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William Lipscomb
9. Dezember1919 – 14. April2011
Geburtsland	Vereinigte Staaten
Geburtsort	Cleveland
Ort des Todes	Cambridge
Nobelpreis	Chemie
Jahr	1976
Grund	"Für sein Studium der Struktur von Borane."
Vorgänger	John Cornforth Vladimir Prelog
Nachfolger	Ilya Prigogine
Portal    Chemie

William Nunn Lipscomb (Cleveland, 9. Dezember1919 – Cambridge, 14. April2011^[1]) war ein amerikanischAnorganischer Chemiker, der in der . arbeitete Experimental- und Theoretische Chemie und in der Biochemie. Im 1976 er hat die bekommen Nobelpreis für Chemie.

Biografie

Er wurde in Cleveland als Sohn von William Sr. und Edna (Porter) Lipscomb, aber seine Familie zog nach Lexington. 1941 erwarb er seinen Bachelor an der Universität von Kentucky 1946 promovierte er an der Kalifornisches Institut der Technologie. Von 1946 bis 1959 lehrte er an der Universität von Minnesota. Schon seit 1959 er war Professor der Chemie zum Harvard Universität.

Lipscomb war von 1944 bis 1983 mit Mary Adele Sargent verheiratet. Sie hatten drei Kinder, von denen eines nur wenige Stunden lebte. Die anderen Kinder waren Sohn James und Tochter Dorothy. Nach seiner Scheidung heiratete er 1983 wieder Jean Evens. Sie hatten eine Adoptivtochter, Jenna.

Arbeit

In dem 50er Jahre er hat die entwirrt molekulare Struktur von Borane, Verbindungen von bohren und Wasserstoff, unter Verwendung von Röntgenkristallographie und er entwickelte Theorien, um die Bindungen von Boranen zu erklären. Später wandte er dieselbe Methode auf ähnliche Probleme an, einschließlich der Struktur von Carborane mit dem er die Forschungen eines zukünftigen Nobelpreisträgers durchführt Roald Hoffmann geschickt. 1976 erhielt Lipscomb den Nobelpreis für Chemie für sein Studium der stereochemisch Struktur und theoretische Erklärung von Boranen. Er starb im Alter von 91 Jahren.

Lipscombs spätere Forschung konzentrierte sich auf die atomare Struktur von Protein und wie Enzyme arbeiten. 1967 klärte die Forschungsgruppe unter seiner Leitung die dreidimensionale Struktur von Carboxyl-Peptisade A, ein Enzym in der Magen-Darmtrakt dass die Peptidbindung zum Carboxylseite hydrolysiert.^[2]