер С.К., Панг Дж. М. (июль 2009 г.). «Регулирование и функция пролиноксидазы в условиях стресса, связанного с питанием». Журнал клеточной биохимии. 107 (4): 759–68. Дои:10.1002 / jcb.22174. ЧВК 2801574. PMID 19415679.
  8. ^ Афенджар А., Мутар М.Л., Думмар Д., Гет А., Рабье Д., Вермерш А.И., Миньо С., Бурглен Л., Херон Д., Тиулуза Е., де Вильмер ТБ, Кампион Д., Родригес Д. (октябрь 2007 г.). «Ранний неврологический фенотип у 4 детей с двуаллельными мутациями PRODH». Мозг и развитие. 29 (9): 547–52. Дои:10.1016 / j.braindev.2007.01.008. PMID 17412540.
  9. ^ Перри Т.Л., Хардвик Д.Ф., Лоури Р.Б., Хансен С. (май 1968 г.). «Гиперпролинемия в двух последовательных поколениях семьи североамериканских индейцев». Анналы генетики человека. 31 (4): 401–7. Дои:10.1111 / j.1469-1809.1968.tb00573.x. PMID 4299764.

дальнейшее чтение

внешние ссылки